Femoraalikanava (Latinalainen nimi Canalis Femoralis) sijaitsee jalostuksen osastolla, siinä on kolmiomainen liukumuoto, joka sisältää normaalisti rasvakudos, valtimo, suonet, imusolmukkeet. Femoraalisen kanavan seinämät muodostavat reiden leveän fascian anatomiset rakenteelliset elementit sekä reiden suonien sisäseinä.

Femoraalisen kanavan paksummassa ontelo muodostuu, kun se poistuu paksuisen tai ohutsuolen osioiden pintakorttien läpi, viskeraalisen peritoneumin osat, joiden seurauksena tyrä ilmenee lonkan etupinnalle. Tauti on altis naisille ja lapsille vuoden aikana, koska Skarpovskin kolmion kudosten anatomisella rakenteella on ominaispiirteet.

Anatominen rakenne Canalis Femoralis

Huono kanava on mitattu 1-3,5 cm, yhdistää vatsaontelon etureunaan. Femoraalisen kanavan topografinen anatomy sisältää useita kerroksia ja seiniä, jotka muodostetaan ihmiskehon jänteen rakenteellisilta elementeiltä:

• sisällä - syvälevy leveästä leveästä leveästä leveästä levystä (fascia pehto), joka toimii emäksinä reiden lihaksille;
• ulkopuolella - leveän fascian subkutaaninen vetoketju, nimittäin sen sirppirajan yläosan;
• sivusuunnassa puolelta, joka on edelleen mediaani-tasosta - reisiluun laskimon sisäpinta;
• medial-puolelta lähemmäksi mediaani-tasoa, kanava rajoittuu jänne-fascian säästäville levyille.

Kaskun, joka kattaa alaraajan ylemmän viivan suuret lihakset, reisiluun kolmio, hajoaa 2 levyllä. Syväkerroksissa sijaitseva levy toimii laiduntamisena ja pitkän kantaman lannerangan lihaksena.

Subkutaaninen levy, joka sisältää soikean reiän, jota kutsutaan ihonalaiseksi kuiluksi, kulkee kallistuneen ligamentin alla. Sille on ominaista inhomogeeninen anatominen rakenne. Missä on soikea fossa, levyllä on ristikkorakenne, jossa on lukuisia aivohalvauksia aluksiin ja hermoihin. Särmä on reisiluun kanavan ihonalainen reikä. Syvä reikä (reisiluun kanava, anulus femoralis) on lähellä vaskulaarisen laukoinnin mediaalista osuutta.

Kuvaus femoraalisen kanavan ulkoiluonnosta

Reisiluun subkutaaninen aukko (Hiatus Saphenus, pinnan syventäminen) sijaitsee lähemmäksi keskurää suhteessa räätälöidään lihaspalkkiin, alapuolella urapaketin tason lattio-fascia, leveän fascian ulompi arkki. Ihonalaisen aukon rajojen piiri on seuraava:

• ulkopuolella - risteilyreunan yläosa;
• lateral - Fascian sairauden muotoinen reuna;
• syvempi - alempi sarveiskalvon kulma.

Hiatus Saphenus on portti imukudoille ja verisuonille. Leveän fascian alemman sarven sijainti voidaan määrittää sen suuren pienen subkutaanisen laskimoon (v. Saphena Magna). Tämä laskimo on peräisin reiden kolmion yläosasta, tulee ihonalaiseen kuiluun, kirjekuorta häntä alemmalla sarvella Fascia (Cornu Inferius), sitten kulkee fascia rasvakuidun paksuudessa, virtaa reisiin laskimoon.

Osallistuvien tekijöiden läsnä ollessa GAP: n lisäykset tunkeutuvat kiihkeästi hyvän hyvänlaatuisen sidottujen WOVERS, jotka ovat Hernian kehityksen edellyttämiä edellytyksiä. Normaalisti ihonalaisella aukolla on pituus 3-4 cm, leveys 2-2,5 cm, hernian muodostuminen on reisiluun kanavan ulompi reikä.

Operatiivisen intervention poistamiseksi Hernian poistamiseksi on olemassa verenvuoto. Tämä johtuu mahdollisuudesta vahingoittaa suuren lukitusvaltimon reisiluun kanavan renkaiden keskimmäistä reunaa. Tällainen todennäköisyys on läsnä sen epämiellyttävän epänormaalin purkauksen alemman vasen valtimon.

Sisäisen renkaan rakenteen ominaisuudet

Syvä reiden rengas (Anulus femoralis) suorittaa kanavan sisäisen aukon toiminnon. Se sijaitsee alueen keskikulman vyöhykkeellä (vaskulaarinen aukko). Renkaan etupinta on peitetty ammattitaitoisella kaarella (ligamentum Inguinale), mutta sitä usein mainitaan "nivelsite". Syvän rengasrajojen puolella, jossa on tiheä emättimen reisiluun jalan suonista.

Lantion ja tippapurin luiden välinen alue on rajattu ileumin ja kampa lihakset kahdella tilassa: verisuonten ja lihaspullon. Lihaksikas aukko sisällä rajojen pinnalla ILIAC-luu, se peitetään putkipaketti sen päällä, lähempänä sen reunaan keskelle palvelee tiivistettyä fascia (ILIAC-kampaamo).

Vaskulaarisen lakan kautta on suuria valtimoita ja alaryhmän suonia, miehittää aluetta Tippack-nipun alla. Lihaksikas aukko, arcus iliopectineus (ILIAC-kampa) hajoaa.

Femoraalisen renkaan tila on täytetty yhdistämällä löysällä kuitukudosella sekä imukudosjärjestelmän solmu, jota kutsutaan Pyrogov-Rosenmullerin nimeksi. LACUNAR-nipun sisäinen reisilurengas reisiluun laskimoon on eri kokoja riippuen henkilön lattiasta ja iästä. Miehillä sen leveys vaihtelee 0,9 - 1,2 cm, naispuolisissa edustajissa - noin 1,9 cm. Syvän renkaan rakenteen välinen ero selittää naisten hernia-reisiluun lisääntyneen kehityksen lisääntymisen.

Muscle-lakan rakenteellisten elementtien paksuus on vähemmän yleistä, koska ne pitävät voimakkaasti vatsaontelon sisältöä. Useimmin patologiset proothit näkyvät verisuoniston alueella, heikoin osassa - reisiluun kanavan sisärengas.

Yksityiskohta kanavan seinien rakenteesta

Canalis Crulis ääriviivat muodostavat 3 kasvot. Kanavan ihonalainen alue kattaa ulkoisen fascia-arkin, joka edustaa elastista tietuetta. Lehjenne on peräisin laajasta jänteen fasciasta ja se on kiinnitetty pitkään reiden luuhun. Pintalevyllä on myös soikea kettu (ihonalainen aukko), joka peitetään ristikkoluvulla. Useiden aukkojen kautta kulkee lukuisia aluksia ja hermokuituja. Fascia CRIBROSA (ristikko) kehän ympärillä määritellään paksunteisella sirppeurassa, jossa on alemmat ja top sarvet.

Femoraalisen kanavan seinän etupinnan sisäkerroksissa ILIAC-COM-fascia on osa syvälevyä Fascia Lataa (leveä fascia), jossa samannimisen lihakset sijaitsevat.

Canalis Crurisis -osasto on peitetty reiteen alusten tiheällä emättimellä, kääntymällä laskimoon, joka kulkee Fascian ristikkokentän alle. Se toimii myös alaraajojen suuren laskimoon sekä subkutaanisten valtimoiden aluksilla.

Kanavan sisältö normaalissa ja patologiassa

Normaalissa tilassa kanavatila syvän renkaasta ihonalaiseen rakoon on täynnä irtonaista fibrousia rasvakudoksella. Kun Hernias on muodostettu peräkkäin, reisiluun kanavan sisältöön kuuluu herniaalisen pussin peritonumin anatomiset rakenteet, useammin suoliston silmukat, visceral fat. Joskus sijaitsee Herniasin oikealla puolella, paksusuolen ensimmäinen osa vasemmalla jalalla - paksusuolen viimeinen osa.

Hipin hernian tärkein merkki on puolipallon ulkonema lähellä lonkan sisäreunaa Skarpovskin Triangle-alueen osa-osastolla. On välttämätöntä erottaa kanavan hernia emäsosaston herniasta, verisuonten, Wenin, laajennuksen. Tehokkain diagnostiikkatekniikka on ultraäänitutkimus, jolla määritetään patologisen koulutuksen lokalisointi ja pitoisuus.

Syyt hernian ruokintaan reiden etupintaan ovat 2 tärkeintä tekijä - heikentävät vatsan seinämää ja lisääntymistä intra-vatsan paineessa. Epäsuorasti provosoi tautia, joka voi nopeasti heikentää ruumiinpainoa, vatsan vammoja, arvet kirurgisten toimintojen jälkeen, lonkan irrotukset.

Suuntainen tekijä, joka vaikuttaa suoraan Hernian kehitykseen, sisältää liiallisen fyysisen rasituksen, hidasta liikkeen tai riittämättömän defecation, voimakas yskä, vaikeus virtsaaminen. Hip Hernia löytyy usein naisista, jotka ovat joutuneet useita raskauksia tai pitkittyneiden syntymien jälkeen ensimmäisen elämänvuoden lapsilla kestävällä seinällä vatsan ontelon kanssa sekä perinnöllinen alttius.

Femoraalikanava muodostuu vain peritoneumin absorboimiseksi, kun se kulkee reisiluun herniaan heikon alemman vatsan seinän kautta - vaskulaarisen laukomisen mediaalinen osasto, rajoitettu:

Edessä nivus;

Takana - kampa-nippu (Cooperova nippu), joka sijaitsee häpyluun harjalla;

Mediaalinen - LACUNAR-nippu kiinnitetty häpytuotteisiin ja pubisen luuhun;

Sivusuunnassa ILIAC-kamalattu kaari.

Reiteen alusten kautta kulkee verisuonikon lakka ja Wien sijaitsee medially valtimolla (kuva 22A). Vaskulaarisen lakan medialukulmassa on reisiluun rengas, joka hernian läsnä ollessa (kuvio 22b) rajoittaa reisiluun kanavaa ylhäältä.

Reiden renkaan reunat:

Edessä, taka- ja medialirajat ovat samat kuin verisuonisairan reunat;

Sivusuuntainen raja on reisiluun laskimokotelo, ja se voidaan vetää pois junioryhmässä.

Lacunar Bundin ja miesten reisiluun laskimon välinen etäisyys on keskimäärin 1,2 cm, naisilla 1,8 cm. Mitä suurempi etäisyys, sitä suurempi reisiluun hernian todennäköisyys, joten naiset ovat paljon yleisempiä kuin miehillä (5: 1).

Kuva. 23. Oikean nivusalueen vaskulaariset ja lihaksikkalaiset lakat.

V: 1. Vauva aukko -; 2 - ILIAC-kampaamaton kaari; 3 - Groove-nippu;

4 - reisiluun valtimo; 5 - Femoral Vein; 6 - verisuonelma; 7 - reisiluun rengas; 8 - pirogov-rosenmullerin imusolmu; 9 - LACUNAR-nippu; 10 - Seed köysi; 11 - Hyvä lihakset; 12 - verisuonten hermostuksen lukitus; 13 - Nainen hermo; 14 - ILIAC-lannerangan lihas.

B: - GM - reisiluun hernian herniaalinen laukku.

Convity-puolella oleva reisiluun rengas on peitetty poikittaisella fascialla, jolla on "reisiluun partition" nimi täällä. Femoraalisen renkaaseen, verisuoniston puistoon, reisiluun laskimon ja lacunar-nipun välisessä verisuonissa, on edelleen löysä kuitu, jossa Pirogov-Rosenmullerin imusolmu sijaitsee.

Kun hernia siirretään, reisiluun kanavan seinät muodostetaan:

Edessä - leveä fascia lonkan;

Taka-cam-nippu;

Lateral - reisiluun laskimo (kuva 22b).

Femoraalisen kanavan pituus on 1-3 cm riippuen rikkiheunan ylimmän sarven kiinnityksen tasosta ura-nippuun tai leveän fascian syvälevylle kampauksen lihaksessa.

Pohjasta reisiluun kanava päättyy ihonalaiseen eroon, rajoitettu:

Sivusuuntainen - sirppeuna;

Yläosassa ja alareunassa - ylä- ja alemman sarvet.

Ihonalainen ero kattaa edessä ristikko Fascia.

Femoraalinen rengas voi olla edessä ja medially fake lukitus valtimossa sen ulkoisessa ILIAC-valtimosta tai alemman vasemman valtimon lukitushaarasta. Tämä lukitusvaltimon suoritusmuoto kutsutaan "kuoleman kruunuun", koska lakkauksen ligamentin leikkaaminen johtuu usein heikommassa asemassa olevan reisiluonnollisen hernian kanssa, joka johti usein tämän aluksen ja kuolevaisen verenvuotoon.

· Entsyymin toimintarakenne ja mekanismi · Useat entsyymit · Lääketieteellinen merkitys · Käytännöllinen käyttö · Huomautukset · Kirjallisuus & MiddoT

Entsyymien toiminta määräytyy kolmiulotteisella rakenteellaan.

Kuten kaikki proteiinit, entsyymit syntetisoidaan lineaarisena aminohappoketjuna, joka on taitettu tietyllä tavalla. Jokainen aminohappojen sekvenssi jäähdytetään erityisellä tavalla ja tuloksena olevalla molekyylillä (proteiinimallilla) on ainutlaatuiset ominaisuudet. Useita proteiiniketjuja voidaan yhdistää proteiinikompleksi. Proteiinien tertiäärinen rakenne tuhoutuu kuumennettaessa tai altistuvat tiettyihin kemikaaleille.

Aktiiviset keskuksen entsyymit

Entsyymin katalysoiman kemiallisen reaktion mekanismin tutkiminen yhdessä välituotteiden ja lopullisten tuotteiden määrittämisen kanssa reaktion eri vaiheissa merkitsee entsyymin tertiäärisen rakenteen geometriaa, funktionaalisten ryhmien luonnetta Sen molekyyli, joka antaa spesifisyyttä ja korkean katalyyttisen aktiivisuuden tähän substraattiin ja tämän alueen (osa-alueiden) entsyymimolekyylien kemiallisen luonteen lisäksi, mikä tarjoaa korkean katalyyttisen reaktionopeuden. Yleensä entsymaattisiin reaktioihin osallistuvat substraattimolekyylit verrattuna entsyymimolekyyleihin ovat suhteellisen pienet koot. Siten suorassa kemiallisessa vuorovaikutuksessa entsyymisubstraatikompleksien muodostuksessa vain polypeptidiketjun aminohapposekvenssin rajoitetut fragmentit tulevat - "aktiivinen keskus" - ainutlaatuinen yhdistelmä aminohappotähteiden entsyymimolekyylissä, joka tarjoaa suoran vuorovaikutuksen substraattimolekyylin kanssa ja osallistuu suoraan katalyysin tekoon.

Aktiivisessa keskuksessa se erottuu perinteisesti:

• katalyyttinen keskus - suoraan kemiallisesti vuorovaikutuksessa substraatin kanssa;
• sidontakeskus (kontakti tai "ankkuri" leikkipaikka) - Tarjoa erityinen affiniteetti substraattiin ja muodostaa monimutkaisen substraatikompleksin.

Reaktion katalysoidaan entsyymin on koskettava yhtä tai useampaa substraatia. Entsyymin proteiiniketju on romahtanut siten, että aukko on muodostettu globun pinnalle tai substraatteja levitetään. Tätä aluetta kutsutaan substraatin sitomispaikaksi. Yleensä se sopii entsyymin aktiivisen keskuksen kanssa tai se on lähellä sitä. Jotkut entsyymit sisältävät myös kofactorin sitoutumispaikkoja tai metalli-ioneja.

Entsyymi Liittäminen substraattiin:

• puhdistaa substraatin vedestä "Fur Courats"
• reaktiossa tarvitaan tarvittavat substraattimolekyylit reagoimaan
• valmistelee reaktiolle (esimerkiksi polarisoituu) substraattimolekyylejä.

Yleensä entsyymin lisääminen substraattiin tapahtuu ionisten tai vetyidosten vuoksi, harvoin - kovalenttin vuoksi. Reaktion lopussa sen tuote (tai tuotteet) erotetaan entsyymistä.

Tämän seurauksena entsyymi vähentää reaktion aktivointienergiaa. Tämä johtuu siitä, että entsyymin läsnä ollessa reaktio on toisella polulla (toinen reaktio tapahtuu itse asiassa), esimerkiksi:

Koska entsyymiä ei ole:

• A + B \u003d AV

Entsyymin läsnä ollessa:

• A + F \u003d AF
• AF + B \u003d AVF
• AVF \u003d AV + F

missä ja substraatteja AV on reaktiotuote, F - entsyymi.

Entsyymit eivät voi itsenäisesti tarjota energiansäkymäisiä reaktioita (jonka virtaus vaaditaan energiaa). Siksi entsyymit, jotka suorittavat tällaisia \u200b\u200breaktioita, voivat sopia niitä käyttämään harjoitusreaktioita, jotka on korostettu suuremmalla määrällä energiaa. Esimerkiksi biopolymeerisynteesireaktiot konjugoidaan usein ATP-hydrolyysin vasteen avulla.

Joidenkin entsyymien aktiivisissa keskuksissa yhteistyössä toimitettava ilmiö on ominaista.

Erityisyys

Entsyymit osoittavat yleensä suuria spesifisyyttä suhteessa niiden substraateihin (substraatti spesifisyys). Tämä saavutetaan muodon osittaisella täydentävyydellä substraattimolekyyliin ja hydrofobisilla alueilla ja substraatin sitoutumisen keskellä. Entsyymit osoittavat yleensä stereosecffin korkean tason (muodostavat vain yhden mahdollisesta stereoisomeerista substraatina substraatina tai sitä käytetään substraatina vain yhtä stereoisomeeriä), regioselektiivisyys (muodostettu tai repäise kemiallinen sidos vain yhdellä mahdollisesta paikasta substraatti) ja kemoselektiivisyys (vain yksi kemiallinen reaktio katalysoi useista mahdollisista olosuhteista näihin olosuhteisiin). Huolimatta spesifisyyden yleisestä korkeasta tasosta substraatin aste ja entsyymien reaktiopetus voi olla erilainen. Esimerkiksi endopepidaasin trypsiini rikkoo peptidisidoksen vain arginiinin tai lysiinin jälkeen, jos NIMS ei saa olla proliinia, ja pepsiini on paljon vähemmän spesifinen ja voi rikkoa peptidikeskuksen monien aminohappojen jälkeen.

Malli "Key Castle"

Vuonna 1890 Emil Fisher ehdotti, että entsyymien spesifisyys määräytyy entsyymin ja substraatin muodon täsmällä vastaavuudella. Tällaista oletusta kutsutaan "Key Castle" -malliksi. Entsyymi on kytketty substraattiin, kun muodostuu lyhytikäinen entsyymi-substraattikompleksi. Samaan aikaan huolimatta siitä, että tämä malli selittää entsyymien korkea spesifisyys, se ei selitä siirtymätilan vakauttamisen ilmiöitä, joita noudatetaan käytännössä.

Malli aiheuttanut vaatimustenmukaisuuden

Vuonna 1958 Denel Koshlanti ehdotti "Key Castle" -mallin muuttamista. Entsyymit eivät ole pääasiassa jäykkiä ja joustavia molekyylejä. Entsyymin aktiivinen keskipiste voi muuttaa konformaatiota substraatin sitoutumisen jälkeen. Aktiivisen keskuksen aminohappojen lateraaliset ryhmät toteuttavat tällaisen asennon, joka mahdollistaa entsyymin suorittavan katalyyttisen funktion. Joissakin tapauksissa substraattimolekyyli muuttaa myös konformaatiota sitoutumisen jälkeen aktiivisessa keskuksessa. Toisin kuin "Key Castle" -malli, indusoitu vaatimustenmukaisuusmalli selittää paitsi entsyymien spesifisyyden myös siirtymätilan stabiloinnin. Tämä malli nimettiin "käsinkäsineeksi".

Muutokset

Monet entsyymit proteiiniketjun synteesin jälkeen muuttuvat modifikaatiot ilman, että entsyymillä ei ole sen aktiivisuutta täysin. Tällaisia \u200b\u200bmuutoksia kutsutaan käännösmuutoksiksi (käsittely). Yksi yleisimmistä muutoksista on kemiallisten ryhmien lisääminen polypeptidiketjun sivuttaisiin jäämiin. Esimerkiksi fosforihappojäännöksen lisäämistä kutsutaan fosforylaatioksi, sitä katalysoidaan entsyymikinaasilla. Monet eukaryota-entsyymit ovat glykosyloituja, ellei hiilihydraattien oligomeerejä.

Toinen yhteinen postransmissiomuutokset ovat polypeptidiketjun jakaminen. Esimerkiksi kymotrypsiini (proteaasi, joka osallistuu ruoansulatukseen), saadaan jättämällä polypeptidiosasta kymotrypsinogeenista. HymblytryGenogeeni on inaktiivinen edeltäjä kymotrypsiinin ja syntetisoidaan haimassa. Ei-aktiivinen muoto kuljetetaan vatsassa, jossa se muuttuu kynnyppsiiniksi. Tällainen mekanismi on välttämätön, jotta vältetään haima ja muut kudokset jakautuminen ennen entsyymin syöttämistä vatsaan. Entsyymin inaktiivista edeltäjää kutsutaan myös "talviksi".

Cofactors Entsyymit

Jotkut entsyymit suorittavat katalyyttisen toiminnon itse ilman muita komponentteja. On kuitenkin olemassa entsyymejä, jotka ovat välttämättömiä katalyysin toteuttamiseksi, ei-havaittujen komponenttien kannalta. Cofackers voi olla sekä epäorgaanisia molekyylejä (metalli-ioneja, rauta-rikkiklustereita jne.) Ja orgaanista (esimerkiksi flavine tai gem). Orgaaniset kofackers, jotka liittyvät lujasti entsyymiin, kutsutaan myös proteesiryhmille. Orgaaniset kofackers, joka kykenee erottamaan entsyymiä, kutsutaan toisistaan.

Entsyymi, joka vaatii kofaktorin katalyyttisen aktiivisuuden ilmentymiseen, mutta se ei liity siihen, kutsutaan apoth-entsyymiksi. Apoth-entsyymi kompleksissa kofaktorin kanssa kutsutaan holo-entsyymiksi. Suurin osa kofaktoreista liittyy entsyymiin, jossa ei ole kovalenttisia, mutta melko voimakkaita vuorovaikutuksia. On olemassa sellaisia \u200b\u200bproteesiryhmiä, jotka liittyvät entsyymiin, joka kovalenttisesti, esimerkiksi tiamiinieprofosfaatti pyruvaatin dehydrogenaasissa.

Entsyymien sääntely

Joissakin entsyymeillä on pieniä molekyyliä sitovia paikkoja, ne voivat olla substraatteja tai metabolisen polun tuotteita, jotka tulevat entsyymiin. Ne vähentävät tai lisäävät entsyymin aktiivisuutta, joka luo mahdollisuuden palautteeseen.

Lopettavien tuotteiden estäminen

Metabolinen reitti - peräkkäisten entsymaattisten reaktioiden ketju. Usein metabolisen polun lopputuote on entsyymi-inhibiittori, joka kiihdyttää tämän metabolisen polun ensimmäistä reaktiota. Jos lopullinen tuote on liian paljon, se toimii inhibiittorina ensimmäisellä entsyymille ja jos tämän lopputuotteen jälkeen on liian pieni, ensimmäinen entsyymi aktivoituu uudelleen. Näin ollen lopullisen tuotteen estäminen negatiivisen palautteen periaatteen mukaisesti on tärkeä menetelmä homeostaasin ylläpitämiseksi (kehon sisäisen ympäristön olosuhteiden suhteellinen pysyvyys).

Ympäristöolosuhteiden vaikutus entsyymiaktiivisuuteen

Entsyymien aktiivisuus riippuu solun tai rungon paineesta, väliaineen happamuuden, lämpötilan, liuotettujen suolojen konsentraatiosta (liuoksen ioninen teho), jne.

Entsyymittai entsyymit (Lat. Fermentum - Zakvaska) - yleensä protRNA (ribotsyymit) tai niiden kompleksit, nopeuttavat (katalysoivat) kemialliset reaktiot, jotka on katalysoitu entsyymeillä, ja saadut aineet ovat tuotteita. Entsyymit ovat spesifisiä substraatteihin (ATPAZ-katalysoi, jakamalla vain ATP ja kon fosforiaasia).

Entsymaattista aktiivisuutta voidaan säätää aktivaattorien estäjillä (aktivaattori - kasvaa, inhibiittorit lasketaan).

Proteiinin entsyymitEtsit ovat norabosomit ja RNA on ytimessä.

Termit "entsyymiä" ja "entsyymiä" on pitkään käytetty synonyymeinä (ensimmäinen pääasiassa venäläisessä ja saksalaisessa tieteellisessä kirjallisuudessa, toiseksi englanniksi ja ranskankieliseltä).

Entsyymien tiedettä kutsutaan entsymologiapikemminkin entsyymejä (jotta Latinalaisen ja Kreikan kielten sanojen juuret eivät sekoita).

Opintohistoria

Termi entsyymi Ehdotettu XVII Century Chemist Van Gelmontompririn keskustelu mekanismista.

In con. XVIII - Nach. XIX vuosisatoja. On jo tiedossa, että mahalaukun aiheuttama liha hajottaa, syljen syynä kerääntyy syljen kertymisen. Näiden ilmiöiden mekanismi oli kuitenkin tuntematon.

XIX-luvulla Louis Pasteur, Exedroggy: n muuttamisen opiskelu päättelee, että tämä prosessi (fermentaatio) katalysoi erällä elintärkeillä teholla hiivasoluissa.

Yli sata vuotta sitten entsyymi ja entsyymi Heijastavat eri näkökulmia teoreettisessa riidan L. Pasteras yhdellä kädellä, im. Berloyia. Lubiha - Toisaalta alkoholin käymisen luonteesta. Itse asiassa entsyymit (Lat. fermentum - Zakvaska) kutsutaan "järjestäytyneiksi entsyymeiksi" (eli elävät mikro-organismit itse) ja termi entsyymi (Kreikan.ἐν- ja ύύμη - hiivasta, Zakvasasta) ehdotettu 1876-vuotiaana. Kyun "järjestämättömät entsyymit", esimerkiksi soluilla, esimerkiksi vatsassa (pepsiini) tai suolistossa (tripsin, amylaasi). Kaksi vuotta L. Pasteur B1897: n kuoleman jälkeen. Bukchner julkaisi "alkoholin fermentaatio ilman hiivasoluja", jossa kokeellisesti osoitti, että soluvava hiivamehu suorittaa alkoholin fermentaatiota sekä ei-tuhoisat hiivasolut. Vuonna 1907 tämä työ sai Nobel-palkinnon. Ensimmäistä kertaa erittäin puhdistettu kiteinen entsyymi (ureaza) korostettiin vuonna 1926. Samner. Seuraavien 10 vuoden aikana myönnettiin useita entistä entsyymejä, ja entsyymien proteiinin luonne viittiin lopulta.

RNA: n katalyyttinen aktiivisuus löydettiin ensin 1980-luvulla pre-RDNA Thomas Chekch, Studiousspilsingrna Winfuzoria Tetrahyna Thermophila.. Ribotsymomocael Tetrahymya-pre-RRNA-molekyyliosaan, koodaus sisäiset RDNA-geenit; Tämä juoni toteutti autosplaxing, eli hän leikata itsensä RRNA: n kypsyessä.

Entsyymitoiminnot

Entsyymit ovat läsnä kaikissa elävissä soluissa ja edistävät yhden aineen (substraatteja) muuttamista muihin (tuotteet). Entsyymit toimivat katalysaattoreina lähes kaikissa elävissä organismeissa esiintyvät biokemialliset reaktiot. Vuoteen 2013 mennessä kuvataan yli 5000 erilaista entsyymaa. Heillä on ratkaiseva rooli kaikissa elintärkeiden toiminnan prosesseissa, ohjata ja säännellä aineen ja organisaation vaihtoa.

Kuten kaikki katalysaattorit, entsyymit nopeuttavat sekä suoraa että päinvastaista reaktiota, mikä laskee prosessin aktivoinnin energiaa. Kemiallinen tasapaino ei ole siirretty suoraan tai vastakkaiseen suuntaan. Entsyymien erottuva piirre verrattuna ei-epäjatkuvuuden katalyytteihin on niiden suuritesiset vakio sitovat substraattit, joissa proteiini voi saavuttaa 10-10 mol / l ja vähemmän. Jokainen entsyymimolekyyli kykenee suorittamaan useilta tuhannesta miljoonasta toiminnasta sekunnissa.

Esimerkiksi yksi reninin entsyymimolekyyli, joka sisältyy haasteen mahalaukun limakalvoon, noin 10 6 maitokasinogeeniselle molekyylejä 10 minuutissa 37 ° C: ssa.

Samanaikaisesti entsyymien tehokkuus on huomattavasti korkeampi kuin ei-proteiinikatalyyttien tehokkuus - Entsyymit nopeuttavat reaktiota miljoonille ja miljardeille kertaa, ei-havaitut katalysaattorit - satoja ja tuhansia kertoja. Katso myös katalyyttisesti täydellinen entsyymi

Entsyymien luokittelu

Katalysoitujen reaktioiden tyypin mukaan entsyymit on jaettu 6 luokkaan entsyymiluokituksen hierarkkisen luokituksen mukaisesti, ehdotettiin kansainvälinen biokemian ja molekyylibiologian kansainvälinen liitos. Jokainen luokka sisältää alaluokkia, joten entsyymiä kuvataan joukolla neljällä numeroilla, jotka on erotettu pisteillä. Esimerkiksi Pepsinimet on EU: n nimi 3.4.23.1. Ensimmäinen numero kuvailee rudely reaktiomekanismia, jonka katalysoidaan entsyymi:

CF 1: OxyDoredUktaasikatalysoi hapetusta tai talteenottoa. Esimerkki: Kataalaasi, Alcoholicdegeryenaz.

CF 2: Siirto, Kemiallisten ryhmien siirron katalysointi yhdellä substraattimolekyylillä toisessa. Siirröiden joukossa on erittäin korostettu fosfaattiryhmiä kuljettavilla sellaisilla soluilla molekyyleillä.

KF 3: HydrolaasiHydrolyzhemiset sidokset katalysoivat. Esimerkki: esterase, pepsiini, trypsiini, amylaasi, lipoproteinaalipaasi.

KF 4: Liaza, katalysoidaan kemiallisten sidosten kyyneleen ilman hydrolysoiden muodostumista yhden tuotteen muodostumista.

CF 5: Isomeraasikatalysoi rakenteellisia tai geometrisia muutoksia substraattimolekyylissä.

CF 6: Ligasejakatalysoi kemiallisten siteiden muodostumista substraattien välillä hydrolyysi ATP: stä johtuen. Esimerkki: DNA-polymeraasi.

Oxy Subcutaasi - Nämä ovat entsyymejä, katalysoimalla hapetus- ja talteenottoreaktioita, ts. Elektronien siirto luovuttajalta vastaanottoon. Hapettuminen on vetyatomien poissulkeminen substraatista ja palauttaminen on vetyatomien lisääminen akseptoriin.

Oksidoreduckut ovat: debhydasit, oksidaasit, oksigenaasi, hydroksylaasi, peroksidaasi, katalaasi. Esimerkiksi entsyymirunkohydrogenasa on reaktio alkoholin muuntamiseen aldehydiksi.

Oksille, jotka kuljettavat vetyatomia tai elektroneja suoraan happiatomeille, kutsutaan aerobisille dehydrogenaseiksi (oksidaasiksi), kun taas oksidoreduktaasi, kuljettaa vetyatomi tai elektronit yhdestä entsyymien lämmitysketjun toiselle osaksi, kutsutaan anaerobiseksi dehydrogenasiksi. Solujen hapettumisprosessin yleinen variantti on substraatin vetyatomien hapettuminen oksilla. OksidoredUktaasit ovat kaksikomponenttisia entsyymejä, joissa sama koenteri voi ottaa yhteyttä erilaisiin apopeenisiin. Esimerkiksi monet oksidoreduktaaseja koentsyyminä sisältävät OED ja NADP. Lukuisan oksidiluokan (11 asennossa) lopussa katalaali- ja peroksidaasi-entsyymit sijaitsevat. Proteiinien peroksisolujen koko lukumäärästä jopa 40 prosenttia on katalaasissa. Kataalaasi ja peroksidaasin split-vetyperoksidi Seuraavissa reaktioissa: H202 + H202 \u003d O2 + 2N2O H202 + HO - R - OH \u003d O \u003d R \u003d O + 2H2O Näistä yhtälöistä tulee välittömästi näkyväksi sekä analogisesti että merkittävän eron näiden reaktioiden ja näiden reaktioiden välillä Entsyymit.. Tässä vetyperoksidin poisto jakautuminen on erityinen peroksidaasireaktion tapauksessa, kun vetyperoksidi toimii substraatina ja akseptori ensimmäisessä reaktiossa.

Siirto - erillinen entsyymiluokka, joka katalysoi funktionaalisten ryhmien ja molekyylidateiden siirtämisen yhdestä molekyylistä toiseen. Laajasti kasvi- ja eläinperäisissä organismeissa, osallistuu hiilihydraattien, lipidien, nukleiinisten ja aminohappojen muuttamiseen.

Reaktiot katalysoidaan siirrosta, yleisesti tapaus näyttää tältä:

A-X + B ↔ A + B-X.

Molekyyli A.täällä toimii atomienryhmän luovuttajana ( X.) ja molekyyli B.se on ryhmän hyväksyjä. Usein yksi älykkyys ulottuvuus luovuttajana tällaisissa siirtoreaktioissa. Monet siirron katalysoiduista reaktioista ovat palautuvia. Luokan entsyymien järjestelmälliset nimet muodostetaan kaavion mukaan:

"Luovuttaja: Acceptori + ryhmä + siirto».

Tai vähän yleisempiä nimiä käytetään, kun entsyymin nimi sisältyy joko luovuttajan tai ryhmän hyväksymän nimeen:

"Donor + Ryhmä + siirto"Tai" Acceptori + ryhmä + siirto».

Esimerkiksi amolekulihapon koholmisryhmä, katekoli-o-metyylitransferatsosferinderit, jotka pysyvät eri adenosyylimeidon kantolaitteiden, agutyyli-asbentseenirengasta asetyyliryhmästä asetyyli-koentsyymisestä Nagistosta aktivointiprosessissa aktivointiprosessissa aktivointiprosessissa aktivointiprosessissa aktivointiprosessissa.

Lisäksi 7 subgroupransferraasin entsyymit, jotka kuljettavat fosforihapon jäännöksiä fosfaattiryhmän fosfaattiryhmän avulla, kutsutaan usein kinaaseiksi; Aminotransferaasi (6 alaryhmä), jota kutsutaan usein transaminaasiksi

Hydrolaasi (CF3) on katalysoivan fluoresoivan viestinnän luokka. Yleinen reaktio, joka on katalysoitu hydrolaasilla, näyttää tältä:

A-B + H 2 O → A-OH + B-H

Järjestelmällinen nimi hydrolylaasi sisältää nimi on halkaisusubstraatti sen jälkeen lisäämällä -Hydolaza. Kuitenkin yleensä triviaalisessa otsikossa sana hydrolylaasi lasketaan ja vain suffix "-az" pysyy.

Tärkeimmät edustajat

Esterase: nukleaasi, fosfodiesteraasi, lipaasi, fospostaasi;

Glykosidaasit: amylaasi, lysotsyymi jne.;

Proteaase: Tripsin, kymotrypsiini, elastiasi, trombiini, reniini jne.;

Happoanhydridihydrolaasi (HELIAC, GTFAZ)

Katalyyttejä, entsyymit nopeuttavat sekä suoraa että päinvastaista reaktiota, joten esimerkiksi valikoimat kykenevät katalysointiin ja kääntämään reaktiota - liitännät kaksoissidoksille.

Liaza - erillinen entsyymiluokka, erilaisten kemiallisten sidoksen nonhehydroliittisen ja ei-oksidatiivisen murtumisen katalysointireaktiot ( C-C., C-O., C-n., C-S. ja muut) substraatti, käännettävät reaktiot, jotka on muodostettu muodostumisesta ja kaksoissidoksista, mukana pilkkominen tai atomien ryhmien lisääminen sen sijasta sekä syklisten rakenteiden muodostumista.

Yleensä entsyymien nimi muodostuu kaavion mukaan " substraatti + Liaza. " Kuitenkin useammin otsikossa otetaan huomioon entsyymin alaluokka. LIASES eroavat muista entsyymeistä, koska kaksi substraattia on mukana katalysoiduissa reaktioissa yhdessä suunnassa ja vain yksi käänteisessä reaktiossa. Entsyymin nimessä on sanoja "decarboksylaasi" ja "aldolaza" tai "liaza" (pyruvate decarboksylaasi, oksalaatti-dekarboksylaasi, oksaloasetaatti dekarboksylaasi, treoniini-aldolaza, fenyyliterin-aldolaza, isostraatti Liaza, Alanin Liaza, ATP-Citrate Liaza et ai.) ja entsyymit, veden katalysointi reaktiot substraatiesta - "dehydraatteja" (karbonaatti dehydraatti, sitraatin dehydraatti, seriini dehydraatteja jne.). Tapauksissa, joissa havaittiin vain päinvastainen reaktio tai tämä suunta reaktioissa on olennaisesti sana "syntaasi" (syntaasi-matto-syntaksi, 2-isopropyylimatoitusyntaasi, sitraatti, hydroksimetyyli-coa-syntaasi jne. Entsyymien nimi..

Esimerkkejä: histidydhecarboksylaasi, fumaratehydraatti.

Isomeraasi - Entsyymit, katalysoivat transformaatiot (raseeminen tai epimerisointi). Isaorerase-katalysointiaineet, jotka ovat samankaltaisia \u200b\u200bkuin seuraavat: a → b, jossa B on isomeeri A.

Entsyymin nimessä on sana " ratsumaza"(Alanin-Racerazaza, metioniini-racemaza, hydroksiproliini-racemaza, laktaatti-racemaza jne.)" epimaza"(Almose-1-epimeraasi, ribulososofosfaatti-4-epimemesis, UDF glukuronaatti-4-epimeeresas jne.)" isomeraasi"(Ribosofosfaatti-isomeraasi, ksyloosi-aisomeeras, glukosamiinifosfaatti-isomeraasi, enoyo-soo-isomeraz jne.)," mutaza"(Fosfoglyserat-muutase, metilaspartate Mutas, fosfoglukomustazaazaatsi dr.).

Ligaasi (Lat. ligāre. - Ompele, liitä) - entsyymi, kahden molekyylien katalysoiva yhdiste uuden kemiallisen sidoksen muodostamiseksi ( ligaatio ). Samanaikaisesti pienen kemiallisen ryhmän yhdestä molekyyleistä tapahtuu tavallisesti (hydrolyysi).

Ligaesit viittaavat EC 6-entsyymeihin.

Ligaasi-alaluokan 6.5 molekyylibiologia luokitellaan RNA-ligaseille ja DNA-ligaseille.

DNA-ligaasi

DNA-ligaasi, joka kuljettaa reparationdank

DNA-ligaasi - Entsyymit (EY 6.5.1.1), katalysoidaan yrittäjien juuren katon pysähtymisestä, korvaukset. Ne muodostavat fosfodieetti-siltoja 5 "-fosforile- ja 3 "gidroksyyliryhmän välillä naapurimaissa DNA: n rikkoutumisessa tai kahden DNA-molekyylien välillä. Näiden siltojen muodostamiseksi ligaaseja käyttävät Energetytdrolization-pyrrofosforyLiaalialiyhteyttä. Yksi yleisimmistä kaupallisesti saatavilla olevista entsyymeistä - DNA ligasebacteriophagat4.

Mammamine DNA-ligaaseja

Nisäkkäiden luokka kolme päätyyppiä DNA-ligaaseja.

DNA ligaasi I Lignites Fragmentit, jotka suojaavat Khodogeenistä DNA-ketjua ja osallistuvat imisuuntaiseen korjaukseen.

DNA-ligaasi III monimutkaisessa proteiinilla XRCC1: llä on rokotuskäytäntö rekombinaatiossa.

DNA-ligaasi IV kompleksissa XRCC4Talisoituu DNA-kerrossänguurien ei-homo-homologisen päätymisen lopullisen vaiheen. Sitä tarvitaan myös v (d) j enzymemunoglobulin rekombinaatiolle.

Aikaisemmin eristettiin toinen ligaasi-DNA-ligaasi II tyyppi, joka tunnistettiin myöhemmin proteiinin eristetyn artefaktiksi, nimittäin DNA-ligaasiproteolyseen III tuote.

Entsyymin nimi sopimukset

Yleensä entsyymejä kutsutaan katalysoidun reaktion tyypiksi, lisäämällä sufiksi -Aza substraatin nimeen ( esimerkiksi, transformaatioon osallistuva laktaasi-entsyymi). Siten erilaiset entsyymit, jotka suorittavat yhden toiminnon ovat sama nimi. Tällaiset entsyymit eroavat toisistaan \u200b\u200bmuissa ominaisuuksissa, esimerkiksi optimaalisen (alkalisen fosfataasi) tai lokalisoinnin solussa (kalvofaasi).

Entsyymien toiminta ja mekanismi

Entsyymien toiminta määräytyy kolmiulotteisella rakenteellaan.

Kuten kaikki proteiinit, entsyymit syntetisoidaan lineaarisena aminohappoketjuna, joka on taitettu tietyllä tavalla. Jokainen aminohappojen sekvenssi jäähdytetään erityisellä tavalla ja tuloksena olevalla molekyylillä (proteiinimallilla) on ainutlaatuiset ominaisuudet. Useita proteiiniketjuja voidaan yhdistää proteiinikompleksiin. Rakenteet tuhoutuvat kuumennettaessa tai altistuvat tiettyihin kemikaaleille.

Aktiiviset keskuksen entsyymit

Entsyymin katalysoiman kemiallisen reaktion mekanismin tutkiminen yhdessä välituotteiden ja lopullisten tuotteiden määritelmän kanssa reaktion eri vaiheissa edellyttää entsyymin tertiäärisen rakenteen geometriaa, funktionaalisten ryhmien luonnetta Munat, jotka takaavat toiminnan spesifisyyden ja korkean katalyyttisen aktiivisuuden DVTSUBSTRatin sekä molekyylin alueen (osa-alueiden) kemiallisesta luonteesta entsyymi, joka tarjoaa korkean katalyyttisen reaktionopeuden. Yleensä entsymaattisiin reaktioihin osallistuvat substraattimolekyylit verrattuna entsyymimolekyyleihin ovat suhteellisen pienet koot. Siten suorassa kemiallisessa vuorovaikutuksessa entsyymisubstraatikompleksien muodostuksessa vain polypeptidiketjun aminohapposekvenssin rajoitetut fragmentit tulevat - "aktiivinen keskus" - ainutlaatuinen yhdistelmä aminohappotähteiden entsyymimolekyylissä, joka tarjoaa suoran vuorovaikutuksen substraattimolekyylin kanssa ja osallistuu suoraan katalyysin tekoon.

Aktiivisessa keskuksessa se erottuu perinteisesti:

katalyyttinen keskus - suoraan kemiallisesti vuorovaikutuksessa substraatin kanssa;

sidontakeskus (kontakti tai "ankkuri" leikkipaikka) - Tarjoa erityinen affiniteetti substraattiin ja muodostaa monimutkaisen substraatikompleksin.

Reaktion katalysoidaan entsyymin on koskettava yhtä tai useampaa substraatia. Entsyymin proteiiniketju on romahtanut siten, että aukko on muodostettu globun pinnalle tai substraatteja levitetään. Tätä aluetta kutsutaan substraatin sitomispaikaksi. Yleensä se sopii entsyymin aktiivisen keskuksen kanssa tai se on lähellä sitä. Jotkut entsyymit sisältävät myös metalli-ionien kofaktorin sitoutumispaikkoja.

Entsyymi Liittäminen substraattiin:

puhdistaa substraatin vedestä "Fur Courats"

reaktiossa tarvitaan tarvittavat substraattimolekyylit reagoimaan

reaktion valmistelee (esimerkiksi polarisoi) substraattimolekyylejä.

Yleensä entsyymin lisääminen substraattiin tapahtuu ionisten tai vetyidosten vuoksi, harvoin - kovalenttin vuoksi. Reaktion lopussa sen tuote (tai tuotteet) erotetaan entsyymistä.

Tämän seurauksena entsyymi vähentää reaktion aktivointienergiaa. Tämä johtuu siitä, että entsyymin läsnä ollessa reaktio on toisella polulla (itse asiassa toinen reaktio tapahtuu), esimerkiksi:

Koska entsyymiä ei ole:

Entsyymin läsnä ollessa:

• AF + B \u003d AVF

  AVF \u003d AV + F

missä ja substraatteja AV on reaktiotuote, F - entsyymi.

Entsyymit eivät voi itsenäisesti tarjota energiansäkymäisiä reaktioita (jonka virtaus vaaditaan energiaa). Siksi entsyymit, jotka suorittavat tällaisia \u200b\u200breaktioita, voivat sopia niitä käyttämään harjoitusreaktioita, jotka on korostettu suuremmalla määrällä energiaa. Esimerkiksi synteesireaktiot biopolymerisesti kihreään idrolisatfin reaktiolla.

Joidenkin entsyymien aktiivisissa keskuksissa yhteistyössä toimitettava ilmiö on ominaista.

Erityisyys

Entsyymit osoittavat yleensä suuria spesifisyyttä suhteessa niiden substraateihin (substraatti spesifisyys). Tämä saavutetaan muodon osittaisella täydentävyydellä substraattimolekyyliin ja hydrofobisilla alueilla ja substraatin sitoutumisen keskellä. Entsyymit osoittavat yleensä stereosecffin korkean tason (muodostavat vain yhden mahdollisesta stereoisomeerista substraatina substraatina tai sitä käytetään substraatina vain yhtä stereoisomeeriä), regioselektiivisyys (muodostettu tai repäise kemiallinen sidos vain yhdellä mahdollisesta paikasta substraatti) ja kemoselektiivisyys (vain yksi kemiallinen reaktio katalysoi useista mahdollisista olosuhteista näihin olosuhteisiin). Huolimatta spesifisyyden yleisestä korkeasta tasosta substraatin aste ja entsyymien reaktiopetus voi olla erilainen. Esimerkiksi endopepidatstitripsinisoi peptidisidokset vain paskagininyylilyyliziinin jälkeen, jos Nimi ei saa olla proliini, sovellus on vähemmän spesifinen ja voi repiä peptidisuhteen monien aminohappojen jälkeen.

Vuonna 1890 Emil fisheroprö itse, että entsyymien spesifisyys määräytyy entsyymin ja substraatin muodon täsmällä kirjeenvaihdulla. Tällaista oletusta kutsutaan "Key Castle" -malliksi. Entsyymi on kytketty substraattiin, kun muodostuu lyhytikäinen entsyymi-substraattikompleksi. Vaikka tämä malli selittää entsyymien korkea spesifisyys, se ei selitä siirtymätilan vakauttamisen ilmiöitä, joita noudatetaan käytännössä.

Malli aiheuttanut vaatimustenmukaisuuden

Vuonna 1958 deniel kotti "avaimen linna" -mallin muuttamisen. Entsyymit eivät ole pääasiassa jäykkiä ja joustavia molekyylejä. Entsyymin aktiivinen keskipiste voi muuttaa konformaatiota substraatin sitoutumisen jälkeen. Aktiivisen keskuksen aminohappojen lateraaliset ryhmät toteuttavat tällaisen asennon, jonka avulla entsyymi suorittaa katalyyttisen funktion. Joissakin tapauksissa substraattimolekyyli muuttaa myös konformaatiota sitoutumisen jälkeen aktiivisessa keskuksessa. Toisin kuin "Key Castle" -malli, indusoitu vaatimustenmukaisuusmalli selittää paitsi entsyymien spesifisyyden myös siirtymätilan stabiloinnin. Tämä malli nimettiin "käsinkäsineeksi".

Muutokset

Monet entsyymit proteiiniketjun synteesin jälkeen muuttuvat modifikaatiot ilman, että entsyymillä ei ole sen aktiivisuutta täysin. Tällaisia \u200b\u200bmuutoksia kutsutaan käännösmuutoksiksi (käsittely). Yksi yleisimmistä muutoksista on kemiallisten ryhmien lisääminen polypeptidiketjun sivuttaisiin jäämiin. Esimerkiksi fosforihappojäännöksen lisäämistä kutsutaan fosforylaatioksi, sitä katalysoidaan entsyymikinaasilla. Monet eukaryota-entsyymit ovat glykosyloituja, ellei hiilihydraattien oligomeerejä.

Toinen yhteinen postransmissiomuutokset ovat polypeptidiketjun jakaminen. Esimerkiksi kymotrypsiini (proteaasi, joka osallistuu laitteeseen) jättämällä polypeptidiplotista kymotrypsinogeenista. HymmotryGenogeeni on inaktiivinen edeltäjä kymotrypsiinin ja syntetisoidaan jigsalerilla. Inaktiivinen lomake kuljetetaan kuori, jossa se muuttuu kymotrypsiiniksi. Tällainen mekanismi on välttämätön, jotta vältetään haima ja muut kudokset jakautuminen ennen entsyymin syöttämistä vatsaan. Entsyymin inaktiivista edeltäjää kutsutaan myös "talviksi".

Cofactors Entsyymit

Jotkut entsyymit suorittavat katalyyttisen toiminnon itse ilman muita komponentteja. On kuitenkin olemassa entsyymejä, jotka ovat välttämättömiä katalyysin toteuttamiseksi, ei-havaittujen komponenttien kannalta. Kofactorit voivat olla molemmat epäorgaaniset molekyylit (metalli-ionit, rauta-rikkiklusterit jne.) Ja orgaaninen (esimerkiksi flaviniligim). Orgaaniset kofackers, jotka liittyvät lujasti entsyymiin, kutsutaan myös proteesiryhmille. Orgaaniset kofackers, joka kykenee erottamaan entsyymiä, kutsutaan toisistaan.

Entsyymi, joka vaatii kofaktorin katalyyttisen aktiivisuuden ilmentymiseen, mutta se ei liity siihen, kutsutaan apoth-entsyymiksi. Apoth-entsyymi kompleksissa kofaktorin kanssa kutsutaan holo-entsyymiksi. Useimmat kofaktorit liittyvät entsyymiin, jolla ei ole kovalenttisia, vaan vahvoja vuorovaikutuksia. On olemassa sellaisia \u200b\u200bproteesiryhmiä, jotka liittyvät entsyymiin, joka kovalenttisesti, esimerkiksi tiamiinieprofosfaatti pyruvaatin dehydrogenaasissa.

Entsyymien sääntely

Joissakin entsyymeillä on pieniä molekyyliä sitovia paikkoja, ne voivat olla substraatteja tai metabolisen polun tuotteita, jotka tulevat entsyymiin. Ne vähentävät tai lisäävät entsyymin aktiivisuutta, joka luo mahdollisuuden palautteeseen.

Lopettavien tuotteiden estäminen

Metabolinen reitti - peräkkäisten entsymaattisten reaktioiden ketju. Usein metabolisen reitin lopputuote on entsyymi-inhibiittori, joka kiihdyttää ensimmäisen tämän metabolisen polun reaktioita. Jos lopullinen tuote on liian paljon, se toimii inhibiittorina ensimmäisellä entsyymille ja jos tämän lopputuotteen jälkeen on liian pieni, ensimmäinen entsyymi aktivoituu uudelleen. Näin ollen lopullisen tuotteen estäminen kielteisen takaisinkytkentämenetelmän periaatteen mukaisesti (rungon sisäisen ympäristön olosuhteiden suhteellinen pysyvyys).

Ympäristöolosuhteiden vaikutus entsyymiaktiivisuuteen

Entsyymien aktiivisuus riippuu solun tai rungon paineesta, väliaineen happamuuden, lämpötilan, liuotettujen suolojen konsentraatiosta (liuoksen ioninen teho), jne.

Useita entsyymejä

Useita entsyymejä voidaan jakaa kahteen luokkaan:

Isoentsyymit

Oikeastaan \u200b\u200buseita muotoja (totta)

Isoentsyymit - Nämä ovat entsyymit, joiden synteesi koodataan eri geeneillä, niillä on erilainen ensisijainen rakenne ja erilaiset ominaisuudet, mutta ne katalysoivat saman reaktion. Isoentsyymit:

Organ - entsyymit glycoilisoivan maksan ja lihaksen.

Cellular - malathhydrogenatscitoplasmiset ja mitokondriot (erilaiset entsyymit, mutta katalysoivat saman reaktion).

Hybridin entsyymit, joilla on kvaternäärinen rakenne, muodostuu yksittäisten alayksiköiden muuttamattoman sitoutumisen seurauksena (laktaatti dehydrogenaasi-4 alayksiköt 2 tyypit).

Mutantti - muodostuu geenin yhdestä mutaatiosta.

Almofers koodataan saman geenin eri alleelit.

Oikeastaan \u200b\u200buseita muotoja (True) on entsyymit, joiden synteesi koodataan samalla geenillä, joilla on sama primaarinen rakenne ja ominaisuudet, mutta Ribosomaconen synteesin jälkeen modifikaatiot altistetaan ja ne ovat erilaisia, vaikka ne katalysoivat saman reaktion.

Isoentsyymit ovat erilaisia \u200b\u200bgeneettisellä tasolla ja poikkeavat ensisijaisesta sekvenssistä, ja tosi useat muodot muuttuvat käännöstason jälkeen.

Lääketieteellinen merkitys

Entsyymien ja perinnöllisten metabolisten sairauksien välinen suhde perustettiin ensimmäisen kerran A. Garrod 1910-luvulla. Garrod nimeltään sairaudet, jotka liittyvät entsyymivirheisiin ", synnynnäiset metaboliset virheet".

Jos mutaatio tapahtuu tiettyyn entsyymin koodaavassa geenissä, entsyymin aminohapposekvenssi voi muuttua. Samanaikaisesti useimpien mutaatioiden seurauksena sen katalyyttinen aktiivisuus pienenee tai katoaa kokonaan. Jos runko vastaanottaa kaksi tällaista mutanttigeeniä (yksi kustakin vanhemmasta), keho lakkaa käymästä, joka katalysoi tämän entsyymin. Esimerkiksi albinosin ulkonäkö liittyy tyrosinaasi-entsyymin tuotannon lopettamiseen, joka on vastuussa yhdestä melaniinin tumman pigmentin synteesin vaiheesta. Fenyyliketonuriumipohjainen, joka perustuu entsyymifenyylialaniinin alennetulla tai poissaolevalla aktiivisuudella -4-hydroksylaasitsyymi maksassa.

Tällä hetkellä tunnettu satoja perinnöllisiä sairauksia, jotka liittyvät entsyymivirheisiin. Menetelmät monien näistä sairauksista on kehitetty ja ehkäisemiseksi.

Käytännöllinen käyttö

Entsyymejä käytetään laajalti kansallisessa taloudessa - elintarvikkeet, tekstiiliteollisuus, farmakologia ja lääketiede. Useimmat lääkkeet vaikuttavat kehon entsymaattisiin prosesseihin, käynnistämällä tai suspendoimalla tiettyjä reaktioita.

Vielä laajemmin käyttäen entsyymejä tieteellisessä tutkimuksessa ja lääketieteessä.

Entsyymit ja vitamiinit

Biologisten molekyylien rooli, jotka ovat osa kehoa.

Luennon numero 7.

(2 tuntia)

Entsyymien yleiset ominaisuudet

Entsyymien rakenne

Entsymaattisen katalyysin päävaiheet

Entsyymien ominaisuudet

Nimikkeistö ja entsyymien luokittelu

Entsyymi-inhibiittorit ja aktivaattorit

Vitamiiniluokitus

Fat-liukoiset vitamiinit

Vitamiinit liukenevat veteen

Vitamiiniryhmä B.

Yleiset entsyymit ja epäorgaaniset katalysaattorit:

Vain tehokkaat reaktiot katalysoivat

Älä muuta reaktion suuntaa,

Ei käytetä reaktioprosessissa,

Älä osallistu reaktiotuotteiden muodostumiseen.

Entsyymien erot Nebiologisista katalysaattoreista:

Proteiinirakenne;

Korkea herkkyys fysikaalis-kemiallisille tekijöille väliaineen, työn alla (P ilmakehän, 30-40 o C, pH lähellä neutraalia);

Korkea herkkyys kemiallisille reagensseille;

Tehokkuus (voi nopeuttaa reaktiota 10,8 -10 12 kertaa; yksi molekyyli f voi katalysoida 1000-10000 substraattimolekyylejä 1 min);

Suuri selektiivisyys F substraatteihin (substraattispesifisyys) ja katalysoidun reaktion tyypiksi (toimintaspesifisyys);

Toiminta F säädetään erityismekanismeilla.

Rakenteessa entsyymit on jaettu yksinkertainen(yksi komponentti) ja hienostunut(Kaksiosainen). Yksinkertainen koostuu vain proteiiniosa, monimutkainen ( hologeumena) - proteiinista ja ilmanpurkausosista. Proteiiniosa - apopenim , Työntekijä - koentsyymi(Vitamiinit 1, 2, 5, 6, N, Q jne.). Erikseen apoperapia ja koentsyymillä ei ole katalyyttistä aktiivisuutta. Tontti entsyymimolekyylin pinnalle, joka vuorovaikuttaa substraattimolekyylin kanssa - aktiivinen keskus.

Aktiivinen keskus Koulutettujen aminohappojen jäännöksistä, jotka sisältyvät polypeptidiketjun eri osioiden tai erilaisten kiinnitettyjen polypeptidiketjujen koostumukseen. Se muodostuu proteiini-entsyymin tertiäärisen rakenteen tasolle. Se erottaa substraatin (adsorptio) keskus ja katalysaattori. Aktiivisen keskuksen lisäksi on erityisiä toiminnallisia osia - Alto-kiinteät (säätelijä) keskukset.

Katalysaattori - Tämä on entsyymin aktiivisen keskuksen alue, joka suoraan osallistuu substraatin kemiallisiin muutoksiin. Yksinkertaisten entsyymien CC yhdistelmä useista aminohappotähteistä, jotka sijaitsevat polypeptidin entsyymiketjun eri paikoissa, mutta spatiaalisesti lähellä toisiaan tämän ketjun taivutusten takia (seriini, kysteiini, tyrosiini, histidiini, arginiini, asp. Ja gluto . Happo). CC-kompleksin proteiini on monimutkaisempi, koska Proseettinen entsyymi ryhmä osallistuu - koentsyymi (vesiliukoiset vitamiinit ja rasvaliukoinen K-vitamiini).

Substraatti (adsorptio) senttip on entsyymin aktiivisen keskuksen tontti, jossa substraattimolekyylin sorptio (sitoutuminen) tapahtuu. SC on muodostettu yhdellä, kahdella, useammin kuin kolme aminohapposradikaalia, jotka yleensä sijaitsevat katalyyttisen keskuksen vieressä. SC: n päätoiminto sitoutuu substraattimolekyyliin ja sen siirto katalyyttiselle keskustaan \u200b\u200bsen kätevässä asennossa.

Alosteric Center ("Ottaa eri spatiaalinen rakenne") - osa sen entsyymimolekyylistä sen aktiivisen keskuksen ulkopuolelle, joka palautuu mihin tahansa aineeseen. Tällaiset sitoutumiset johtavat entsyymimolekyylin ja sen aktiivisuuden konformaation muutokseen. Aktiivinen keskus alkaa joko työskennellä nopeammin tai hitaammin. Näin ollen tällaisia \u200b\u200baineita kutsutaan Alto-solukaivoksi tai Alto-solu-inhibiittoreiksi.

Alosteric-keskukset Ei löytynyt kaikki entsyymit. Heillä on entsyymit, joiden työn muuttuu hormonien, välittäjien ja muiden biologisesti vaikuttavien aineiden vaikutuksesta.