Čo je enzýmy v biológii. Biologické enzýmy

Femorálny kanál (latinský názov Canalis Femoralis) sa nachádza v Inguinal Department, má trojuholníkový posuvný formulár, zvyčajne obsahuje tukové tkanivo, tepny, žily, lymfatické uzliny. Steny femorálneho kanála sú tvorené anatomickými konštrukčnými prvkami širokej fascie stehna, ako aj vnútornú stenu žíl stehna.

Dutina v hrubšej femorálnom kanáli sa vytvára, keď sa vyskytuje cez jeho povrchovú štrbinu častí hustého alebo tenkého čreva, časti záhybov viscerálneho peritoneum, ako výsledok, ktorý sa nachádza na prednom povrchu bedra. Choroba je náchylnejšia pre ženy a deti za rokom v dôsledku charakteristík anatomickej štruktúry tkanív skarpovského trojuholníka.

Anatomická štruktúra Canalis Femoralis

Zlý kanál má rozmery od 1 do 3,5 cm, spája brušnú dutinu s predným stehnom. Topografická anatómia femorálneho kanála obsahuje niekoľko vrstiev a stien, ktoré sú tvorené konštrukčnými prvkami šľachy ľudského tela:

vnútri - hlboká úzka doska širokých fascích nôh (fascia pektinea), ktorá slúži ako vagína pre svaly stehna;
vonku - subkutánna tendencia širokej fascie, konkrétne hornej pečate svojej kosáčikovitosti;
bočne strane, ďalej zo strednej roviny - vnútorný povrch femorálnej žily;
z mediálnej strany, bližšie k strednej rovine, kanál je obmedzený na šetriace dosky šľachy fascie.

Fascia pokrývajúca veľké svaly hornej čiary spodnej končatiny na úrovni femorálneho trojuholníka sa rozpadá na 2 platne. Doska sa nachádza v hlbokých vrstvách slúži ako pasenie a dlhý svalový sval.

Subkutánna doska, ktorá obsahuje oválny otvor, nazývaný subkutánnu medzeru, beží pod ligamentom. Vyznačuje sa nehomogénnou anatomickou štruktúrou. Tam, kde je oválna fossa, doska má mriežkovú štruktúru s mnohými ťahmi pre cievy a nervy. SLIT je subkutánnym otvorom femorálneho kanála. Hlboká diera (femorálny kanál, alus femoralis) je blízko mediálnej časti vaskulárnej lakuny.

Popis vonkajšieho výkonu femorálneho kanála

Subkutánna medzera femuru (Hiatus Saphenus, Povrchová prehlbovanie) sa nachádza bližšie k stredu v porovnaní s miernym svalovým lúčom pod úrovňou zväzku drážky pod mriežkou FASCIA, vo vonkajšom liste širokej fascie. Okruh hraniciach subkutánnej medzery je nasledovný:

vonku - horný roh plavby;
bočná - choroba v tvare fascie;
hlbší - dolný roh rohovky.

Hiatus Saphenus je brána pre lymfatické a krvné cievy. Umiestnenie spodného rohu širokej fascie môže byť určené obálkou svojej veľkej subkutánnej žily spodnej časti končatiny (v. Saphena Magna). Táto žila pochádza z vrcholu stehna trojuholníka, prichádza na subkutánnu medzeru, obálky ju na dolnom rohu fascie (Cornu Inferius), potom prechádzajúce pod fascou v hrúbke tukového vlákna, prúdi do stehennej žily.

V prítomnosti faktorov prispievania, prírastky medzery prenikajú na horúčkovitých benígnych spojovacích živetov, ktoré sú predpokladom pre rozvoj hernia. Subkutánna medzera má normálne dĺžku 3-4 cm, šírka 2-2,5 cm, s tvorbou hernia, je vonkajším otvorom femorálneho kanála.

Počas prevádzkovej intervencie na odstránenie hernia je riziko krvácania. Je to spôsobené možnosťou poškodenia obálky strednej hranice krúžkov femorálneho kanála veľkej uzamykacej artérie. Takáto pravdepodobnosť je prítomná s neoprávneným abnormálnym výtokom z dolnej ľavej tepny.

Vlastnosti štruktúry vnútorného krúžku

Hlboký stehenný krúžok (Anulus Femoralis) vykonáva funkciu vnútorného otvoru kanála. Nachádza sa v zóne stredného uhla lakuny vazorum (vaskulárna lakuna). Predná plocha krúžku je pokrytá tendenciou tendenciou Snapping ARCH (LIGARMUM INGUINALE), ale je častejšie uvedený pod zmienkou "ligamentu". Na strane hraníc hlbokých krúžkov s hustou vagíne žíl femorálnej nohy.

Región medzi kosťmi panvy a tipak je ohraničený fasciou ileum a hrebeňových svalov na 2 priestoroch: vaskulárna a svalová lakuna. Svalová lakuna vo vnútri hraniciach s povrchom iliakovej kosti je pokrytá zväzkom potrubia na vrchole, bližšie k stredu hranicu slúži zhutnenej oblasti fascie (iliak-hrebeň).

Prostredníctvom cievneho laku je veľká artéria a žily dolnej časti končatiny, zaberajú plochu pod zväzkom TPHAKU. Z svalovej lakuny je Arcus iliopectineus (hrnček Ilis-hrebeň) degradovaný.

Priestor femorálneho krúžku je naplnený spojovacou voľným vláknom tkaniva, ako aj uzol lymfatického systému nazývaného názov pyrogov-Rosenmuller. Vnútorný femurový prsteň z balíka Lacunar na femorálnu žilu má rôzne veľkosti v závislosti na podlahe a veku osoby. U mužov sa jeho šírka mení od 0,9 do 1,2 cm, u ženských zástupcov - približne 1,9 cm. Tento rozdiel medzi štruktúrou hlbokého kruhu vysvetľuje zvýšenú frekvenciu vývoja u žien hernia femuru.

Hernia v hrúbke konštrukčných prvkov svalového laku je menej častá, pretože pevne držia obsah brušnej dutiny. Častejšie, patologické protiky sa objavujú v oblasti vaskulárnej lakuny, v jeho najslabšej časti - vnútorný krúžok femorálny kanál.

Detail štruktúry stien kanála

CANALIS CRULISOVÉ OBMEDZY sú tvorené 3 tvárami. Subkutánna oblasť kanála pokrýva externú fasciu list predstavujúca elastický záznam. Leták pochádza zo širokej šľachy fascie a je pripojená k dlhej kosti stehna. Na povrchu sa nachádza aj oválna líška (subkutánna medzera), ktorá je pokrytá mrežnou fasciou. Prostredníctvom svojich početných otvorov prevádzkuje veľký počet plavidiel a nervových vlákien. Fascia Cribrosa (mriežka) okolo obvodu je definovaná zhrubnou kosáčikovou hranou s nižšími a hornými rohmi.

V vnútorných vrstvách prednej časti steny femorálnej kanalizácie je fascia iliak-hrebeň súčasťou hlbokej tanier FASCIA LATA (široká fascia), v ktorej sa nachádzajú svaly rovnakého mena.

Bočné oddelenie Canalis Croalis je pokryté hustou pošvou stehenných ciev, ktoré sa mení na žily, ktorá prechádza pod mriežkovým poľom fáze fascie. To tiež prevádzkuje povrchovú miesto veľkej žily dolných končatín, ako aj nádoby subkutánnych arteriálnych ciev.

Obsah kanálov v normálnej a patológii

V normálnom stave sa kanálový priestor z hlbokého krúžku na subkutánnu štrbinu naplní voľným vláknitým tukového tkaniva. Keď sú v hernias vytvorené v inguinálne oddelenie, obsah femorálneho kanála zahŕňa anatomické štruktúry peritoneum v herniálnom vrecku, častejšie črevnej slučky, viscerálny záhyb. Niekedy sa nachádza na pravej časti hernias, prvá časť hrubého čreva, na ľavej strane - posledná časť hrubého čreva.

Hlavným znamením hernia hernia je hemisférický výstupok v blízkosti vnútornej zóny bedra v inguinálnej oblasti regiónu Skarpovského trojuholníka. Je potrebné rozlišovať hernie z kanála z prietržite inguinálneho oddelenia, kŕčových uzlov krvných ciev, wen, rozšírenie. Najúčinnejšou diagnostickou technikou je ultrazvuková štúdia, s ktorou sa určuje lokalizácia a obsah patologickej výchovy.

Dôvody pre kŕmenie hernia na prednom povrchu stehna sú 2 hlavným faktorom - oslabenie brušnej steny a zvýšenie intra-abdominálneho tlaku. Nepriamo vyvolalo ochorenie môže rýchlej straty telesnej hmotnosti, zranenia brucha, jazvy po chirurgických operáciách, hip dislokácie.

Priamy faktor priamo ovplyvňujúci rozvoj hernia zahŕňa nadmernú fyzickú námahu, pomalý pohyb alebo nedostatočnú defekáciu, intenzívny kašeľ, ťažkosti s močením. Hip Hernia sa často nachádza u žien, ktoré prešli niekoľkými tehotenstvami alebo po dlhotrvajúcich narodení, u detí prvého roka života s odolnou stenou brušnej dutiny, ako aj osoby s dedičnou predispozíciou.

Femorálny kanál je vytvorený len v procese absorbovania peritoneum pri prechode femorálnej hernie cez slabý bod spodnej časti brušnej steny - mediálne oddelenie vaskulárnej lakuny, obmedzené:

Pred slabinou;

Zadný - Comb-Bunch (Cooperova Bunch) leží na hrebeňoch styku;

Medial - Lacunar Bulldle pripojený k pubovej tuberkulóze a hrebeňom pubovej kosti;

Bočne iliak-česaný oblúk.

Prostredníctvom stehenných ciev prechádzajú vaskulárnym lakom a Viedeň leží mediálne tepny (obr. 22a). V mediálnom rohu vaskulárneho laku je femorálny prstenec, ktorý v prítomnosti hernia (obr. 22b) obmedzuje femorálny kanál zhora.

Hranice kvetu femuru:

Predné, zadné a stredné hranice sa zhodujú s rovnakými hranami vaskulárnej lakuny;

Bočná hranica je zbožnosť femorálnej žily, a môže byť vytiahnutý v juniorskom taške.

Vzdialenosť medzi zväzkom lakunar a femorálnou žilou u mužov je v priemere rovnajúca sa 1,2 cm, u žien-1,8 cm. Čím väčšia je väčšia je pravdepodobnosť femorálnej hernie, takže u žien sú oveľa bežnejšie ako u mužov (5: 1).

Obr. 23. Vaskulárne a svalnaté laky pravej plochy slabín.

A: 1.BABY LAKUNA -; 2 - Alc-hovädzí oblúk; 3 - Groove Bunch;

4 - femorálna artéria; 5 - femorálna žila; 6 - vaskulárna lakuna; 7 - femurový prsteň; 8 - lymfatický uzol Pirogov-RosenMuller; 9 - Lacunar Bunda; 10 - osivo lano; 11 - Veľký sval; 12 - Blokovací nosník vaskulárneho nervy; 13 - Ženy nerv; 14 - Iliac-bedrový sval.

B: - GM - hernikánová taška femorálnej hernie.

Femorálny prstenec z boku dutiny je pokrytý priečnym faskom, ktorý tu má názov "femorálny oddiel". V rámci femorálnej kruhu, vo vaskulárnej lakune medzi femorálnou žilou a balíkom Lacunar, zostáva rozrezanie naplnené voľným vláknom, v ktorom sa nachádza lymfatický uzol Pirogov-RosenMuller.

Keď sa hernia prenesie, sú vytvorené steny femorálneho kanála:

Front-široká fascia bedra;

Zadný - hrebeň partia;

Bočná - femorálna žila (obr. 22b).

Dĺžka femorálneho kanála je 1-3 cm, v závislosti od úrovne upevnenia horného rohu síry hrany k drážke alebo na hlbokú platňu širokej fascie na svalstvo hrebeňa.

Zo dna končí femorálny kanál subkutánnou medzerou, obmedzeným:

Bočná - kosáčiková hrana;

Na horných a dolných horných a dolných rohoch.

Subkutánna medzera je pokrytá vpredu s mrežou fasciou.

Femorálny prstenec môže byť v prednej a mediálne falošnej uzamykacej artérii v jednom uskutočnení z vonkajšej iliacej artérie alebo uzamykacej vetvy spodnej ľavej tepny. Toto uskutočnenie uzamykacej artérie sa nazýva "koruna smrti", pretože disekcia lakunarového väzenia slepo s znevýhodneným femorálnou herniou často viedla k poškodeniu tejto nádoby a smrteľného krvácania.

· Enzým akčná štruktúra a mechanizmus · Viacnásobné formy enzýmov · Lekársky význam · Praktické použitie · Poznámky · Literatúra a MidDOT

Aktivita enzýmov je určená ich trojrozmernou štruktúrou.

Podobne ako všetky proteíny sú enzýmy syntetizované ako lineárny aminokyselinový reťazec, ktorý je určitým spôsobom zložený. Každá sekvencia aminokyselín sa ochladí špeciálnym spôsobom a výsledná molekula (proteínová guľko) má jedinečné vlastnosti. Na proteínový komplex sa môže kombinovať niekoľko proteínových reťazcov. Terciárna štruktúra proteínov je zničená pri zahrievaní alebo vystavení určitým chemikáliám.

Active Center enzýmy

Štúdium mechanizmu chemickej reakcie katalyzovanej enzýmom spolu so stanovením medziproduktov a konečných produktov v rôznych štádiách reakcie znamená presné znalosti geometrie terciárnej štruktúry enzýmu, povahy funkčných skupín Jeho molekula, ktorá poskytuje špecifickosť a vysokú katalytickú aktivitu na tomto substráte, a okrem tejto chemickej povahy molekúl enzýmov, ktorá poskytuje vysokú rýchlosť katalytickej reakcie. Obvykle molekuly substrátu podieľajúce sa na enzymatických reakciách v porovnaných s enzýmovými molekulami majú relatívne malé veľkosti. Tak, vo formácii komplexov substrátov enzýmu v priamom chemickej interakcii, vstupujú len obmedzené fragmenty aminokyselinovej sekvencie polypeptidového reťazca vstupujú do "Active Center" - jedinečnú kombináciu aminokyselinových zvyškov v enzýmovej molekule, ktorá poskytuje priamu interakciu S molekulou substrátu a priamo sa podieľať na akte katalýzy.

V aktívnom centre sa konvenčne rozlišuje:

katalytické centrum - priamo chemicky interakcie so substrátom;
väzbové centrum (kontakt alebo "kotva" ihrisko) - poskytovanie špecifickej afinity na substrát a tvoria komplexný komplex substrátu.

Na katalyzovať reakciu sa enzým musí kontaktovať jeden alebo viac substrátov. Proteínový reťazec enzýmu sa zrúti takým spôsobom, že otvor je vytvorený na povrchu globule, alebo sa aplikujú substráty. Táto oblasť sa nazýva miesto viazania substrátu. Zvyčajne sa zhoduje s aktívnym centrom enzýmu alebo je blízko k nemu. Niektoré enzýmy tiež obsahujú väzbové miesta z kofaktora alebo kovové ióny.

Enzýmový spojovací s substrátom:

Čistí substrát z vody "kožušiny"
existuje reagujúce molekuly substrátu v priestore potrebnom na reakciu
pripravuje sa na reakciu (napríklad polarizované) molekuly substrátu.

Zvyčajne pridanie enzýmu k substrátu dochádza v dôsledku iónových alebo vodíkových väzieb, zriedkavo - v dôsledku kovalentu. Na konci reakcie je jeho produkt (alebo produkty) oddelený od enzýmu.

Výsledkom je, že enzým znižuje aktivačnú energiu reakcie. Je to preto, že v prítomnosti enzýmu je reakcia na inej dráhe (druhá reakcia sa vyskytuje v skutočnosti), napríklad:

V neprítomnosti enzýmu:

A + B \u003d AV

V prítomnosti enzýmu:

A + F \u003d AF
AF + B \u003d AVF
AVF \u003d AV + F

kde a substráty, AV je reakčný produkt, F - enzým.

Enzýmy nemôžu nezávisle poskytnúť energetické endergonické reakcie (pre tok, ktorý je potrebný energiu). Preto, enzýmy, ktoré vykonávajú takéto reakcie, môžu zodpovedať ich s cvičebnými reakciami, ktoré sú zvýraznené väčším množstvom energie. Napríklad reakcie syntézy biopolyméru sú často konjugované s odozvou ATP hydrolýzy.

Pre aktívne centrá niektorých enzýmov je charakteristický fenomén kooperatívnosti.

Špecifickosť

Enzýmy zvyčajne vykazujú vysokú špecificitu vo vzťahu k ich substrátom (substrátová špecificita). To sa dosahuje čiastočnou komplementaritu tvaru, distribúcie nákladov a hydrofóbnych oblastí na molekule substrátu a v strede väzby substrátu na enzým. Enzýmy zvyčajne demonštrujú vysokú úroveň stereošpeciff (tvoria len jeden z možného stereoizoméru ako substrát ako substrát alebo sa používa ako substrát len \u200b\u200bjeden stereoizomér), regioselektivita (tvorená alebo roztrhná chemická väzba len v jednom z možných polôh Substrát) a chemoselektivita (iba jedna chemická reakcia katalyzovaná niekoľkých možných podmienok týchto podmienok). Napriek celkovej vysokej úrovni špecifickosti môže byť stupeň substrátu a reakčná špecificita enzýmov odlišná. Napríklad endopepidáza trypsín rozbije peptidovú väzbu len po arginíne alebo lyzínom, ak by NIMS nemali byť prolín, a Pepsín je oveľa menej špecifický a môže prelomiť peptidovú komunikáciu, po mnohých aminokyselinách.

Model "Key Castle"

V roku 1890, Emil Fisher navrhol, že špecifickosť enzýmov je určená presnou korešpondenciou formy enzýmu a substrátu. Takýto predpoklad sa nazýva model "Key Castle". Enzým je pripojený k substrátu s tvorbou skráteného enzýmového substrátu. Zároveň napriek tomu, že tento model vysvetľuje vysokú špecifickosť enzýmov, nevysvetľuje javy stabilizácie prechodného stavu, ktorý je pozorovaný v praxi.

Súlad vyvolaný modelom

V roku 1958 Dennel Koshland navrhol modifikáciu modelu "Key Castle". Enzýmy sú hlavne tuhé a flexibilné molekuly. Active stred enzýmu môže zmeniť konformáciu po viazaní substrátu. Bočné skupiny aminokyselín aktívneho centra užívajú takúto polohu, ktorá umožňuje enzýmovi vykonávať svoju katalytickú funkciu. V niektorých prípadoch molekula substrátu tiež mení konformáciu po väzbe v aktívnom centre. Na rozdiel od modelu "Key Castle" model vyvolaného zhody vysvetľuje nielen špecifickosť enzýmov, ale aj stabilizáciu prechodného stavu. Tento model bol pomenovaný "ručne rukavice".

Úpravy

Mnoho enzýmov po syntéze proteínového reťazca podrobí modifikáciám, bez ktorého enzým nevykazuje svoju činnosť úplne. Takéto úpravy sa nazývajú dodatky pre preklady (spracovanie). Jedným z najbežnejších typov modifikácie je pridanie chemických skupín na bočné zvyšky polypeptidového reťazca. Napríklad pridanie zvyšku kyseliny fosforečnej sa nazýva fosforyláciu, je katalyzovaná enzýmovou kinázou. Mnohé eukaryota enzýmy sú glykozylované, to znamená, že modifikované oligomérmi sacharidovej povahy.

Ďalším spoločným typom modifikácií posttransmisií je rozdelenie polypeptidového reťazca. Napríklad, chmetrypsín (proteáza, účasť na trávení), sa získa opustením polypeptidovej časti z chmetrypsinogénu. Hympustnýmogenighen je neaktívnym predchodcom chmemrotrypsínu a syntetizuje sa v pankrease. Neaktívna forma sa prepravuje v žalúdku, kde sa zmení na chmetrypsin. Takýto mechanizmus je nevyhnutný, aby sa zabránilo rozdeleniu pankreasu a iných tkanív pred vstupom do enzýmu v žalúdku. Neaktívny predchodca enzýmu sa tiež nazýva "zimovanie".

Cofaktory enzýmy

Niektoré enzýmy vykonávajú katalytickú funkciu sami bez ďalších komponentov. Existujú však enzýmy, ktoré sú potrebné na implementáciu katalýzy, zložiek nezistených. Cofackers môžu byť obidva anorganické molekuly (kovové ióny, klastre železitého sírového atď.) A organické (napríklad flavín alebo klenot). Organické Cofackers, pevne spojené s enzýmom, sa tiež nazývajú protetické skupiny. Organické cofackers, ktoré sú schopné oddeliť enzým, sa nazývajú čelo.

Enzým, ktorý vyžaduje kofaktor na prejavenie katalytickej aktivity, ale nie je spojený s ním, nazývaný apoth enzým. Apothový enzým v komplexe s kofaktorom sa nazýva holo-enzým. Väčšina kofaktorov je spojená s enzýmom s nekovalentnými, ale skôr silnými interakciami. Existujú také protetické skupiny, ktoré sú spojené s enzýmom kovalentne, napríklad tiaminpyrofosfátom v pyruváte dehydrogenázy.

Regulácia enzýmov

Niektoré enzýmy majú malé molekuly väzbové miesta, môžu byť substráty alebo produkty metabolickej dráhy, ktorá vstupuje do enzýmu. Znižujú alebo zvyšujú činnosť enzýmu, ktorá vytvára príležitosť pre spätnú väzbu.

Inhibícia konečného produktu

Metabolická cesta - reťaz po sebe idúcich enzymatických reakcií. Konečným produktom metabolickej dráhy je často inhibítor enzýmu urýchľujúci prvú reakciu tejto metabolickej dráhy. Ak je konečný produkt príliš veľa, potom pôsobí ako inhibítor pre prvého enzýmu, a ak je tento koncový produkt príliš malý, potom sa prvý enzým aktivuje znova. Inhibícia konečného produktu podľa princípu negatívnej spätnej väzby je teda dôležitým spôsobom udržiavania homeostázy (relatívna stálosť podmienok vnútorného prostredia tela).

Vplyv environmentálnych podmienok na enzýmovú aktivitu

Aktivita enzýmov závisí od podmienok v bunke alebo telesnom tlaku, kyslosti média, teploty, koncentrácie rozpustených solí (iónový výkon roztoku) atď.

Enzýmyalebo enzýmy (z lat. Fermentum - ZAKVASA) - Zvyčajne proteínové molekulárne molekularimulekuly RNA (ribozýmy) alebo ich komplexy, urýchľujúce (katalyzujúce) chemické reakcie živých systémov. Agent reakcie katalyzovanej enzýmami sa nazýva podozore a výsledné látky sú výrobky. Enzýmy sú špecifické pre substráty (ATPAZ katalyzuje rozdelenie iba ATP, a kináza fosforylazfosporízy je fosforyláza).

Enzymatická aktivita môže byť regulovaná inhibítormi aktivátorov (aktivátory - zvýšenie, inhibítory sa spúšťajú).

Proteín enzýmyIntezs sú nortibozómy a RNA je v jadre.

Termíny "enzým" a "enzým" sa už dlho používajú ako synonymá (prvá hlavne v ruskej a nemeckej vedeckej literatúre, druhý v anglickom a francúzskom jazyku).

Veda enzýmov sa volá enzymológiaSkôr než enzýmy (aby nezmiešili korene slov latinského a gréckeho jazyka).

História štúdie

Termín enzým Navrhovaná v XVII Century Chemist Van GelmontomPriri Diskusia o mechanizme.

V con. XVIII - NACH. Xix storočia. Už bolo známe, že mäso je štiepené žalúdočnou šťavou, akumuláciou slín akumuluje akumuláciu slín. Mechanizmus týchto javov však nebol známy.

V XIX storočí LOUIS PASTEUR, ktorý študuje transformáciu exedroggy, dosiahol záver, že tento proces (fermentácia) je katalyzovaný nejakým životným výkonom v kvasinkových bunkách.

Pred sto rokmi enzým a enzým Odráža rôzne uhly pohľadu v teoretickom spore L. PASTERAZY Jedna ruka, im. Bertloyia. LUBIHA - na strane druhej, o povahe fermentácie alkoholu. Vlastne enzýmy (z lat. fermentum - Zakvaska) nazývaná "organizované enzýmy" (to znamená, že sami žijú samotné mikroorganizmy) a termín enzým (z gréčtina.ἐἐ- a ύύμη - kvasinky, Zakvaska) navrhnuté v roku 1876 rok. Kyun pre "neorganizované enzýmy" vylučované bunkami, napríklad v žalúdku (pepsín) alebo črevá (tripsin, amyláza). Dva roky po smrti L. PASTEUR B1897. Bukchner publikoval "alkohol fermentácia bez kvasinkových buniek", v ktorých experimentálne ukázali, že bunková kvasinková šťava nesie alkohol fermentáciu, ako aj nedeštruktívne kvasinkové bunky. V roku 1907, táto práca získala Nobelovu cenu. Prvýkrát bol v roku 1926 zvýraznený vysoko purifikovaný kryštálový enzým (ureaza). Samner. Počas nasledujúcich 10 rokov bolo pridelených niekoľko ďalších enzýmov a proteínová povaha enzýmov bola nakoniec preukázaná.

Katalytická aktivita RNA bola najprv objavená v 1980 v roku 1980 v Pre-RDNA Thomas Chekch, StuderiousSpilsingrna Winfuzoria Tetrahymena termofila.. Ribozymomokael na časť Tetrahymena Pre-RRNA molekuly, kódovanie vnútorných RDNA génov; Tento pozemok vykonal autosplaxing, to znamená, že sa pri dozrievaní rrna.

Enzýmové funkcie

Enzýmy sú prítomné vo všetkých živých bunkách a prispievajú k transformácii jednej látky (substráty) na iné (produkty). Enzýmy pôsobia ako katalyzátory v takmer všetkých biochemických reakciách vyskytujúcich sa v živých organizmoch. Do roku 2013 bolo opísaných viac ako 5000 rôznych enzýmov. Hrajú kľúčovú úlohu vo všetkých procesoch životne dôležitých aktivít, riadenia a regulácie výmeny látky a organizácie.

Podobne ako všetky katalyzátory, enzýmy urýchľujú priamu aj reverznú reakciu, znižuje energiu aktivácie procesu. Chemická rovnováha sa nesmie posunúť v priamom alebo v opačnom smere. Charakteristickým znakom enzýmov v porovnaní s neinkontinuita katalyzátormi sú ich vysoko odolné konštantné väzbové substráty s proteínom, môžu dosiahnuť 10 -10 mol / l a menej. Každá molekula enzýmu je schopná vykonávať z niekoľkých tisíc až niekoľko miliónov operácií za sekundu.

Napríklad jeden renínový enzým molekula obsiahnutá v sliznicu žalúdočnej sliznice, približne 106 kasinogénnych molekúl mlieka po 10 minútach pri 37 ° C.

Účinnosť enzýmov je zároveň výrazne vyššia ako účinnosť ne-proteínových katalyzátorov - enzýmy urýchliť reakciu na milióny a miliardy časov, neoznačené katalyzátory - stovky a tisíce. Pozri tiež katalyticky dokonalý enzým

Klasifikácia enzýmov

Podľa typu katalyzovaných reakcií, enzýmy sú rozdelené do 6 tried podľa hierarchickej klasifikácie klasifikácie enzýmov, navrhula Medzinárodná únia biochémie a molekulárnej biológie. Každá trieda obsahuje podtriedy, takže enzým je opísaný množinou štyroch čísel oddelených bodmi. Napríklad Pepsinimet je názov EÚ 3.4.23.1. Prvé číslo je hrubo opisuje reakčný mechanizmus katalyzovaný enzýmom:

CF 1: Oxydoreduktasekatalyzujúca oxidácia alebo regenerácia. Príklad: kataláza, alkoholikdegeryenaz.

CF 2: Prevod, katalyzujú prenos chemických skupín s jedným molekulou substrátu. Medzi transfermi sú vysoko zvýraznené cellinases, ktoré nosia fosfátové skupiny, spravidla s molekulami.

KF 3: Hydrolázakatalyzujúce hydrolyzhemické väzby. Príklad: esteráza, pepsín, trypsín, amyláza, lipoproteinlipáza.

KF 4: Liaza, katalyzujú slzu chemických väzieb bez tvorby hydrolysasu tvorby jedného z produktov.

CF 5: Izomerasekatalyzujúce konštrukčné alebo geometrické zmeny v molekule substrátu.

CF 6: Ligaseskatalyzujú tvorbu chemických väzieb medzi substrátmi v dôsledku hydrolýzy ATP. Príklad: DNA polymeráza.

Oxy Subkutáza - Toto sú enzýmy, katalyzujúce oxidačné a regenerácie, t.j. Prenos elektrónov od darcu na akceptor. Oxidácia je vylúčenie atómov vodíka zo substrátu a reštaurovanie je pridanie atómov vodíka na akceptor.

Oxidoreduktázy zahŕňajú: dehydázy, oxidázy, oxygenázu, hydroxylázu, peroxidázu, katalázu. Napríklad enzymálnym revereydrogenusA je reakciou na konverziu alkoholu na aldehyd.

Oxy podkatázy nesúce atóm vodíka alebo elektróny priamo k atómom kyslíka sa nazývajú aeróbne dehydrogenázy (oxidázy), zatiaľ čo oxidoreduktáza, nesúci atóm vodíka alebo elektróny z jednej zložky vykurovacieho reťazca enzýmov na druhú, sa nazývajú anaeróbne dehydrogenázy. Bežným variantom procesu redukcie oxidačiek v bunkách je oxidácia atómov vodíka substrátu za účasti oxického podania. Oxidoreduktases sú dvojzložkové enzýmy, v ktorých rovnaký koenzyment môže kontaktovať rôzne apopenis. Napríklad mnohé oxidoreduktases ako koenzým obsahujú OED a NADP. Na konci početnej triedy kyslíka (v 11 polohách) sa nachádzajú enzýmy katalázy a peroxidázy. Z celkového počtu proteínov peroxýzy sa nachádza až 40% v kataláze. Kataláza a peroxidáza rozdelené peroxid vodíka v nasledujúcich reakciách: H2O2 + H202 \u003d 02 + 2N2O H202 + HO-R - OH \u003d O \u003d R \u003d O + 2H2O z týchto rovníc sa okamžite stanú viditeľnou analógiou a významným rozdielom medzi týmito reakciami a enzýmy., V tomto je deleteláza rozdelenie peroxidu vodíka špeciálny prípad peroxidázovej reakcie, keď peroxid vodíka slúži ako substrát, a akceptor v prvej reakcii.

Prevod - samostatná trieda enzýmov, ktoré katalyzujú prenos funkčných skupín a molekulárnych zvyškov z jednej molekuly do druhej. Široko distribuované v rastlinných a živočíšnych organizmoch, podieľať sa na transformácii sacharidov, lipidov, nukleových a aminokyselín.

Reakcie katalyzované prevodom, vo všeobecnom prípade vyzerať takto:

A-X + B ↔ A + B-X.

Molekula A.tu pôsobí ako darca skupiny atómov ( X.) a molekuly B.je to akceptor skupiny. Často, jedna inteligencia výčnelku ako darca v takýchto prenosových reakciách. Mnohé z reakčnej katalyzovanej prenosom sú reverzibilné. Systematické názvy enzýmov tried sú vytvorené podľa schémy:

"Donor: akceptor + skupina + prevod».

Alebo sa používajú malé všeobecné názvy, keď je názov enzýmu zahrnutý v mene buď darcu alebo akceptor skupiny:

"Donor + Group + prevod"Alebo akceptor + skupina + prevod».

Napríklad asgolmickú skupinu kyseliny molekulovej, katechol-O-metyltransferatsospherismers Trvalá skupina IS-adenosylmetionínovej nosnej skupiny na benzénový kruh rôznych clampocholamínov, acetyl-acetyltransferazarazerosperózy a acetyl-acetyl koenzým a Nagiston v procese aktivácie aktivácie transkripcie.

Okrem toho, enzýmy 7 subgrafransfranrázy nesúce zvyšok kyseliny fosforečnej, s použitím fosfátovej skupiny fosfátovej skupiny, sa často nazývajú kináz; Aminotransferáza (6 podskupín) sa často nazýva transaminázy

Hydroláza (CF3) je trieda katalyzujúcej fluorescenčnej komunikácie. Všeobecný typ reakcie katalyzovanej hydrolázou vyzerá takto:

A-B + H20 → A-OH + B-H

Systematická názov Hydrolyláza zahŕňa názov sa rozdeľujepodklad nasleduje pridanie -Hyndolaza. Avšak, spravidla v triviálnom titule, slovo hydrolyláza sa zníži a len prípona "-AZ" zostáva.

Najdôležitejšími zástupcami

Esteráza: nukleáza, fosfodiesteráza, lipáza, fosfodáza;

Glykozidázy: amyláza, lyzozým atď.;

Proteázy: Tripsin, Chymotrypsín, elastáza, trombín, renín atď.;

Kyselina anhydridová hydroláza (HeLIAC, GTFAZ)

Byť katalyzátory, enzýmy urýchľujú priamu aj reverznú reakciu, preto sú napríklad liaky sú schopné katalyzovať a reverznej reakcie - spojenia pre dvojité väzby.

Liaza - samostatná trieda enzýmov, katalyzujúce reakcie neehydrolitickej a neoxidačnej prasknutia rôznych chemických väzieb ( C-c., C-o., C-n., C-s. a iné) substrát, reverzibilné reakcie tvorby a lámanie dvojitých väzieb, sprevádzaných štiepením alebo pridaním skupín atómov na jeho mieste, ako aj tvorbu cyklických štruktúr.

Všeobecne platí, že názov enzýmov je vytvorený podľa schémy " podklad + Liaza. " Avšak, častejšie v názve berie do úvahy podtriedy enzýmu. Lieky sa líšia od iných enzýmov v tom, že dve substráty sa podieľajú na katalyzovaných reakciách v jednom smere, a len jeden v reverznej reakcii. V mene enzýmu, existujú slová "dekarboxyláza" a "aldolaza" alebo "liaza" (pyruvate dekarboxyláza, oxalát-dekarboxyláza, oxalát-dekarboxyláza, oxaloacetát dekarboxyláza, treonín-aldolaza, fenylserin-aldolaza, izocitrát liaza, Alanín Liaza, ATP-Citrate Liaza et al.) A pre enzýmy, katalyzujúce reakcie štiepenia vody zo substrátu - "dehydráty" (dehydratát uhličitanu, dehydrát citrátu, serín dehydrats atď.). V prípadoch, keď sa detegovalo len reverzná reakcia, alebo tento smer v reakciách je v podstate viac, slovo "syntáza" (syntázy mat-syntax, 2-izopropylmalát-syntáza, citrát, hydroxymetyluutaryl-coA-syntéza, atď. názov enzýmov.,

Príklady: Histididydhekarboxyláza, fumaratehydrát.

Izomerase - enzýmy, katalyzujúce transformácie (racemická alebo epimerizácia). Isaorerase katalyzingreks, podobne ako: A → B, kde B je izomér A.

V mene enzýmu je slovo " ratsumaza"(Alanín-Racecazaza, Metionine-Racemaza, Hydroxyprolín-Racemaza, Laktát-Racemaza, atď.) epimaza"(Almose-1-epimeráza, ribuloseofosfát-4-epimeéza, UDF glukuronát-4-epimeress, atď.) izomerase"(Ribosofosfát-izomeráza, xylóza-aisomérsis, glukozamín fosfát-izomeráza, enoyo-soo izomeraz atď.) mutaza"(Fosfoglycerat-mutáza, metapaspartát mutaza, fosfoglukomuutazai dr.).

Ligase (LAT. ligāre - šitie, pripojenie) - enzým, katalyzujúca zlúčenina dvoch molekúl za vzniku novej chemickej väzby ( ligácia ). Zároveň prebieha malá chemická skupina z jednej z molekúl (hydrolýza).

Ligase sa týkajú enzýmov EC 6.

V molekulárnej biológii podtriedy ligázy 6.5 je klasifikovaná na RNA ligases a DNA ligases.

DNA ligáza

DNA LIGASE NÁPRAVA

DNA ligáza - enzýmy (EC 6.5.1.1) katalyzované stagnáciou strešnej krytiny koreňa podnikateľov, reparácií. Tvoria fosfodiérovité mosty medzi 5 "-phosphorile a 3" -gidroxylovými skupinami susedných sepyinkukleotidových diskontinue DNA prelomenia alebo medzi dvoma molekulami DNA. Na vytvorenie týchto mostov používajú ligácie energetythdrolizácie-pyrofosforyliálne spojenie. Jedným z najbežnejších komerčne dostupných enzýmov - DNA LIGASEBACTERIOPHAGAT4.

Ligasy cicamímovej DNA

Cicavce TRIEDY TRIEMY HLAVNÉ TYPY DNA LIGASE.

Fragmenty DNA LIGASY I LIGNITS FRASIMENTY OCHRANA KHODGENICKÝCH ZARIADENÍ DNA reťaze a podieľajú sa na reparácii excízie.

DNA LIGASE III v komplexe s proteínom XRCC1 má reparáciu očkovania v rekombinácii.

DNA LIGASE IV v komplexe s XRCC4talizuje konečnú fázu non-homo-homológnej časti spájania - NHEJ) DNA Bunk Gaps. Vyžaduje sa tiež pre V (D) J enzymunoglobinácia rekombinácie.

Predtým bol izolovaný iný typ ligase - DNA ligázy II, ktorý bol neskôr rozpoznaný ako artefakt proteínovej izolovanej, konkrétne produkt DNA ligázy Proteolyse III.

Dohody o enzýmov

Zvyčajne sa enzýmy nazývajú typ katalyzovanej reakcie, pridanie prípony -Aza na názov substrátu ( napr., laktáza-enzým zapojený do transformácie). Rôzne enzýmy vykonávajúce jednu funkciu bude rovnaký názov. Takéto enzýmy sa líšia v iných vlastnostiach, napríklad optimalizáciou (alkalická fosfatáza) alebo lokalizáciou v bunke (membránová fáza).

Štruktúra a mechanizmus účinku enzýmov

Aktivita enzýmov je určená ich trojrozmernou štruktúrou.

Podobne ako všetky proteíny sú enzýmy syntetizované ako lineárny aminokyselinový reťazec, ktorý je určitým spôsobom zložený. Každá sekvencia aminokyselín sa ochladí špeciálnym spôsobom a výsledná molekula (proteínová guľko) má jedinečné vlastnosti. Niekoľko proteínových reťazcov sa môže kombinovať do proteínového komplexu. Pri zahrievaní alebo vystavení určitým chemikáliam sa zničia štruktúry.

Active Center enzýmy

Štúdium mechanizmu chemickej reakcie katalyzovanej enzýmom spolu s definíciou medziproduktu a konečných produktov v rôznych štádiách reakcie zahŕňa presné znalosti geometrie terciárnej štruktúry enzýmu, povahy funkčných skupín Ibajma, ktoré zabezpečujú špecifickosť akcie a vysokú katalytickú aktivitu na DVTTUBSTRAT, ako aj chemickú povahu oblasti (úseky) molekuly enzým, ktorý poskytuje vysokú katalytickú reakčnú rýchlosť. Obvykle molekuly substrátu podieľajúce sa na enzymatických reakciách v porovnaných s enzýmovými molekulami majú relatívne malé veľkosti. Tak, vo formácii komplexov substrátov enzýmu v priamom chemickej interakcii, vstupujú len obmedzené fragmenty aminokyselinovej sekvencie polypeptidového reťazca vstupujú do "Active Center" - jedinečnú kombináciu aminokyselinových zvyškov v enzýmovej molekule, ktorá poskytuje priamu interakciu S molekulou substrátu a priamo sa podieľať na akte katalýzy.

V aktívnom centre sa konvenčne rozlišuje:

katalytické centrum - priamo chemicky interakcie so substrátom;

väzbové centrum (kontakt alebo "kotva" ihrisko) - poskytovanie špecifickej afinity na substrát a tvoria komplexný komplex substrátu.

Enzýmový spojovací s substrátom:

Čistí substrát z vody "kožušiny"

existuje reagujúce molekuly substrátu v priestore potrebnom na reakciu

pripravuje sa na reakciu (napríklad polarizuje) molekuly substrátov.

Výsledkom je, že enzým znižuje aktivačnú energiu reakcie. Je to preto, že v prítomnosti enzýmu je reakcia na inej dráhe (dochádza k ďalšej reakcii), napríklad:

V neprítomnosti enzýmu:

V prítomnosti enzýmu:

AF + B \u003d AVF
AVF \u003d AV + F

kde a substráty, AV je reakčný produkt, F - enzým.

Pre aktívne centrá niektorých enzýmov je charakteristický fenomén kooperatívnosti.

Špecifickosť

Enzýmy zvyčajne vykazujú vysokú špecifickosť vo vzťahu k ich substrátom (substrátová špecificita). To sa dosahuje čiastočnou komplementaritu tvaru, distribúcie nákladov a hydrofóbnych oblastí na molekule substrátu a v strede väzby substrátu na enzým. Enzýmy zvyčajne demonštrujú vysokú úroveň stereošpeciff (tvoria len jeden z možného stereoizoméru ako substrát ako substrát alebo sa používa ako substrát len \u200b\u200bjeden stereoizomér), regioselektivita (tvorená alebo roztrhná chemická väzba len v jednom z možných polôh Substrát) a chemoselektivita (iba jedna chemická reakcia katalyzovaná niekoľkých možných podmienok týchto podmienok). Napriek celkovej vysokej úrovni špecifickosti môže byť stupeň substrátu a reakčná špecificita enzýmov odlišná. Napríklad endopepidaztitripsinizuje peptidovú väzbu len po pasaginináninyllylizlí, ak by NIMI nemal byť prolín, appsing je menej špecifický a môže trhať peptidový vzťah po mnohých aminokyselinách.

V roku 1890, Emil Fisheropred sám seba, že špecificita enzýmov je určená presnou korešpondenciou formy enzýmu a substrátu. Takýto predpoklad sa nazýva model "Key Castle". Enzým je pripojený k substrátu s tvorbou skráteného enzýmového substrátu. Hoci tento model však vysvetľuje vysokú špecifickosť enzýmov, nevysvetľuje javy stabilizácie prechodného stavu, ktorý je pozorovaný v praxi.

Súlad vyvolaný modelom

V roku 1958 spoločnosť Deniel spojila modifikáciu modelu "Key Castle". Enzýmy sú hlavne tuhé a flexibilné molekuly. Active stred enzýmu môže zmeniť konformáciu po viazaní substrátu. Bočné skupiny aminokyselín aktívneho centra užívajú takúto polohu, ktorá umožňuje enzýmu vykonávať svoju katalytickú funkciu. V niektorých prípadoch molekula substrátu tiež mení konformáciu po väzbe v aktívnom centre. Na rozdiel od modelu "Key Castle" model vyvolaného zhody vysvetľuje nielen špecifickosť enzýmov, ale aj stabilizáciu prechodného stavu. Tento model bol pomenovaný "ručne rukavice".

Úpravy

Ďalším spoločným typom modifikácií posttransmisií je rozdelenie polypeptidového reťazca. Napríklad chmetrypsín (proteáza, ktorý sa zúčastňuje na zdante), sa získa opustením polypeptidového pozemku z chmetrypsinogénu. Hymmotrygegenogen je neaktívnym predchodcom chmemotrypsínu a syntetizuje sa sklamač. Neaktívna forma je prepravovaná pomocou Chorela, kde sa zmení na Cymotrypsin. Takýto mechanizmus je nevyhnutný, aby sa zabránilo rozdeleniu pankreasu a iných tkanív pred vstupom do enzýmu v žalúdku. Neaktívny predchodca enzýmu sa tiež nazýva "zimovanie".

Cofaktory enzýmy

Niektoré enzýmy vykonávajú katalytickú funkciu sami bez ďalších komponentov. Existujú však enzýmy, ktoré sú potrebné na implementáciu katalýzy, zložiek nezistených. Cofaktory môžu byť anorganické molekuly (kovové ióny, klastre železitou, atď.) A organické (napríklad flaviniligim). Organické Cofackers, pevne spojené s enzýmom, sa tiež nazývajú protetické skupiny. Organické cofackers, ktoré sú schopné oddeliť enzým, sa nazývajú čelo.

Regulácia enzýmov

Inhibícia konečného produktu

Metabolická cesta - reťaz po sebe idúcich enzymatických reakcií. Konečným produktom metabolickej dráhy je často inhibítor enzýmu urýchľujúci prvé reakcie tejto metabolickej dráhy. Ak je konečný produkt príliš veľa, potom pôsobí ako inhibítor pre prvého enzýmu, a ak je tento koncový produkt príliš malý, potom sa prvý enzým aktivuje znova. Abitácia konečného produktu podľa princípu negatívnej metódy spätnej väzby na nosičigometaz (relatívna stálosť podmienok vnútorného prostredia telesa).

Vplyv environmentálnych podmienok na enzýmovú aktivitu

Aktivita enzýmov závisí od podmienok v bunke alebo telesnom tlaku, kyslosti média, teploty, koncentrácie rozpustených solí (iónový výkon roztoku) atď.

Viaceré formy enzýmov

Viaceré formy enzýmov možno rozdeliť do dvoch kategórií:

Izoenzýmy

Vlastne viac foriem (true)

Izoenzýmy - Toto sú enzýmy, ktorých syntéza je kódovaná rôznymi génmi, majú inú primárnu štruktúru a rôzne vlastnosti, ale katalyzujú rovnakú reakciu. Typy izoenzýmov:

Organické enzýmy glykoilizujúcej pečene a svalov.

Mobilný - Malathedhydrogenazcitoplazmy a mitochondriálne (rôzne enzýmy, ale katalyzujú rovnakú reakciu).

Hybridné - enzýmy s kvartérnou štruktúrou sú vytvorené v dôsledku nekonvertovanej väzby jednotlivých podjednotiek (typy 1 laktát dehydrogenázy-4 podjednotky 2).

Mutant - sú vytvorené v dôsledku jednej mutácie génu.

Almofery sú kódované rôznymi alelmi rovnakého génu.

Vlastne viac foriem (TRUE) sú enzýmy, ktorých syntéza je kódovaná rovnakou alelou toho istého génu, majú rovnakú primárnu štruktúru a vlastnosti, ale po syntéze na ribozómoch, modifikácie sú podrobené a inak, aj keď katalyzujú rovnakú reakciu.

Izoenzýmy sú odlišné na genetickej úrovni a líšia sa od primárnej sekvencie a skutočné viac formy sa líšia v úrovni post-prekladu.

Lekársky význam

Vzťah medzi enzýmami a dedičnými metabolickými chorobami sa najprv zaviedol A. Garrod v 1910s. Garrod nazývaný ochorenia spojené s defektmi enzýmov, "vrodené metabolické chyby".

Ak sa mutácia vyskytuje v géne kódujúcom určitom enzým, môže sa zmeniť aminokyselinová sekvencia enzýmu. V rovnakom čase, v dôsledku väčšiny mutácií, jeho katalytická aktivita znižuje alebo úplne zmizne. Ak telo prijíma dva takéto mutantné gény (jeden z každého z každého z rodičov), telo prestane ísť, ktoré katalyzuje tento enzým. Napríklad vzhľad albinos je spojený s ukončením produkcie tyrozinázy enzýmu, ktorý je zodpovedný za jednu zo stupňov syntézy tmavého pigmentu melanínu. Fenylketonúrium-založené so zníženou alebo neprítomnou aktivitou enzýmu fenylalanínu -4-hydroxyláza enzým v pečeni.

V súčasnosti známe stovky dedičných ochorení spojených s defektmi enzýmov. Boli vyvinuté spôsoby liečby a predchádzania mnohým z týchto chorôb.

Praktické použitie

Enzýmy sú široko používané v národnom hospodárstve - potraviny, textilného priemyslu, farmakológii a medicíne. Väčšina liekov ovplyvňuje enzymatické procesy v tele, spustenie alebo pozastavenie určitých reakcií.

Enzýmy vo vedeckom výskume a medicíne.

Enzýmy a vitamíny

Úloha biologických molekúl, ktoré sú súčasťou tela.

Prednáška číslo 7.

(2 hodiny)

Všeobecné charakteristiky enzýmov

Štruktúra enzýmov

Hlavné štádiá enzymatickej katalýzy

Vlastnosti enzýmov

Nomenklatúra a klasifikácia enzýmov

Inhibítory a aktivátory enzýmov

Klasifikácia vitamínov

Vitamíny rozpustné tuk

Vitamíny rozpustné vo vode

Skupina vitamínov B.

Všeobecné príznaky enzýmov a anorganické katalyzátory:

Iba výkonné reakcie katalyzované

Nemeňte smer reakcie,

V procese reakcie,

Sa nezúčastňujú na tvorbe reakčných produktov.

Rozdiely enzýmov Od nebiologických katalyzátorov:

Štruktúra proteínu;

Vysoká citlivosť na fyzikálno-chemické faktory média, práca pod hodílkom (p atmosférický, 30-40 ° C, pH blízko neutrálneho);

Vysoká citlivosť na chemické reagencie;

Vysoká účinnosť (môže urýchliť reakciu na 10,8 -10 12 krát; jedna molekula F môže katalyzovať 1000-10000 molekuly substrátu na 1 min);

Vysoká selektivita F na substráty (substrátová špecificita) a typu katalyzovanej reakcie (akčná špecificita);

Aktivita F je regulovaná špeciálnymi mechanizmami.

V štruktúre, enzýmy sú rozdelené do jednoduchý(jednostón) a sofistikovaný(Dvojzložkový). Jednoduché sa skladá len z proteínovej časti, komplikovanej ( holofement) - z proteínových a nevyplatených častí. Proteínová časť - apopenim , ne-pracovník - koenzým(Vitamíny v 1, 2, v 5, v 6, N, Q, atď.). Samostatne, apofferepia a koenzým nemajú katalytickú aktivitu. Pozemok na povrch molekuly enzýmu, ktorý interaguje s molekulou substrátu - active Center.

Aktívne centrum Vzdelávajúci sa zo zvyškov aminokyselín obsiahnutých v zložení rôznych úsekov polypeptidového reťazca alebo rôznych pinnovaných polypeptidových reťazcov. Je vytvorený na úrovni terciárnej štruktúry proteínového enzýmu. Rozlišuje centrum substrátu (adsorpcie) a katalytické centrum. Okrem aktívneho centra existujú špeciálne funkčné sekcie - alt-tuhé (regulačné) centrá.

Katalytické centrum - Toto je oblasť aktívneho centra enzýmu, ktorá sa priamo podieľa na chemických transformáciách substrátu. CC jednoduchých enzýmov je kombinácia niekoľkých aminokyselinových zvyškov umiestnených na rôznych miestach polypeptidového enzýmového reťazca, ale priestorovo blízko pri sebe v dôsledku ohybu tohto reťazca (serín, cysteín, tyrozín, histidín, arginín, Asp. A gluto . Kyselina). CC komplexný proteín je komplikovanejší, pretože Protetická skupina enzýmu sa zúčastňuje koenzým (vo vode rozpustné vitamíny a vitamín rozpustný v tukoch).

Substrát (adsorpcia) centp je graf aktívneho stredu enzýmu, pri ktorom sa sorpcia (viazanie) molekuly substrátu vyskytne. Sc tvorí jeden, dva, častejšie ako tri aminokyselinové radikály, ktoré sú zvyčajne umiestnené vedľa katalytického centra. Hlavná funkcia SC je viazanie molekuly substrátu a jeho prenos na katalytické centrum v najvhodnejšej polohe.

ALosterické centrum ("Mať inú priestorovú štruktúru") - časť molekuly enzýmu mimo jeho aktívneho centra, ktoré sa reverzibilne viaže na akúkoľvek látku. Takáto väzba vedie k zmene konformácie molekuly enzýmu a jeho aktivitu. Active Center buď začína pracovať rýchlejšie alebo pomalšie. Takéto látky sa teda nazývajú aktivátormi alto-buniek alebo inhibítory alto-buniek.

ALosterické centrá Nenašli nie všetky enzýmy. Majú enzýmy, ktorých pracovné zmeny sa mení pod vplyvom hormónov, mediátorov a iných biologicky účinných látok.