органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются катализаторами. Ферменты (от лат. fermentum - брожение, закваска) иногда называют энзимами (от греч. en - внутри, zyme - закваска). Все живые клетки содержат очень большой набор ферментов, от каталитической активности которых зависит функционирование клеток. Практически каждая из множества разнообразных реакций, протекающих в клетке, требует участия специфического фермента. Изучением химических свойств ферментов и катализируемых ими реакций занимается особая, очень важная область биохимии - энзимология.

Многие ферменты находятся в клетке в свободном состоянии, будучи просто растворены в цитоплазме; другие связаны со сложными высокоорганизованными структурами. Есть и ферменты, в норме находящиеся вне клетки; так, ферменты, катализирующие расщепление крахмала и белков, секретируются поджелудочной железой в кишечник. Секретируют ферменты и многие микроорганизмы.

Первые данные о ферментах были получены при изучении процессов брожения и пищеварения. Большой вклад в исследование брожения внес Л.Пастер, однако он полагал, что соответствующие реакции могут осуществлять только живые клетки. В начале 20 в. Э.Бухнер показал, что сбраживание сахарозы с образованием диоксида углерода и этилового спирта может катализироваться бесклеточным дрожжевым экстрактом. Это важное открытие послужило стимулом к выделению и изучению клеточных ферментов. В 1926 Дж.Самнер из Корнеллского университета (США) выделил уреазу; это был первый фермент, полученный в практически чистом виде. С тех пор обнаружено и выделено более 700 ферментов, но в живых организмах их существует гораздо больше. Идентификация, выделение и изучение свойств отдельных ферментов занимают центральное место в современной энзимологии.

Ферменты, участвующие в фундаментальных процессах превращения энергии, таких, как расщепление сахаров, образование и гидролиз высокоэнергетического соединения аденозинтрифосфата (АТФ), присутствуют в клетках всех типов - животных, растительных, бактериальных. Однако есть ферменты, которые образуются только в тканях определенных организмов. Так, ферменты, участвующие в синтезе целлюлозы, обнаруживаются в растительных, но не в животных клетках. Таким образом, важно различать «универсальные» ферменты и ферменты, специфичные для тех или иных типов клеток. Вообще говоря, чем более клетка специализирована, тем больше вероятность, что она будет синтезировать набор ферментов, необходимый для выполнения конкретной клеточной функции.

Ферменты и пищеварение . Ферменты - необходимые участники процесса пищеварения. Только низкомолекулярные соединения могут проходить через стенку кишечника и попадать в кровоток, поэтому компоненты пищи должны быть предварительно расщеплены до небольших молекул. Это происходит в ходе ферментативного гидролиза (расщепления) белков до аминокислот, крахмала до сахаров, жиров до жирных кислот и глицерина. Гидролиз белков катализирует фермент пепсин, содержащийся в желудке. Ряд высокоэффективных пищеварительных ферментов секретирует в кишечник поджелудочная железа. Это трипсин и химотрипсин, гидролизующие белки; липаза, расщепляющая жиры; амилаза, катализирующая расщепление крахмала. Пепсин, трипсин и химотрипсин секретируются в неактивной форме, в виде т.н. зимогенов (проферментов), и переходят в активное состояние только в желудке и кишечнике. Это объясняет, почему указанные ферменты не разрушают клетки поджелудочной железы и желудка. Стенки желудка и кишечника защищает от пищеварительных ферментов и слой слизи. Некоторые важные пищеварительные ферменты секретируются клетками тонкого кишечника.

Большая часть энергии, запасенной в растительной пище, такой, как трава или сено, сосредоточена в целлюлозе, которую расщепляет фермент целлюлаза. В организме травоядных животных этот фермент не синтезируется, и жвачные, например крупный рогатый скот и овцы, могут питаться содержащей целлюлозу пищей только потому, что целлюлазу вырабатывают микроорганизмы, заселяющие первый отдел желудка - рубец. С помощью микроорганизмов происходит переваривание пищи и у термитов.

Ферменты находят применение в пищевой, фармацевтической, химической и текстильной промышленности. В качестве примера можно привести растительный фермент, получаемый из папайи и используемый для размягчения мяса. Ферменты добавляют также в стиральные порошки.

Ферменты в медицине и сельском хозяйстве . Осознание ключевой роли ферментов во всех клеточных процессах привело к широкому их применению в медицине и сельском хозяйстве. Нормальное функционирование любого растительного и животного организма зависит от эффективной работы ферментов. В основе действия многих токсичных веществ (ядов) лежит их способность ингибировать ферменты; таким же эффектом обладает и ряд лекарственных препаратов. Нередко действие лекарственного препарата или токсичного вещества можно проследить по его избирательному влиянию на работу определенного фермента в организме в целом или в той или иной ткани. Например, мощные фосфорорганические инсектициды и нервно-паралитические газы, разработанные в военных целях, оказывают свой губительный эффект, блокируя работу ферментов - в первую очередь холинэстеразы, играющей важную роль в передаче нервного импульса.

Чтобы лучше понять механизм действия лекарственных препаратов на ферментные системы, полезно рассмотреть, как работают некоторые ингибиторы ферментов. Многие ингибиторы связываются с активным центром фермента - тем самым, с которым взаимодействует субстрат. У таких ингибиторов наиболее важные структурные особенности близки к структурным особенностям субстрата, и если в реакционной среде присутствуют и субстрат и ингибитор, между ними наблюдается конкуренция за связывание с ферментом; при этом чем больше концентрация субстрата, тем успешнее он конкурирует с ингибитором. Ингибиторы другого типа индуцируют в молекуле фермента конформационные изменения, в которые вовлекаются важные в функциональном отношении химические группы. Изучение механизма действия ингибиторов помогает химикам создавать новые лекарственные препараты.

НЕКОТОРЫЕ ФЕРМЕНТЫ И КАТАЛИЗИРУЕМЫЕ ИМИ РЕАКЦИИ
Тип химической реакции	Фермент	Источник	Катализируемая реакция 1)
Гидролиз	Трипсин	Тонкий кишечник	Белки + H 2 O ® Разные полипептиды
Гидролиз	b -Амилаза	Пшеница, ячмень, батат и т.д.	Крахмал + H 2 O ® Гидролизат крахмала + Мальтоза
Гидролиз	Тромбин	Кровь	Фибриноген + H 2 O ® Фибрин + 2 Полипептида
Гидролиз	Липазы	Кишечник, семена с большим содержанием жиров, микроорганизмы	Жиры + H 2 O ® Жирные кислоты + Глицерин
Гидролиз	Щелочная фосфатаза	Почти все клетки	Органические фосфаты + H 2 O ® Дефосфорилированный продукт + Неорганический фосфат
Гидролиз	Уреаза	Некоторые растительные клетки и микроорганизмы	Мочевина + H 2 O ® Аммиак + Диоксид углерода
Фосфоролиз	Фосфорилаза	Ткани животных и растений, содержащие полисахариды	Полисахарид (крахмал или гликоген из n молекул глюкозы) + Неорганический фосфат Глюкозо-1-фосфат + Полисахарид (n – 1 глюкозных единиц)
Декарбоксилирование	Декарбоксилаза	Дрожжи, некоторые растения и микроорганизмы	Пировиноградная кислота ® Ацетальдегид + Диоксид углерода
Конденсация	Альдолаза		2 Триозофосфата Гексозодифосфат
Конденсация	Оксалоацетат-трансаце- тилаза	То же	Щавелевоуксусная кислота + Ацетил- кофермент А Лимонная кислота + Кофермент А
Изомеризация	Фосфогексозоизомераза	То же	Глюкозо-6-фосфат Фруктозо-6-фосфат
Гидратация	Фумараза	То же	Фумаровая кислота + H 2 O Яблочная кислота
Гидратация	Карбоангидраза	Разные ткани животных; зеленые листья	Диоксид углерода + H 2 O Угольная кислота
Фосфорилирование	Пируваткиназа	Почти все (или все) клетки	АТФ + Пировиноградная кислота Фосфоенолпировиноградная кислота + АДФ
Перенос фосфатной группы	Фосфоглюкомутаза	Все животные клетки; многие растения и микроорганизмы	Глюкозо-1-фосфат Глюкозо-6- фосфат
Переаминирование	Трансаминаза	Большинство клеток	Аспарагиновая кислота + Пировино- градная кислота Щавелевоуксусная кислота + Аланин
Синтез, сопряженный с гидролизом АТФ	Глутаминсинтетаза	То же	Глутаминовая кислота + Аммиак + АТФ Глутамин + АДФ + Неорганический фосфат
Окисление-восстановление	Цитохромоксидаза	Все животные клетки, многие растения и микроорганизмы	O 2 + Восстановленный цитохром c ® Окисленный цитохром c + H 2 O
Окисление-восстановление	Оксидаза аскорбиновой кислоты	Многие растительные клетки	Аскорбиновая кислота + O 2 ® Дегидроаскорбиновая кислота + Пероксид водорода
Окисление-восстановление	Цитохром c редуктаза	Все животные клетки; многие растения и микроорганизмы	НАД ·Н (восстановленный кофермент) + Окисленный цитохром c ® Восстановленный цитохром c + НАД (окисленный кофермент)
Окисление-восстановление	Лактатдегидрогеназа	Большинство животных кле - ток; некоторые растения и микроорганизмы	Молочная кислота + НАД (окисленный кофермент) Пировиноградная кислота + НАД ·Н (восстановленный кофермент)
1) Одинарная стрелка означает, что реакция идет фактически в одну сторону, а двойные стрелки – что реакция обратима.

ЛИТЕРАТУРА

Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов . М., 1980
Страйер Л. Биохимия , т. 1 (с. 104-131), т. 2 (с. 23-94). М., 1984-1985
Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохомия человека , т. 1. М., 1993

Часто наряду с витаминами, минералами и другими полезными для организма человека элементами упоминают вещества под названием ферменты. Что такое ферменты и какую функцию в организме они выполняют, какова их природа и где они находятся?

Это вещества белковой природы, биокатализаторы. Без них не существовало бы детского питания, готовых каш, кваса, брынзы, сыра, йогурта, кефира. Они влияют на работу всех систем человеческого организма. Недостаточная или избыточная активность этих веществ негативно сказывается на здоровье, поэтому нужно знать, что такое ферменты, чтобы избежать проблем, вызванных их нехваткой.

Что это такое?

Ферменты - это синтезирующиеся живыми клетками белковые молекулы. Их более сотни насчитывается в каждой клетке. Роль этих веществ колоссальна. Они влияют на течение скорости химических реакций при температуре, которая подходит для данного организма. Другое название ферментов - биологические катализаторы. Увеличение скорости химической реакции происходит за счет облегчения ее протекания. Как катализаторы, они не расходуются в процессе реакции и не изменяют ее направления. Главные функции ферментов заключаются в том, что без них очень медленно в живых организмах протекали бы все реакции, а это бы заметно сказывалось на жизнеспособности.

Например, при пережевывании продуктов, которые содержат крахмал (картофель, рис), во рту появляется сладковатый привкус, что связано с работой амилазы - фермента для расщепления крахмала, присутствующего в слюне. Сам по себе крахмал безвкусный, так как является полисахаридом. Сладкий вкус имеют продукты его расщепления (моносахариды): глюкоза, мальтоза, декстрины.

Все делятся на простые и сложные. Первые состоят только из белка, а вторые - из белковой (апофермент) и небелковой (кофермент) части. Коферментами могут быть витамины групп В, Е, К.

Классы ферментов

Традиционно эти вещества разделены на шесть групп. Название им первоначально давали в зависимости от субстрата, на который действует определенный фермент, путем добавления к его корню окончания -аза. Так, те ферменты, что гидролизируют белки (протеины) стали называть протеиназами, жиры (липос) - липазами, крахмал (амилон) - амилазами. Потом ферменты, катализирующие сходные реакции, получили названия, которые указывают на тип соответствующей реакции - ацилазы, декарбоксилазы, оксидазы, дегидрогеназы и другие. Большинство этих названий и сегодня используется.

Позже Международный биохимический союз ввел номенклатуру, согласно которой название и классификация ферментов должны соответствовать типу и механизму катализируемой химической реакции. Данный шаг принес облегчение в систематизации данных, что относятся к различным аспектам метаболизма. Реакции и катализирующие их ферменты делятся на шесть классов. Каждый класс состоит из нескольких подклассов (4-13). Первая часть названия фермента отвечает названию субстрата, вторая - типу катализируемой реакции с окончанием -аза. У каждого фермента по классификации (КФ) есть свой кодовый номер. Первой цифре отвечает класс реакции, следующей - подкласс и третьей - подподкласс. Четвертой цифрой обозначен номер фермента по порядку в его подподклассе. Например, если КФ 2.7.1.1, то фермент принадлежит ко 2-му классу, 7-му подклассу, 1-му подподклассу. Последней цифрой обозначается фермент гексокиназа.

Значение

Если говорить о том, что такое ферменты, нельзя обойти стороной вопрос об их значении в современном мире. Они нашли широкое применение почти во всех отраслях деятельности человека. Такая их распространенность связана с тем, что они способны вне живых клеток сохранять свои уникальные свойства. В медицине, например, применяются ферменты групп липаз, протеаз, амилаз. Они расщепляют жиры, белки, крахмал. Как правило, этот тип входит в состав таких лекарственных препаратов, как «Панзинорм», «Фестал». Эти средства в первую очередь используются с целью лечения заболеваний ЖКТ. Некоторые ферменты способны растворять в кровеносных сосудах тромбы, они помогают при лечении гнойных ран. В лечении онкологических заболеваний энзимотерапия занимает особое место.

Благодаря способности расщеплять крахмал в пищевой промышленности широко используется фермент амилаза. В этой же области применяют липазы, которые расщепляют жиры и протеазы, расщепляющие белки. В пивоварении, виноделии и хлебопечении используют ферменты амилазы. В приготовлении готовых каш и для смягчения мяса применяют протеазы. В производстве сыра используют липазы и сычужный фермент. В косметической промышленности также не обойтись без них. Они входят в состав стиральных порошков, кремов. В стиральные порошки, например, добавляют расщепляющую крахмал амилазу. Белковые загрязнения и белки расщепляются протеазами, а липазы очищают ткань от масла и жира.

Роль ферментов в организме

Два процесса отвечают в организме человека за обмен веществ: анаболизм и катаболизм. Первый обеспечивает усвоение энергии и необходимых веществ, второй - распад продуктов жизнедеятельности. Постоянное взаимодействие этих процессов влияет на усвоение углеводов, белков и жиров и поддержание жизнедеятельности организма. Обменные процессы регулируются тремя системами: нервной, эндокринной и кровеносной. Они могут нормально функционировать с помощью цепи ферментов, которые в свою очередь обеспечивают адаптацию человека к изменениям условий внешней и внутренней среды. В состав ферментов входит как белковая, так и небелковая продукция.

В процессе биохимических реакций в организме, в протекании которых принимают участие ферменты, сами они не расходуются. У каждого из них своя химическая структура и своя уникальная роль, поэтому каждый инициирует только определенную реакцию. Биохимические катализаторы помогают прямой кишке, легким, почкам, печени выводить токсины и продукты жизнедеятельности из организма. Также они способствуют построению кожи, костей, нервных клеток, мышечных тканей. Специфические ферменты используются для окисления глюкозы.

Все ферменты в организме делятся на метаболические и пищеварительные. Метаболические участвуют в нейтрализации токсинов, производстве белков и энергии, ускоряют в клетках биохимические процессы. Так, например, супероксидисмутаза является сильнейшим антиоксидантом, который содержится в естественном виде в большинстве зеленых растений, белокочанной, брюссельской капусте и брокколи, в проростках пшеницы, зелени, ячмене.

Активность ферментов

Для того чтобы данные вещества полностью выполняли свои функции, необходимы определенные условия. На их активность влияет в первую очередь температура. При повышенной возрастает скорость химических реакций. В результате увеличения скорости молекул у них появляется больше шансов на столкновение друг с другом, и возможность протекания реакции, следовательно, увеличивается. Оптимальная температура обеспечивает наибольшую активность. Вследствие денатурации белков, которая происходит при отклонении оптимальной температуры от нормы, снижается скорость химической реакции. При достижении температуры точки замерзания фермент не денатурирует, но инактивируется. Способ быстрого замораживания, который широко используют для длительного хранения продуктов, останавливает рост и развитие микроорганизмов с последующей инактивацией ферментов, которые находятся внутри. Как результат, продукты питания не разлагаются.

На активность ферментов также влияет кислотность окружающей среды. Работают они при нейтральном рН. Только некоторые из ферментов работают в щелочной, сильнощелочной, кислой или сильнокислой среде. Например, сычужный фермент расщепляет белки в сильнокислой среде в желудке человека. На фермент могут действовать ингибиторы и активаторы. Активируют их некоторые ионы, например, металлов. Другие ионы оказывают подавляющее действие на активность ферментов.

Гиперактивность

Избыточная активность ферментов несет свои последствия для функционирования всего организма. Во-первых, она провоцирует повышение скорости действия фермента, что в свою очередь вызывает дефицит субстрата реакции и образование избытка продукта химической реакции. Дефицит субстратов и накопление названных продуктов заметно ухудшает самочувствие, нарушает жизнедеятельность организма, вызывает развитие заболеваний и может закончиться смертью человека. Накопление мочевой кислоты, например, приводит к возникновению подагры и почечной недостаточности. Из-за отсутствия субстрата не возникнет избытка продукта. Это работает только в тех случаях, когда без одного и другого можно обойтись.

Причин избытка активности ферментов несколько. Первая - это мутация гена, она может быть врожденной или приобретенной под влиянием мутагенов. Второй фактор - избыток в воде или пище витамина или микроэлемента, который необходим для работы фермента. Избыток витамина С, к примеру, через повышенную активность ферментов синтеза коллагена нарушает механизмы заживления ран.

Гипоактивность

Как повышенная, так и пониженная активность ферментов негативно сказывается на деятельности организма. Во втором случае возможно полное прекращение активности. Это состояние резко снижает скорость химической реакции фермента. Как результат, накапливание субстрата дополняется дефицитом продукта, что приводит к серьезным осложнениям. На фоне нарушений жизнедеятельности организма ухудшается самочувствие, развиваются заболевания, и может быть летальный исход. Накопление аммиака или дефицит АТФ приводит к смерти. Из-за накопления фенилаланина развивается олигофрения. Здесь также действует принцип, что при отсутствии субстрата фермента не возникнет накопления субстрата реакции. Плохое влияние на организм оказывает состояние, при котором не выполняют своих функций ферменты крови.

Рассматривают несколько причин гипоактивности. Мутация генов врожденная или приобретенная - это первое. Состояние можно откорректировать с помощью генотерапии. Можно попробовать исключить из пищи субстраты отсутствующего фермента. В некоторых случаях это может помочь. Второй фактор - отсутствие в пище витамина или микроэлемента, необходимых для работы фермента. Следующие причины - нарушенная активация витамина, дефицит аминокислот, ацидоз, появление ингибиторов в клетке, денатурация белков. Активность ферментов снижается также со снижением температуры тела. Некоторые факторы влияют на функции ферментов всех типов, а другие - только на работу определенных.

Пищеварительные ферменты

От процесса приема пищи человек получает удовольствие и иногда игнорирует то, что главная задача пищеварения - это превращение продуктов питания в вещества, способные стать источником энергии и строительным материалом для тела, всасываясь в кишечник. Ферменты белков способствуют этому процессу. Пищеварительные вещества вырабатываются органами пищеварения, принимающими участие в процессе расщепления пищи. Действие ферментов нужно для того, чтобы получать необходимые углеводы, жиры, аминокислоты из пищи, что составляет необходимые питательные вещества и энергию для нормальной жизнедеятельности организма.

С целью нормализации нарушенного пищеварения рекомендуется с приемом пищи одновременно применять и необходимые белковые вещества. При переедании можно принять 1-2 таблетки после или во время еды. В аптеках продается большое количество различных ферментных препаратов, которые способствуют улучшению процессов пищеварения. Запастись ими следует при приеме одного вида питательных веществ. При проблемах с пережевыванием или глотанием пищи необходимо во время еды принимать ферменты. Весомыми причинами для их использования могут быть также такие заболевания, как приобретенные и врожденные ферментопатии, синдром раздраженной толстой кишки, гепатит, холангит, холецистит, панкреатит, колит, хронический гастрит. Ферментные препараты следует принимать вместе с лекарствами, влияющими на процесс пищеварения.

Энзимопатология

В медицине есть целый раздел, который занимается поиском связи между заболеванием и отсутствием синтеза определенного фермента. Это область энзимологии - энзимопатология. Недостаточный синтез ферментов также подлежит рассмотрению. Например, наследственное заболевание фенилкетонурия развивается на фоне потери способности клеток печени осуществлять синтез этого вещества, что катализирует превращение в тирозин фенилаланина. Симптомами данного заболевания являются расстройства психической деятельности. Из-за постепенного накопления токсических веществ в организме больного тревожат такие признаки, как рвота, беспокойство, повышенная раздражительность, отсутствие интереса к чему-либо, выраженная усталость.

При рождении ребенка патология не проявляется. Первичную симптоматику можно заметить в возрасте от двух до шести месяцев. Второе полугодие жизни малыша характеризируется выраженным отставанием в психическом развитии. У 60% больных развивается идиотия, менее чем 10% ограничиваются слабой степенью олигофрении. Ферменты клетки не справляются со своими функциями, но это можно поправить. Своевременная диагностика патологических изменений способна приостановить развитие заболевание до периода полового созревания. Лечение заключается в ограничении поступления с пищей фенилаланина.

Ферментные препараты

Отвечая на вопрос о том, что такое ферменты, можно отметить два определения. Первое - это биохимические катализаторы, а второе - это препараты, которые их содержат. Они способны нормализировать состояние среды в желудке и кишечнике, обеспечить расщепление до микрочастиц конечных продуктов, улучшить процесс всасывания. Они также препятствуют возникновению и развитию гастроэнтерологических заболеваний. Наиболее известным из ферментов является лекарственный препарат «Мезим Форте». В своем составе он имеет липазу, амилазу, протеазу, которые способствуют уменьшению болей при хроническом панкреатите. Капсулы принимают в качестве заместительного лечения при недостаточной выработке поджелудочной железой необходимых ферментов.

Данные препараты употребляются преимущественно во время еды. Количество капсул или таблеток назначает доктор, исходя из выявленных нарушений механизма всасывания. Хранить их лучше в холодильнике. При длительном приеме пищеварительных ферментов привыкания не возникает, и на работе поджелудочной железы это не сказывается. При выборе препарата стоит обратить внимание на дату, соотношение качества и цены. Препараты ферментов рекомендуют принимать при хронических заболеваниях органов пищеварения, при переедании, при периодических проблемах с желудком, а также при отравлении продуктами питания. Чаще всего доктора назначают таблетированный препарат «Мезим», который хорошо зарекомендовал себя на отечественном рынке и уверенно держит позиции. Есть и другие аналоги этого препарата, не менее известные и более чем доступные по цене. В частности, многие предпочитают таблетки "Пакреатин" или "Фестал", обладающие теми же свойствами, что и более дорогие аналоги.

(англ. Enzymes, лат. Fermentum) — это сложные органические вещества белковой природы. Второе название этих соединений – энзимы , что в переводе с греческого звучит как «дрожжи» или «закваска». Интенсивное изучение ферментов началось еще в 17 веке и ведется до сих пор. Благодаря огромному количеству исследований стало ясно, что без ферментов само наше существование было бы попросту невозможным. Более того, есть мнение, что продолжительность жизни человека напрямую зависит от уровня энзимов в его организме. В чем же заключается роль ферментов и почему они так важны для человека — об этом и не только можно узнать из нашей статьи.

Ферменты: в организме

Есть в организме любых, даже самых примитивных, живых существ. В нашем организме их содержится около 2000 видов. Подавляющая часть (примерно 90%) ферментов входит в состав клеток различных органов, хотя присутствую они и в биологических жидкостях человека, например, в пищеварительном соке или слюне.

Следует отметить, что количество ферментов в организме непостоянно. Энзимы действуют в течение ограниченного периода времени (от нескольких минут до нескольких суток), а затем разрушаются и заменяются на новые. Скорость этого обновления зависит от того, насколько быстро синтезируются новые ферменты , а этот процесс практически полностью обусловлен своевременным поступлением необходимых белков и аминокислот извне. Другими словами, работа ферментов напрямую связана с рационом человека, поэтому так важно придерживаться сбалансированного питания.

Что делают ферменты?

Чтобы понять, что делают ферменты , нужно представлять общую картину функционирования человеческого организма. Ежесекундно в каждой из наших клеточек осуществляются тысячи различных химических процессов. Их результатом является обеспечение нормальной жизнедеятельности всей клеточной системы и реализация специфических функций, присущих каждому конкретному типу клеток. Роль катализаторов всех этих процессов и выполняют ферменты . Благодаря им, скорость протекания реакций в клетке ускоряется в миллионы раз. Если учесть, что без ферментов невозможно осуществление практически ни одной функции живого организма, в том числе, дыхания, сокращения мышц и нервно-психической деятельности, то становится ясно, насколько важна их роль для человека. Отсутствие или недостаток всего лишь одного фермента могут вести к серьезным негативным последствиям для всего организма.

Ферменты: человека

Классы ферментов

Каждая клетка организма содержит огромное количество различных энзимов . В зависимости от того, какую функцию они выполняют, все ферменты можно разделить на классы:

• класс (оксиредутазы) — обеспечивают протекание окислительно-восстановительных реакций в клетках;
• класс (трансферазы) — транспортируют фрагменты между молекулами;
• класс (гидролазы) — расщепляют различные молекулы на более мелкие составляющие. Подавляющее число ферментов (более 90%) относится именно к этой группе;
• класс (лиазы) — формируют двойную связь в молекуле;
• класс (изомеразы) — отвечают за изменение пространственных конфигураций молекул;
• класс (синтетазы) — восстанавливают молекулы или собирают их вместе.

В зависимости от обстоятельств, многие молекулы способны работать сразу в двух направлениях, например, расщеплять молекулу и соединять образовавшиеся продукты распада снова. Однако для большинства процессов ферментам необходима поддержка, так называемых, кофакторов или коферментов. К их числу относятся витамины ( , ), а также другие органические вещества, например, .

Ферменты: состав

1. переработка и усвоение пищи;
2. растворение мертвых клеток и эвакуация продуктов их распада из организма;
3. выведение шлаков и токсинов;
4. заживление поврежденных тканей;
5. усиление защитных реакций иммунитета;
6. предупреждение возникновения гормонального дисбаланса в организме;
7. длительное сохранение молодости;
8. повышение энергии и выносливости человека;
9. обезвреживание .

Ферменты: применение

Основной сферой применения ферментов является медицина, однако этим круг их использования не ограничивается. Так, например, в пищевой промышленности без ферментов класса гидролаз не обходится изготовление целого ряда продуктов, в том числе:

• кофе,
• хлеба,
• пива,
• молочной продукции,
• соков,
• вина,
• консервов.

В химической промышленности ферменты используются при производстве стирального порошка и чистящих средств. Применение энзимов является одним из приоритетных направлений в косметологии. Их используют при проведении косметологических процедур, направленных на оздоровление и омоложение кожи, увеличение выработки и эластина.

Ферменты: лечение

Ферменты: в медицине

Основными направлениями использования ферментов в медицине являются:

• энзимодиагностика,
• энзимотерапия.

Первое направление заключается в использовании ферментов в практике клинического лабораторного анализа. Определение активности энзимов в различных биологических жидкостях человека (слюне, моче, крови, спинномозговой жидкости, желудочном и кишечном соке) позволяет судить о наличии функциональных и органических поражениях тканей и органов, и помогает установить точный диагноз. Основными диагностическими критериями считаются повышение или понижение ферментной активности в крови или выявление в ее составе ферментов , отсутствующих в норме. Проведение ферментных тестов является неотъемлемым компонентом диагностики инфаркта миокарда, заболеваний печени и поджелудочной железы, рака предстательной железы.

Энзимотерапия используется в клинической практике уже более 40 лет. Причем ферменты нашли применение практически во всех сферах медицины. Их используют в качестве противовоспалительных, противоотечных и иммуновосстановительных средств, а также для лечения сердечно-сосудистых и желудочно-кишечных заболеваний и устранения спаечных процессов. Кроме того, ферменты показаны в комплексной терапии для усиления действия других препаратов или смягчения побочных эффектов различных лечебных мероприятий, например химио- и лучевой терапии.

Ферменты: для пищеварения

Ферменты: в таблетках

Большое распространение получили ферменты в таблетках. Таблетированную форму ферментов целесообразнее использовать для устранения выраженного болевого синдрома при панкреатите, они снижают активность поджелудочной железы, уменьшают отек и снимают боль. Как правило, таблетки имеют более низкую стоимость, однако стоит иметь в виду, что устойчивость их к разрушению под воздействием желудочного сока также невысока. Некоторые фармацевтические компании решили эту проблему путем разработки таблеток со специальным кишечнорастворимым покрытием.

Ферменты: в аптеке

Сегодня ферменты вполне можно купить в аптеке. На прилавках присутствует большой выбор препаратов с различной степенью активности и различной ценовой категории. Тем не менее, гораздо практичнее и удобнее приобретать подобные лекарственные средства в проверенных интернет-магазинах. Тому есть несколько причин:

• интернет-аптеки работают с мировыми поставщиками напрямую, что гарантирует получение сертифицированного продукта по адекватной цене;
• выбор лекарственных средств в интернет-магазинах сравнится с ассортиментом даже самых крупных аптек, поэтому любой покупатель всегда может подобрать препарат в соответствии со своими потребностями и возможностями;
• приобрести ферменты или другие пищевые добавки, даже такие экзотические как и , можно не выходя из дома.

Ферменты: инструкция

Как вам помогают ферменты ? Ваш отзыв очень важен новичкам!

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http :// www . allbest . ru /

Структура, свойства и механизм действия ферментов

Содержание

• Структура ферментов
• Механизм действия ферментов
• Номенклатура ферментов
• Классификация ферментов
• Свойства ферментов
• Клиническая ферментология
• Литература

Краткая история ферментологии

Экспериментальное изучение ферментов в 19 веке совпало по времени с изучением процессов дрожжевого брожения, что нашло отражение в терминах "ферменты" и "энзимы". Название ферменты возникло от латинского слова fermentatio - брожение. Термин энзимы произошёл от понятия en zyme - из дрожжей. Вначале этим названиям придавали разный смысл, но в настоящее время они являются синонимами.

Первая ферментативная реакция осахаривания крахмала солодом была исследована отечественным учёным К.С. Кирхгоффом в 1814 году. Впоследствии были предприняты попытки выделения ферментов из дрожжевых клеток (Э. Бюхнер, 1897 год). В начале ХХ века Л. Михаэлис и М. Ментен разработали теорию ферментативного катализа. В 1926 году Д. Самнер впервые выделил очищенный препарат фермента уреазы в кристаллическом состоянии. В 1966 году Б. Меррифилду удалось осуществить искусственный синтез фермента РНК-азы.

Структура ферментов

Ферменты - это высокоспециализированные белки, способные повышать скорость реакции в живых организмах. Ферменты - биологические катализаторы.

Все ферменты являются белками, как правило, глобулярными. Они могут относиться как к простым, так и к сложным белкам. Белковая часть фермента может состоять из одной полипептидной цепи - мономерные белки - ферменты (например, пепсин). Ряд ферментов являются олигомерными белками, включают в свой состав несколько протомеров или субъединиц. Протомеры, объединяясь в олигомерную структуру, соединяются самопроизвольно непрочными нековалентными связями. В процессе объединения (кооперации) происходят структурные изменения отдельных протомеров, в результате чего активность фермента заметно возрастает. Отделение (диссоциация) протомеров и их объединение в олигомерный белок является механизмом регуляции активности ферментов.

Субъединицы (протомеры) в олигомерах могут быть или одинаковыми или отличающимися по первичной - третичной структуре (конформации). В случае соединения различных протомеров в олигомерную структуру фермента возникают множественные формы одного и того же фермента - изоферменты .

Изоферменты катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по набору субъединиц, физико-химическим свойствам, электрофоретической подвижности, по сродству к субстратам, активаторам, ингибиторам. Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ ) - фермент, окисляющий молочную кислоту в пировиноградную кислоту, является тетрамером. Он состоит из четырёх протомеров двух типов. Один вид протомеров обозначается Н (выделен из сердечной мышцы), второй протомер обозначается М (выделен из скелетной мускулатуры). Возможно 5 сочетаний этих протомеров в составе ЛДГ: Н 4 , Н 3 М, Н 2 М 2 , Н 1 М 3 , М 4 .

Биологическая роль изоферментов.

· Изоферменты обеспечивают протекание химических реакций в соответствии с условиями в разных органах. Так, изофермент ЛДГ 1 - обладает высоким сродством к кислороду, поэтому он активен в тканях с высокой скоростью окислительных реакций (эритроциты, миокард). Изофермент ЛДГ 5 активен в присутствии высокой концентрации лактата, наиболее характерен для ткани печени

· Выраженная органоспецифичность используется для диагностики заболеваний различных органов.

· Изоферменты изменяют свою активность с возрастом. Так, у плода при недостатке кислорода преобладает ЛДГ 3 , а с увеличением возраста, увеличением поступления кислорода возрастает доля ЛДГ 2 .

фермент активатор ингибитор энергия

Если фермент является сложным белком, то он состоит из белковой и небелковой части. Белковая часть является высокомолекулярной, термолябильной частью фермента и называется апоферментом . Он имеет своеобразную структуру и определяет специфичность ферментов.

Небелковая часть фермента называется кофактором ( коферментом ). Кофактором чаще всего являются ионы металлов, которые могут прочно связываться с апоферментом (например, Zn в ферменте карбоангидразе, Сu в ферменте цитохромоксидазе). Коферменты чаще всего являются органическими веществами, менее прочно связанными с апоферментом. Коферментами являются нуклеотиды НАД, ФАД. Кофермент - низкомолекулярная, термостабильная часть фермента. Его роль заключается в том, что он определяет пространственную укладку (конформацию) апофермента, и определяет его активность. Кофакторы могут переносить электроны, функциональные группы, участвовать в образовании дополнительных связей между ферментом и субстратом.

В функциональном отношении в ферменте принято выделять два важных участка в молекуле фермента: активный центр и аллостерический участок

Активный центр - это участок молекулы фермента, который взаимодействует с субстратом и участвует в каталитическом процессе. Активный центр фермента образован радикалами аминокислот, удалённых друг от друга в первичной структуре. Активный центр имеет трёхмерную укладку, чаще всего в его составе выявляются

ОН группы серина

SH - цистеина

NH 2 лизина

г-СООН глютаминовой кислоты

В активном центре различают две зоны - зону связывания с субстратом и каталитическую зону.

Зона связывания обычно имеет жёсткую структуру, к которой комплементарно присоединяется субстрат реакции. Например, трипсин расщепляет белки в участках, богатых положительно заряженной аминокислотой лизином, так как в его зоне связывания содержатся остатки отрицательно заряженной аспарагиновой кислоты.

Каталитическая зона - это участок активного центра, непосредственно воздействующий на субстрат и осуществляющий каталитическую функцию. Это зона более подвижна, в ней возможно изменение взаиморасположения функциональных групп.

В ряде ферментов (чаще олигомерных) кроме активного центра присутствует аллостерический участок - участок молекулы фермента, удалённый от активного центра и взаимодействующий не с субстратом, а с дополнительными веществами (регуляторами, эффекторами). В аллостерических ферментах в одной субъединице может находиться активный центр, в другой - аллостерический участок. Аллостерические ферменты изменяют свою активность следующим образом: эффектор (активатор, ингибитор) действует на аллостерическую субъединицу и изменяет её структуру. Затем изменение конформации аллостерической субъединицы по принципу кооперативных изменений опосредованно меняет структуру каталитической субъединицы, что сопровождается изменение активности фермента.

Механизм действия ферментов

Ферменты обладают рядом общекаталитических свойств:

· не смещают каталитическое равновесие

· не расходуются в процессе реакции

· катализируют только термодинамически реальные реакции. Такими реакциями являются те, в которых исходный энергетический запас молекул больше, чем финальный.

В ходе реакции преодолевается высокий энергетический барьер. Разница между энергией этого порога и исходным энергетическим уровнем - энергия активации.

Скорость ферментативных реакций определяется энергией активации и рядом других факторов.

Константа скорости химической реакции определяется по уравнению:

К = P * Z * e - ( Ea / RT )

К - константа скорости реакции

Р - пространственный (стерический) коэффициент

Z - количество взаимодействующих молекул

Е а - энергия активации

R - газовая постоянная

Т - универсальная абсолютная температура

е - основание натуральных логарифмов

В этом уравнении Z, е, R, T - постоянные величины, а Р и Еа - переменные. Причём, между скоростью реакции и стерическим коэффициентом зависимость прямая, а между скоростью и энергией активации - обратная и степенная зависимость (чем ниже Еа, тем выше скорость реакции).

Механизм действия ферментов сводится к увеличению ферментами стерического коэффициента и уменьшению энергии активации.

Снижение ферментами энергии активации

Например, энергия расщепления Н 2 О 2 без ферментов и катализаторов - 18 000 ккал на моль. Если используется платина и высокая температура, она снижается до 12 000 ккал/моль. При участии фермента каталазы энергия активации составляет лишь 2 000 ккал/моль.

Уменьшение Еа происходит в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов по схеме: F + S <=> FS -комплекс > F + продукты реакции . Впервые возможность образования фермент - субстратных комплексов была доказана Михаэлисом, Ментеном. Впоследствии многие фермент-субстратные комплексы были выделены. Для объяснения высокой избирательности ферментов при взаимодействии с субстратом предложена теория " ключа и замка " Фишера . Согласно ей, фермент взаимодействует с субстратом только при абсолютном соответствии их друг другу (комплементарность) наподобие ключа и замка. Данная теория объясняла специфичность ферментов, но не раскрывала механизмы их воздействия на субстрат. Позже разработана теория индуцированного соответствия фермента и субстрата - теория Кошланда (теория "резиновой перчатки"). Её суть состоит в следующем: активный центр фермента сформирован и содержит все функциональные группы ещё до взаимодействия с субстратом. Однако эти функциональные группы находятся в неактивном состоянии. В момент присоединения субстрата ониндуцирует изменения положения, структуры радикалов в активном центре фермента. В результате активный центр фермента под действием субстрата переходит в активное состояние и, в свою очередь, начинает воздействовать на субстрат, т.е. происходит взаимодействие активного центра фермента и субстрата. Вследствие этого субстрат переходит в нестабильное, неустойчивое состояние, что ведёт к уменьшению энергии активации.

Взаимодействие фермента и субстрата может заключаться в реакциях нуклеофильного замещения, электрофильного замещения, дегидратации субстрата. Возможно также кратковременное ковалентное взаимодействие функциональных групп фермента с субстратом. В основном происходит геометрическая переориентация функциональных групп активного центра.

Увеличение ферментами стерического коэффициента

Стерический коэффициент вводится для реакций, в которых участвуют крупные молекулы, имеющие пространственную структуру. Стерический коэффициент показывает долю удачных столкновений активных молекул. Например, он равен 0,4, если 4 из 10 столкновений активных молекул привели к образованию продукта реакции.

Ферменты увеличивают стерический коэффициент, так как они изменяют строение молекулы субстрата в фермент - субстратном комплексе, в результате чего комплементарность фермента и субстрата возрастает. Кроме того, ферменты за счёт своих активных центров упорядочивают расположение молекул субстрата в пространстве (до взаимодействия с ферментом молекулы субстрата располагаются хаотично) и облегчают протекание реакции.

Номенклатура ферментов

Ферменты имеют несколько типов названий.

1) Тривиальные названия (трипсин, пепсин)

2) Рабочая номенклатура. В этом названии фермента присутствует окончание - аза, которое прибавляется:

· к названию субстрата (сахараза, амилаза),

· к виду связи, на которую действует фермент (пептидаза, гликозидаза),

· к типу реакции, процесса (синтетаза, гидролаза).

3) У каждого фермента есть классификационное название, в котором отражается тип реакции, вид субстрата и кофермента. Например: ЛДГ - L лактат-НАД + - оксидоредуктаза.

Классификация ферментов

Классификация ферментов разработана в 1961 году. Согласно классификации каждый фермент расположен в определённом классе, подклассе, подподклассе и имеет порядковый номер. В связи с этим каждый фермент имеет цифровой шифр, в котором первая цифра обозначает класс, вторая - подкласс, третья - подподкласс, четвертая - порядковый номер (ЛДГ: 1,1,1,27). Все ферменты классифицируются на 6 классов.

1. Оксидоредуктазы

2. Трансферазы

3. Гидролазы

4. Лиазы

5. Изомеразы

6. Синтетазы (лигазы)

Оксидоредуктазы .

Ферменты, катализирующие окислительно - востановительные процессы. Общий вид реакции: А ок + В вос = А вост +В ок. Этот класс ферментов включает несколько подклассов:

1 . Дегидрогиназы, катализируют реакции путём отщепления водорода от окисляемого вещества. Они могут быть аэробными (переносят водород на кислород) и анаэробными (переносят водород не на кислород, а на какое-то другое вещество).

2. Оксигеназы - ферменты катализирующие окисление путём присоединение кислорода к окисляемому веществу. Если присоединяется один атом кислорода, участвуют монооксигеназы, если два атома кислорода - диоксигеназы.

3. Пероксидазы - ферменты, катализирующие окисление веществ с участием пероксидов.

Трансферазы .

Ферменты, осуществляющие внутримолекулярный и межмолекулярный перенос функциональных групп с одного вещества на другое по схеме: АВ + С = А + ВС. Подклассы трансфераз выделяют в зависимости от вида переносимых групп: аминотрансферазы, метилтрансферазы, сульфотрансферазы, ацилтрансферазы (переносят остатки жирных кислот), фосфотрансферазы (переносят остатки фосфорной кислоты).

Гидролазы .

Ферменты этого класса катализируют разрыв химической связи с присоединением воды по месту разрыва, то есть реакции гидролиза по схеме: АВ + НОН = АН + ВОН. Подклассы гидролаз выделяют в зависимости от вида разрываемых связей: пептидазы расщепляют пептидные связи (пепсин), гликозидазы - гликозидные связи (амилаза), эстеразы - сложноэфирные связи (липаза).

Лиазы .

Лиазы катализируют разрыв химической связи без присоединения воды по месту разрыва. При этом в субстратах образуются двойные связи по схеме: АВ = А + В. Подклассы лиаз зависят от того, между какими атомами разрывается связь и какие вещества образуются. Альдолазы разрывают связь между двумя атомами углерода (например, фруктоза 1,6-ди-фосфатальдолаза "разрезает" фруктозу и две триозы). К лиазам относят ферменты декарбоксилазы (отщепляют углекислый газ), дегидратазы - "вырезают" молекулы воды.

Изомеразы .

Изомеразы катализируют взаимопревращения различных изомеров. Например, фосфогексоизимераза переводит фруктозу в глюкозу. К подклассам изомераз относятся мутазы (фосфоглюкомутаза переводит глюкозо - 1 - фосфат в глюкозо-6-фосфат), эпимеразы (например, переводят рибозу в ксилулозу), таутомеразы

Синтетазы ( лигазы ).

Ферменты этого класса катализируют реакции синтеза новых веществ за счёт энергии АТФ по схеме: А+В+АТФ = АВ. Например, глютаминсинтетаза соединяет глютаминовую кислоту, NH 3 + при участии АТФ с образованием глютамина.

Свойства ферментов

Ферменты, помимо общих с неорганическими катализаторами, свойств имеют определённые отличия от неорганических катализаторов. К ним относятся:

· более высокая активность

· более высокая специфичность

· более мягкие условия для катализа

· способность к регуляции активности

Высокая каталитическая активность ферментов .

Ферменты отличаются высокой каталитической активностью. Например, одна молекула карбоангидразы за одну минуту катализирует образование (или расщепление) 36 миллионов молекул угольной кислоты (Н 2 СО 3). Высокая активность ферментов объясняется механизмом их действия: они уменьшают энергию активации и увеличивают пространственный (стерический коэффициент). Высокая активность ферментов имеет важное биологическое значение, состоящее в том, что они обеспечивают высокую скорость химических реакций в организме.

Высокая специфичность ферментов .

Все ферменты обладают специфичностью, однако степень специфичности в разных ферментах различна. Выделяют несколько видов специфичности ферментов.

Абсолютная субстратная специфичность, при которой фермент действует только на одно определённое вещество. Например, фермент уреаза расщепляет только мочевину.

Абсолютная групповая специфичность, при которой фермент оказывает один и тот же каталитический эффект на группу соединений, близких по структуре. Например, фермент алкогольдегидрогеназа окисляет не только С 2 Н 5 ОН, но и его гомологи (метиловый, бутиловый и другие спирты).

Относительная групповая специфичность, при которой фермент осуществляет катализ разных классов органических веществ. Например, фермент трипсин проявляет пептидазную и эстеразную активность.

Стереохимическая специфичность (оптическая специфичность), при которой расщепляется только определённая форма изомеров (D, L формы, б, в, цис - трансизомеры). Например, ЛДГ действует только на L-лактат, L-аминокислотоксидазы действуют на L-изомеры аминокислот.

Высокая специфичность объясняется уникальной для каждого фермента структурой активного центра.

Термолябильность ферментов .

Термолябильность - зависимость активности ферментов от температуры. При повышении температуры от 0 до 40 градусов активность ферментов растёт согласно правилу Вант-Гоффа (при возрастании температуры на 10 градусов скорость реакции увеличивается в 2 - 4 раза). При дальнейшем повышении температуры активность ферментов начинает снижаться, что объясняется тепловой денатурацией белковой молекулы фермента. Графически термозависимость ферментов имеет вид:

Инактивация фермента при 0 градусов обратима, а при высокой температуре инактивация приобретает необратимый характер. Это свойство ферментов определяет максимальную скорость реакции в условиях температуры тела человека. Термолябильность ферментов должна учитываться в практической медицинской деятельности. Например, при проведении ферментативной реакции в пробирке, необходимо создавать оптимальную температуру. Это свойство ферментов может быть применено в криохирургии, когда сложная длительная операция проводится при снижении температуры тела, что замедляет скорость протекающих в организме реакций, снижает потребление кислорода тканями. Хранить ферментативные препараты необходимо при пониженной температуре. Для обезвреживания, обеззараживания микроорганизмов используют высокие температуры (автоклавирование, кипячение инструментария).

Фотолябильность .

Фотолябильность - зависимость активности ферментов от действия ультрафиолетовых лучей. УФЛ вызывают фотоденатурацию белковых молекул и уменьшают активность ферментов. Это свойство ферментов используют в бактерицидном эффекте ультрафиолетовых ламп.

Зависимость активности от рН .

У всех ферментов есть определённый интервал рН, в котором активность фермента максимальна - оптимум рН. Для многих ферментов оптимум около 7. В то же время, для пепсина оптимальная среда 1-2, для щелочной фосфатазы около 9. При отклонении рН от оптимума активность фермента снижается, что видно из графика. Это свойство ферментов объясняется изменением ионизации ионогенных групп в молекулах фермента, что ведёт к изменению ионных связей в молекуле белковой молекулы фермента. Это сопровождается изменением конформации молекулы фермента, а это, в свою очередь, приводит к изменению его активности. В условиях организма рН - зависимость определяет максимальную активность ферментов. Это свойство находит и практическое применение. Ферментативные реакции вне организма проводятся при оптимуме рН. При сниженной кислотности желудочного сока с лечебной целью назначают раствор НСl.

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и концентрации субстрата

Зависимость скорости реакции от концентрации фермента и концентрации субстрата (кинетика ферментативных реакций) представлена на графиках.

график 1 график 2

В ферментативной реакции (F + S 2 1 FS > 3 F + P ) выделяют скорости трёх составляющих этапов:

1 - образование фермент-субстратного комплекса FS,

2 - обратный распад фермент - субстратного комплекса,

3 - распад фермент-субстратного комплекса с образованием продуктов реакции. Скорость каждой из этих реакций подчиняется закону действующих масс:

V 1 = К 1 [F] * [S]

V 2 = K 2 *

V 3 = K 3 *

В момент равновесия скорость реакции образования FS равна сумме скоростей его распада: V 1 = V 2 + V 3 . Из трёх этапов ферментативной реакции наиболее важным и медленным является третий, так как он связан с образованием продуктов реакции. По приведенной выше формуле найти скорость V 3 невозможно, так как фермент - субстратный комплекс очень неустойчив измерение его концентрациизатруднено. В связи с этим, Михаэлис-Ментен ввели Кm - константу Михаэлиса и преобразовали уравнение для измерения V 3 в новое уравнение, в котором присутствуют реально измеримые величины:

V 3 = K 3 * * [S] / Km + [S] или V 3 =V max * [S] / Km+ [S]

- исходная концентрация фермента

Кm - константа Михаэлиса.

Физический смысл Кm: К m = (К 2 +К 3 ) /К 1 . Она показывает соотношение констант скоростей распада фермент-субстратного комплекса и константы скорости его образования.

Уравнение Михаэлиса-Ментен является универсальным. Оно иллюстрирует зависимость скорости реакции от от [S]

1. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата. Эта зависимость выявляется при малых концентрациях субстрата [S]

V 3 = K 3* [ F 0 ] * [ S ] / Km .

В данном уравнении K 3 , F 0 ], Km - константы и могут быть заменены новой константой К*. Таким образом, при малой концентрации субстрата скорость реакции прямо пропорциональна этой концентрации

V 3 = K * * [ S ].

Эта зависимость соответствует первому участку графика 2.

2. Зависимость скорости от концентрации фермента проявляется при высокой концентрации субстрата.

S?Km.

В этом случае можно пренебречь Km и уравнение преобразуется в следующее:

V 3 = K 3* (([ F 0 ] * [ S ]) / [ S ]) = K 3* [ F 0 ] = V max .

Таким образом, при высокой концентрации субстрата скорость реакции определяется концентрацией фермента и достигает максимального значения

V 3 = K 3 [ F 0 ] = V max . (третий участок графика 2).

3. Позволяет определить численное значение Km при условии V 3 = V max /2. В этом случае уравнение приобретает вид:

V max /2 = ((V max * [S]) /Km+ [S]), откуда следует, что Km= [S]

Таким образом, Кm численно равна концентрации субстрата при скорости реакции, равной половине максимальной. Кm является очень важной характеристикой фермента, она измеряется в молях (10 -2 - 10 -6 моль) и характеризуют специфичность фермента: чем ниже Km, тем выше специфичность фермента.

Графическое определение константы Михаэлиса .

Удобнее использовать график, представляющий прямую линию.

Такой график предложен Лайнуивером - Берком (график двойных обратных величин), который соответствует обратному уравнению Михаэлиса - Ментен

Зависимость скорости ферментативных реакций от присутствия активаторов и ингибиторов

Активаторы - вещества, повышающие скорость ферментативных реакций. Различают специфические активаторы, повышающие активность одного фермента (НСl - активатор пепсиногена) и неспецифические активаторы, увеличивающие активность целого ряда ферментов (ионы Mg - активаторы гексокиназы, К, Na - АТФ-азы и других ферментов). В качестве активаторов могут служить ионы металлов, метаболиты, нуклеотиды.

Механизм действия активаторов

1. Достраивание активного центра фермента, в результате чего облегчается взаимодействие фермента с субстратом. Таким механизмом обладают в основном ионы металлов.

2. Аллостерический активатор взаимодействует с аллостерическим участком (субъединицей) фермента, через его изменения опосредованно изменяет структуру активного центра и увеличивает активность фермента. Аллостерическим эффектом обладают метаболиты ферментативных реакций, АТФ.

3. Аллостерический механизм может сочетаться с изменением олигомерности фермента. Под действием активатора происходит объединение нескольких субъединиц в олигомерную форму, что резко увеличивает активность фермента. Например, изоцитрат является активатором фермента ацетил-КоА карбоксилазы.

4. Фосфолирирование - дефосфолирирование ферментов относится к обратимой модификации ферментов. Присоединение Н 3 РО 4 чаще всего резко увеличивает активность фермента. Например, два неактивных димера фермента фосфорилазы соединяются с четырьмя молекулами АТФ и образуют активную тетрамерную фосфорилированную форму фермента. Фосфолирирование ферментов может сочетаться с изменением их олигомерности. В некоторых случаях фосфорилирование фермента, наоборот, снижает его активность (например, фосфорилирование фермента гликогенсинтетазы)

5. Частичный протеолиз (необратимая модификация). При этом механизме от неактивной формы фермента (профермента) отщепляется фрагмент молекулы, блокирующий активный центр фермента. Например, неактивный пепсиноген под действием HCL переходит в активный пепсин.

Ингибиторы - вещества, понижающие активность фермента.

По специфичности выделяют специфичные и неспецифичные ингибиторы

По обратимости эффекта различают обратимые и необратимые ингибиторы.

По месту действия встречаются ингибиторы, действующие на активный центр и вне активного центра.

По механизму действия различают на конкурентные и неконкурентные ингибиторы.

Конкурентное ингибирование .

Ингибиторы этого типа имеют структуру, близкую к структуре субстрата. В силу этого ингибиторы и субстрат конкурируют за связывание активного центра фермента. Конкурентное ингибирование - это обратимое ингибирование Эффект конкурентного ингибитора может быть уменьшен путём повышения концентрации субстрата реакции

Примером конкурентного ингибирования может служить угнетение активности сукцинатдегидрогеназы, катализирующей окисление дикарбоновой янтарной кислоты, дикарбоновой малоновой кислотой, сходной по структуре с янтарной кислотой.

Принцип конкурентного ингибирования широко используется при создании лекарственных средств. Например, сульфаниламидные препараты имеют структуру, близкую к структуре парааминобензойной кислоты, необходимой для роста микроорганизмов. Сульфаниламиды блокируют ферменты микроорганизмов, необходимые для усвоения парааминобензойной кислоты. Некоторые противоопухолевые препараты являются аналогами азотистых оснований и, тем самым, ингибируют синтез нуклеиновых кислот (фторурацил).

Графически конкурентное ингибирование имеет вид:

Неконкурентное ингибирование .

Неконкурентные ингибиторы структурно не имеют схожести с субстратами реакций и поэтому не могут вытесняться при высокой концентрации субстрата. Существует несколько вариантов действия неконкурентных ингибиторов:

1. Блокирование функциональной группы активного центра фермента и, вследствие этого, уменьшение активности. Например, активность SН - групп могут связывать тиоловые яды обратимо (соли металлов, ртути, свинца) и необратимо (монойодацетат). Эффект ингибирования тиоловых ингибиторов может быть уменьшен введением добавочных веществ, богатых SH группами (например, унитиол). Встречаются и используются сериновые ингибиторы, блокирующие ОН - группы активного центра ферментов. Таким эффектом обладают органические фосфофторсодержащие вещества. Эти вещества могут, в частности, ингибировать ОН - группы в ферменте ацетилхолинэстеразе, разрушающей нейромедиатор ацетилхолин.

2. Блокирование ионов металлов, входящих в состав активного центра ферментов. Например, цианиды блокируют атомы железа, ЭДТА (этилендиаминтетраацетат) блокирует ионы Са, Mg.

3. Аллостерический ингибитор взаимодействует с аллостерическим участком, опосредованно через него по принципу кооперативности, меняя структуру и активность каталитического участка. Графически неконкурентное ингибирование имеет вид:

Максимальная скорость реакции при неконкурентном ингибировании не может быть достигнута путём повышения концентрации субстрата.

Регуляция активности ферментов в процессе метаболизма

Адаптация организма к меняющимся условиям (режим питания, экологические воздействия и пр.) возможна благодаря изменению активности ферментов. Существует несколько возможностей регуляции скорости ферментных реакций в организме:

1. Изменение скорости синтеза ферментов (этот механизм требует длительного отрезка времени).

2. Увеличение доступности субстрата и фермент путём изменения проницаемости клеточных мембран.

3. Изменение активности ферментов, уже имеющихся в клетках и тканях. Этот механизм осуществляется с большой скоростью и носит обратимый характер.

В многоступенчатых ферментативных процессах выделяют регуляторные, ключевые ферменты, которые ограничивают суммарную скорость процесса. Чаще всего это ферменты начальной и конечной стадий процесса. Изменение активности ключевых ферментов происходит по различным механизмам.

1. Аллостерический механизм:

2. Изменение олигомерности фермента:

Мономеры не активные - олигомеры активные

3. Фосфолирирование - дефосфорилирование:

Фермент (неактивный) + Н 3 РО 4 - фосфорилированный активный фермент.

В клетках широко распространён авторегуляторный механизм. Авторегуляторным механизмом является, в частности, ретроингибирование, при котором продукты ферментативного процесса угнетают ферменты начальных стадий. Например, высокие концентрации пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов угнетают начальные в стадии их синтеза.

Иногда исходные субстраты активируют конечные ферменты, на схеме: субстрат А активирует F 3 . Например, активная форма глюкозы (глюкозо-6-фосфат) активирует конечный фермент синтеза гликогена из глюкозы (гликогенсинтетазу).

Структурная организация ферментов в клетке

Слаженность обменных процессов в организме возможна благодаря структурной разобщенности ферментов в клетках. Отдельные ферменты располагаются в тех или иных внутриклеточных структурах - компартментализация . Например, в плазматической мембране активен фермент калий - натриевая АТФ-аза. В митохондриях активны ферменты окислительных реакций (сукцинатдегидрогеназа, цитохромоксидаза). В ядре активны ферменты синтеза нуклеиновых кислот (ДНК-полимераза). В лизосомах активны ферменты расщепления различных веществ (РНК - аза, фосфатаза и другие).

Ферменты, наиболее активные в данной клеточной структуре, называются индикаторными или маркерными ферментами. Их определение в клинической практике отражает глубину структурных повреждений ткани. Некоторые ферменты объединяются в полиферментные комплексы, например, пируватдегидрогеназный комплекс (ПДК), осуществляющий окисление пировиноградной кислоты.

Принципы обнаружения и количественного определения ферментов :

Обнаружение ферментов основано на их высокой специфичности. Ферменты обнаруживают по производимому ими действию, т.е. по факту протекания той реакции, которую катализирует данный фермент. Например, амилазу обнаруживают по реакции расщепления крахмала до глюкозы.

Критериями протекания ферментативной реакции могут быть:

· исчезновение субстрата реакции

· появление продуктов реакции

· изменение оптических свойств кофермента.

Количественное определение ферментов

Так как концентрация ферментов в клетках очень низка, то определяют не их истинную концентрацию, а о количестве фермента судят косвенно, по активности фермента.

Активность ферментов оценивают по скорости ферментативной реакции, протекающей в оптимальных условиях (оптимум температуры, РН, избыточно высокая концентрация субстрата). В этих условиях скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента (V= K 3 ).

Единицы активности ( количества ) фермента

В клинической практике используют несколько единиц активности фермента.

1. Международная единица - то количество фермента, которое катализирует превращение 1 микромоля субстрата за минуту при температуре 25 0 С.

2. Катал (в системе СИ) - то количество фермента, которое катализирует превращение 1 моля субстрата за секунду.

3. Удельная активность - отношение активности фермента к массе белка фермента.

4. Молекулярная активность фермента показывает, сколько молекул субстрата превращается под действием 1 молекулы фермента.

Клиническая ферментология

Применение сведений о ферментах в медицинской практике составляет раздел медицинской энзимологии. Она включает 3 раздела:

1. Энзимодиагностика

2. Энзимопотология

3. Энзимотерапия

Энзимодиагностика - раздел, изучающий возможности исследования активности ферментов для диагностики заболеваний. Для оценки повреждения отдельных тканей используют органоспецифические ферменты, изоферменты.

В педиатрической практике при проведении ферментодиагностики необходимо учитывать детские особенности. У детей активность некоторых ферментов выше, чем у взрослых, Например, высокая активность ЛДГ отражает преобладание анаэробных процессов в раннем постнатальном периоде. Содержание трансаминаз в плазме крови детей повышено в результате увеличенной сосудисто-тканевой проницаемости. Активность глюкоза-6-фосфатдегидрогеназы увеличена в результате усиленного распада эритроцитов. Активность других ферментов, наоборот, ниже, чем у взрослых. Например, активность пепсина, ферментов поджелудочной железы (липазы, амилазы) снижена в силу незрелости секреторных клеток.

С возрастом возможно перераспределение отдельных изоферментов. Так, у детей преобладает ЛДГ 3 (более анаэробная форма), а у взрослых ЛДГ 2 (более аэробная форма).

Энзимопатология - раздел ферментологии, изучающий заболевания, ведущим механизмом развития которых является нарушение активности ферментов. К ним относятся нарушения обмена углеводов (галактоземия, гликогенозы, мукополисахаридозы), аминокислот (фенилкетонурия, цистинурия), нуклеотидов (оротатацидурия), порфиринов (порфирии).

Энзимотерапия - раздел ферментологии, изучающий применение ферментов, коферментов, активаторов, ингибиторов с лечебными целями. Ферменты могут применяться с заместительной целью (пепсин, ферменты поджелудочной железы), с литической целью для удаления некротических масс, тромбов, для разжижения вязких экссудатов.

Литература

1. Авдеева, Л.В. Биохимия: Учебник / Л.В. Авдеева, Т.Л. Алейникова, Л.Е. Андрианова; Под ред.Е.С. Северин. - М.: ГЭОТАР-МЕД, 2013. - 768 c.

2. Ауэрман, Т.Л. Основы биохимии: Учебное пособие / Т.Л. Ауэрман, Т.Г. Генералова, Г.М. Суслянок. - М.: НИЦ ИНФРА-М, 2013. - 400 c.

3. Базарнова, Ю.Г. Биохимические основы переработки и хранения сырья животного происхождения: Учебное пособие / Ю.Г. Базарнова, Т.Е. Бурова, В.И. Марченко. - СПб.: Просп. Науки, 2011. - 192 c.

4. Баишев, И.М. Биохимия. Тестовые вопросы: Учебное пособие / Д.М. Зубаиров, И.М. Баишев, Р.Ф. Байкеев; Под ред.Д.М. Зубаиров. - М.: ГЭОТАР-Медиа, 2008. - 960 c.

5. Бокуть, С.Б. Биохимия филогенеза и онтогенеза: Учебное пособие / А.А. Чиркин, Е.О. Данченко, С.Б. Бокуть; Под общ. ред.А. А. Чиркин. - М.: НИЦ ИНФРА-М, Нов. знание, 2012. - 288 c.

6. Гидранович, В.И. Биохимия: Учебное пособие / В.И. Гидранович, А.В. Гидранович. - Мн.: ТетраСистемс, 2012. - 528 c.

7. Голощапов, А.П. Генетико-биохимические аспекты адаптации человека к условиям города с развитой химической промышленностью / А.П. Голощапов. - М.: КМК, 2012. - 103 c.

8. Гунькова, П.И. Биохимия молока и молочных продуктов / К.К. Горбатова, П.И. Гунькова; Под общ. ред.К. К. Горбатова. - СПб.: ГИОРД, 2010. - 336 c.

9. Димитриев, А.Д. Биохимия: Учебное пособие / А.Д. Димитриев, Е.Д. Амбросьева. - М.: Дашков и К, 2013. - 168 c.

10. Ершов, Ю.А. Общая биохимия и спорт: Учебное пособие / Ю.А. Ершов. - М.: МГУ, 2010. - 368 c.

11. Ершов, Ю.А. Основы биохимии для инженеров: Учебное пособие / Ю.А. Ершов, Н.И. Зайцева; Под ред.С.И. Щукин. - М.: МГТУ им. Баумана, 2010. - 359 c.

12. Камышников, В.С. Справочник по клинико-биохимической лабораторной диагностике: В 2 томах. В 2-х т. Справочник по клинико-биохимической лабораторной диагностике: В 2 томах / В.С. Камышников. - Мн.: Беларусь, 2012. - 958 c.

13. Клопов, М.И. Биологически активные вещества в физиологических и биохимических процессах в организме животного: Учебное пособие / М.И. Клопов, В.И. Максимов. - СПб.: Лань, 2012. - 448 c.

14. Михайлов, С.С. Спортивная биохимия: Учебник для вузов и колледжей физической культуры / С.С. Михайлов. - М.: Сов. спорт, 2012. - 348 c.

15. Репников, Б.Т. Товароведение и биохимия рыбных товаров: Учебное пособие / Б.Т. Репников. - М.: Дашков и К, 2013. - 220 c.

16. Рогожин, В.В. Биохимия молока и мяса: Учебник / В.В. Рогожин. - СПб.: ГИОРД, 2012. - 456 c.

17. Рогожин, В.В. Биохимия растений: Учебник / В.В. Рогожин. - СПб.: ГИОРД, 2012. - 432 c.

18. Рогожин, В.В. Практикум по физиологии и биохимии растений: Учебное пособие / В.В. Рогожин, Т.В. Рогожина. - СПб.: ГИОРД, 2013. - 352 c.

19. Таганович, А.Д. Патологическая биохимия: Монография / А.Д. Таганович. - М.: БИНОМ, 2013. - 448 c.

20. Филиппович, Ю.Б. Биохимические основы жизнедеятельности человека: Учебное пособие для студентов вузов / Ю.Б. Филиппович, А.С. Коничев, Г.А. Севастьянова, Н.М. Кутузова. - М.: ВЛАДОС, 2005. - 407 c.

21. Щербаков, В.Г. Биохимия и товароведение масличного сырья / В.Г. Щербаков, В.Г. Лобанов. - М.: КолосС, 2012. - 392 c.

Размещено на Allbest.ru

...

Подобные документы

Классификация, механизм действия ферментов, их применение в практической деятельности человека. Функционирование ферментов ротовой полости, желудка, тонкого кишечника. Определение основных причин нарушения работы пищеварительных органов у подростков.

курсовая работа , добавлен 05.10.2014


Методы определения активности, изучение кинетических параметров ферментативных реакций. Методы выделения и очистки ферментов. Изучение субклеточной локализации. Использование ферментов в качестве аналитических реагентов. Определение активности трипсина.

учебное пособие , добавлен 19.07.2009


История изучения, функции и классификация ферментов: их медицинское значение и использование в катализируемых реакциях. Связь между ферментами и наследственными болезнями обмена веществ. Разработка методов лечения, их значение в профилактике заболеваний.

презентация , добавлен 16.04.2012


История открытия витаминов; их свойства. Химическая структура, механизм биологического действия и теоретическая суточная доза водорастворимых витаминов. Основные особенности группы жирорастворимых витаминов. Хроматографические методы исследования.

реферат , добавлен 05.07.2014


Классификация и типы ретровирусов как носителей и активаторов онкогенов: высокоонкогенные, низкоонкогенные, механизм действия. Строение, элементы и цикл развития данных вирусов. T-лимфотропные вирусы человека: эпидемиология, описание, профилактика.

курсовая работа , добавлен 27.06.2011


Понятие и классификация ферментов (энзимов). Их общие и отличные от неорганических катализаторов свойства, белковая природа. Катализируемые ими реакции. Виды изоферментов и их роль в обмене веществ. Относительная активность ферментов в тканях человека.

презентация , добавлен 11.11.2016


Концепции индукции ферментов подсемейства CYP 3A ксенобиотиками и другими химическими соединениями. Особенности онтогенеза в этом процессе. Генетические аспекты влияющие на активность ферментов подсемейства CYP 3A. Семейства ядерных рецепторов.

научная работа , добавлен 12.05.2009


Изучение лекарственных препаратов под общим названием "антибиотики". Антибактериальные химиотерапевтические средства. История открытия антибиотиков, механизм их действия и классификация. Особенности применения антибиотиков и их побочные действия.

курсовая работа , добавлен 16.10.2014


Группа пенициллинов - разработка на основе продуктов жизнедеятельности микроорганизмов. Классификация пенициллинов на природные и синтетические. Механизм действия: бактерицидный эффект и роль ферментов. Характеристика спектра активности, фармакокинетика.

реферат , добавлен 24.01.2012


Молекулярно-биохимические основы терапевтического действия пептидных препаратов. Механизм действия нейропротекторов. Молекулярный механизм действия актовегина, нимодипина. Ферментные и неферментные антиоксиданты. Общие принципы действия ноотропов.

Ферменты – это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов.

Этот термин постоянно на слуху, правда, далеко не все понимают, что такое фермент или энзим, какие функции выполняет это вещество, а также чем отличаются ферменты от энзимов и отличаются ли вообще. Все это сейчас и узнаем.

Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. А впервые к применению ферментов в быту человечество прибегло более 5 тысяч лет тому назад, когда наши предки научились хранить молоко в «посуде» из желудков животных. В таких условиях под воздействием сычужного фермента молоко превращалось в сыр. И это только один из примеров работы энзима в качестве катализатора, ускоряющего биологические процессы. Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства сахара, маргаринов, йогуртов, пива, кожи, текстиля, спирта и даже бетона. В моющих средствах и стиральных порошках также присутствуют эти полезные вещества – помогают выводить пятна при низких температурах.

История открытия

Энзим в переводе из греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живим организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из . И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно 20 видов аминовеществ. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разгруппированы на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

1. Окисление и восстановление.

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

1. Реакция переноса группы.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а с остатков глюкозы создают дисахариды.

1. Гидролиз.

Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

1. Создание или удаление двойной связи.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

1. Изомеризация функциональных групп.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

1. Образование одинарной связи с устранением элемента воды.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненноважное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.

По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый – реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или , используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Катализатор и не только

Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?

Энзимы – это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.

В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка – только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.

Ферменты в качестве катализаторов ускоряют процессы метаболизма и другие реакции.

Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.

Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна – роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтоб снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, – синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.

Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

1. Концентрация субстрата.

Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции.

1. Температура.

Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталическая активность фермента теряется навсегда.

1. Кислотность.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:

• метаболические;
• пищеварительные.

Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают пищеварительные – понятно с названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.

Пищевые ферменты – катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Ротовая полость

На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

• трипсин – отвечает за расщепление белков;
• альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов;
• эластазы – расщепляют некоторые виды белков;
• нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;
• стеапсин – способствует усвоению жирной пищи;
• амилаза – отвечает за усвоение крахмалов;
• липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:

• пептидазы – расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот;
• сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;
• мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар);
• лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах);
• липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот;
• эрепсин – воздействует на протеины;
• изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:

• кишечная палочка – отвечает за переваривание лактозы;
• лактобактерии – влияют на лактозу и некоторые другие углеводы.

Кроме названных энзимов, существуют еще:

• диастаза – переваривает растительный крахмал;
• инвертаза – расщепляет сахарозу (столовый сахар);
• глюкоамилаза – превращает крахмал в глюкозу;
• альфа-галактозидаза – способствует перевариванию бобов, семян, соевых продуктов, корневых овощей и листовых;
• бромелайн – фермент, полученный из , способствует расщеплению разных видов белков, эффективен при разных уровнях кислотности среды, обладает противовоспалительными свойствами;
• папаин – фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных протеинов, эффективен в широком диапазоне субстратов и кислотности.
• целлюлаза – расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в человеческом организме не обнаружена);
• эндопротеаза – расщепляет пептидные связи;
• экстракт бычьей желчи – энзим животного происхождения, стимулирует моторику кишечника;
и других минералов;
• ксиланаза – расщепляет глюкозу из зерновых.

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие их полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.

Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить авокадо. В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо – вкусно и полезно.

Кроме того, что банан, пожалуй, самый известный источник калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

Другой экзотический фрукт – ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Экстремофилы и промышленность

Экстремофилы – это вещества, способны сохранять жизнедеятельность в экстремальных условиях.

Живые организмы, а также ферменты, позволяющие им функционировать, были найдены в гейзерах, где температура близка к точке кипения, и глубоко во льдах, а также в условиях крайней солености (Долина Смерти в США). Кроме того, ученые находили энзимы, для которых уровень рН, как оказалось, также не принципиальное требование для эффективной работы. Исследователи с особым интересом изучают ферменты-экстремофилы, как вещества, которые могут быть широко использованы в промышленности. Хотя и сегодня энзимы уже нашли свое применение в индустрии как биологически и экологически чистые вещества. К применению энзимов прибегают в пищевой промышленности, косметологии, производстве бытовой химии.

Более того, «услуги» ферментов в таких случаях обходятся дешевле, чем синтетических аналогов. Кроме того, натуральные вещества являются биоразлагаемыми, что делает их использование безопасным для экологии. В природе существуют микроорганизмы, способные расщепить ферменты на отдельные аминокислоты, которые затем становятся компонентами новой биологической цепочки. Но это, как говорится, уже совсем другая история.