फेमोरल चैनल (लैटिन नाम कैनालिस फेमोरोरिस) इंजिनिनल विभाग में स्थित है, इसमें त्रिभुज स्लाइडिंग फॉर्म है, आमतौर पर फैटी ऊतक, धमनियों, नसों, लिम्फ नोड्स होते हैं। फेमोरल नहर की दीवारों को जांघ के व्यापक प्रावरणी के रचनात्मक संरचनात्मक तत्वों, साथ ही जांघ की नसों की भीतरी दीवार द्वारा गठित किया जाता है।

फेमोरल चैनल के मोटे में गुहा का गठन किया जाता है जब यह एक मोटी या छोटी आंत के वर्गों के अपने सतह स्लॉट के माध्यम से बाहर निकलता है, आंतों के सामने की सतह पर हर्निया के परिणामस्वरूप हर्निया दिखाई देता है। स्कार्पोव्स्की त्रिभुज के ऊतकों की रचनात्मक संरचना की विशेषताओं के कारण यह रोग वर्ष के तहत महिलाओं और बच्चों के लिए अतिसंवेदनशील है।

एटॉमिकल स्ट्रक्चर कैनालिस फेमोरिसिस

गरीब नहर के पास 1 से 3.5 सेमी तक आयाम हैं, पेट की गुहा को सामने जांघ से जोड़ता है। फेमोरल चैनल की स्थलीय एनाटॉमी में कई परतें और दीवारें शामिल हैं, जो मानव शरीर के टेंडन संरचनात्मक तत्वों द्वारा गठित की जाती हैं:

• अंदर - वाइड फासिआ पैरों की एक गहरी तंग प्लेट (फासिशिया पेक्टिना), जो जांघ की मांसपेशियों के लिए योनि के रूप में कार्य करता है;
• बाहर - व्यापक फासिशिया की एक उपकरणीय निविदा प्लेट, अर्थात् अपनी सिकल सीमा की ऊपरी मुहर;
• बाद में, मध्यस्थ विमान से आगे - फेमोरल नस की भीतरी सतह;
• मध्यस्थ पक्ष से, औसत विमान के करीब, नहर टेंडन फासिशिया की छिड़काव प्लेटों तक ही सीमित है।

निचले अंग की ऊपरी रेखा की बड़ी मांसपेशियों को कवर करने वाला फासिआ, फेरी त्रिभुज के स्तर पर 2 प्लेटों पर विघटित होता है। गहरी परतों में स्थित प्लेट एक चराई और लंबी दूरी की लम्बर की मांसपेशियों के रूप में कार्य करती है।

उपकुशल प्लेट, जिसमें एक अंडाकार छेद शामिल है, जिसे उपनिवेश अंतराल कहा जाता है, जो टिपेड लिगामेंट के तहत चलता है। यह एक अमानवीय शारीरिक संरचना द्वारा विशेषता है। जहां अंडाकार फोसा है, प्लेट में जहाजों और नसों के लिए कई स्ट्रोक के साथ एक जाली संरचना होती है। स्लिट फेमोरल चैनल का उपकुशल छेद है। गहरे छेद (फेमोरल नहर, एन्युलस फेमोरिसिस) संवहनी लैकुना के औसत दर्जे के पास है।

फेमोरल नहर के आउटडोर आउटपुट का विवरण

फेमुर (हेटस सैफेनस, सतह गहराई) के उपकुशल अंतराल चौड़े प्रावरणी के बाहरी शीट में, जाली फासिशिया के नीचे ग्रूव बंडल के स्तर के नीचे, सिलाई मांसपेशी बीम के सापेक्ष मध्य के करीब स्थित है। उपकुशल अंतराल की सीमाओं का सर्किट निम्नानुसार है:

• बाहर - क्रूज एज का शीर्ष सींग;
• पार्श्व - प्रावरणी के बीमार आकार का किनारा;
• गहरा - निचला कॉर्नियल कोने।

हेटस सैफेनस लिम्फैटिक और रक्त वाहिकाओं के लिए एक गेट है। वाइड फासिशिया के निचले सींग का स्थान निचले अंग (वी। सैफेना मैग्ना) के अपने बड़े उपकुशल नसों के लिफाफे द्वारा निर्धारित किया जा सकता है। यह नसों जांघ त्रिभुज के शीर्ष से उत्पन्न होती है, जो subcutaneous अंतर के लिए आता है, उसे फासिशिया (cornu insus) के निचले सींग पर लिफाफे, फिर फैटी फाइबर की मोटाई में फासिशिया के तहत गुजर रहा है, जांघ नस में बहती है।

योगदान कारकों की उपस्थिति में, अंतराल की वृद्धि बढ़ी हुई नि: शुल्क सौम्य संयोजी विवर को घुमाती है, जो हर्निया के विकास के लिए पूर्वापेक्षाएँ हैं। आम तौर पर, त्वचीय अंतर की लंबाई 3-4 सेमी होती है, जो हर्निया के गठन के साथ 2-2.5 सेमी की चौड़ाई होती है, फेमोरल चैनल का बाहरी छेद होता है।

हर्निया को हटाने के लिए परिचालन हस्तक्षेप के दौरान, रक्तस्राव का खतरा होता है। यह एक बड़ी लॉकिंग धमनी के नरम चैनल के छल्ले की सीमा सीमा के लिफाफे को नुकसान की संभावना के कारण है। इस तरह की संभावना निचले बाएं हाथ के धमनी से अपने अनैच्छिक असामान्य निर्वहन के साथ मौजूद है।

आंतरिक अंगूठी की संरचना की विशेषताएं

दीप जांघ की अंगूठी (एनुलस फेमोरोरिस) चैनल के आंतरिक उद्घाटन का कार्य करती है। यह लैकुना वासोरम (संवहनी लैकुना) के मध्य कोण के क्षेत्र में स्थित है। अंगूठी की सामने की सतह एक तेंदुए स्नैपिंग आर्क (लिगामेंटम इंजिनिनल) से ढकी हुई है, लेकिन "लिगामेंट" के उल्लेख के तहत इसे अक्सर बताया जाता है। गहरी अंगूठी सीमाओं के किनारे फेमोरल पैर की नसों की घने योनि के साथ सीमाएं।

श्रोणि की हड्डियों के बीच का क्षेत्र और टिपक को 2 रिक्त स्थान पर इलियम और कंघी की मांसपेशियों के प्रावरणी द्वारा सीमित किया गया है: संवहनी और मांसपेशी लैकुना। इलियाक हड्डी की सतह के साथ सीमाओं के अंदर मांसपेशी लैकुना, यह इसके ऊपर एक पाइप बंडल के साथ कवर किया गया है, इसकी सीमा के बीच के करीब फासिशिया (आईएलआईएसी-कंघी-कंघी) के एक कॉम्पैक्ट क्षेत्र की सेवा करता है।

संवहनी लाह के माध्यम से निचले अंग की बड़ी धमनी और नसें हैं, टिपक बंडल के तहत एक क्षेत्र पर कब्जा करें। मांसपेशी लैकुना से, आर्कस इलिओपेक्टिनस (इलियाक-कंघी का मग) अपमानित होता है।

फेमोरल अंगूठी की जगह एक कनेक्टिंग ढीले फाइबर ऊतक से भरी हुई है, साथ ही साथ लिम्फैटिक प्रणाली का एक नोड जिसे पायरोगोव-रोसेनमुलर का नाम कहा जाता है। लैकनार बंडल से आंतरिक फीमर की अंगूठी की अंगूठी की अंगूठी में फर्श और एक व्यक्ति की उम्र के आधार पर अलग-अलग आकार होते हैं। पुरुषों में, इसकी चौड़ाई 0.9 से 1.2 सेमी, मादा प्रतिनिधियों में भिन्न होती है - लगभग 1.9 सेमी। गहरी अंगूठी की संरचना के बीच यह अंतर महिलाओं की हर्निया फीमर में विकास की बढ़ती आवृत्ति बताता है।

मांसपेशी लाह के संरचनात्मक तत्वों की मोटाई में हर्निया कम आम है, क्योंकि वे पेट की गुहा की सामग्री को मजबूती से पकड़ते हैं। अक्सर, वास्कुलर लैकुना के क्षेत्र में पैथोलॉजिकल प्रोटॉथ्स, अपने सबसे कमजोर भाग में - फेमोरल नहर की आंतरिक अंगूठी।

चैनल की दीवारों की संरचना का विवरण

कैनालिस क्रुलिस रूपरेखा 3 चेहरे द्वारा बनाई गई हैं। चैनल के चमड़े के नीचे वाले क्षेत्र में एक बाहरी फासिआ शीट को एक लोचदार रिकॉर्ड का प्रतिनिधित्व करता है। पुस्तिका चौड़ी कंधे फासिशिया से उत्पन्न होती है और जांघ की लंबी हड्डी से जुड़ी होती है। सतह शीट पर, एक अंडाकार लोमड़ी भी स्थित है (subcutaneous अंतर), जो जाली फासिआ के साथ कवर किया गया है। इसके कई उद्घाटन बड़े पैमाने पर जहाजों और तंत्रिका फाइबर चलाते हैं। परिधि के चारों ओर फासिआ cribrosa (जाली) को निचले और शीर्ष सींग के साथ एक मोटी सिकल किनारे द्वारा परिभाषित किया गया है।

फेमोरल नहर की दीवार के सामने वाले क्षेत्र की भीतरी परतों में, इलियाक-कंघी फासिशिया गहरी प्लेट फासिआ लता (वाइड फासिआ) का हिस्सा है, जिसमें एक ही नाम की मांसपेशियां स्थित हैं।

कैनालिस क्रूरिसिस के साइड डिपार्टमेंट को जांघ के जहाजों की घने योनि के साथ कवर किया गया है, जो प्रावरणी के जाली के क्षेत्र में गुजरने वाली नसों में बदल रहा है। यह निचले छोरों की बड़ी नस, साथ ही subcutaneous धमनी जहाजों के जहाजों की सतह साइट भी चलाता है।

सामान्य और पैथोलॉजी में चैनल सामग्री

सामान्य स्थिति में, गहरी अंगूठी से चैनल स्पेस subcutaneous slit तक ढीले रेशेदार adipose ऊतक से भरा है। जब हर्नियास को इंजिनिनल विभाग में गठित किया जाता है, तो फेमोरल नहर की सामग्री में हर्नियल बैग में पेरिटोनियम की रचनात्मक संरचनाएं शामिल होती हैं, अक्सर आंतों के लूप, आंतों के गुना। कभी-कभी, हर्नियास के दाहिने अंग पर स्थित, कोलन का पहला भाग, बाएं पैर पर - कोलन का अंतिम भाग।

हिप्स के हर्निया का मुख्य संकेत स्कार्पोव्स्की त्रिभुज क्षेत्र के इंजिनिनल विभाग में कूल्हे के आंतरिक क्षेत्र के पास एक गोलार्द्ध प्रलोभन है। इंजिनिनल विभाग के हर्निया, रक्त वाहिकाओं, वेन, विस्तार के वैरिकाज़ नोड्स से नहर के हर्निया को अंतर करना आवश्यक है। सबसे प्रभावी नैदानिक \u200b\u200bतकनीक एक अल्ट्रासाउंड अध्ययन है, जिसके साथ पैथोलॉजिकल शिक्षा की स्थानीयकरण और सामग्री निर्धारित की जाती है।

जांघ की सामने की सतह पर हर्निया के भोजन के कारण 2 मुख्य कारक हैं - पेट की दीवार को कमजोर करना और इंट्रा पेट के दबाव में वृद्धि हुई है। अप्रत्यक्ष रूप से उत्तेजित रोग शरीर के वजन, पेट की चोट, सर्जिकल परिचालन के बाद निशान, हिप विघटन के तेजी से नुकसान हो सकता है।

हर्निया के विकास को सीधे प्रभावित करने वाले प्रत्यक्ष कारक में अत्यधिक शारीरिक परिश्रम, धीमी गति या अपर्याप्त शौचालय, तीव्र खांसी, कठिनाई पेशाब शामिल है। हिप हर्निया अक्सर उन महिलाओं में पाए जाते हैं जिन्होंने पेट की गुहा की एक टिकाऊ दीवार के साथ, साथ ही वंशानुगत पूर्वाग्रह के साथ जीवन के पहले वर्ष के बच्चों में कई गर्भधारण या लंबे जन्म के बाद किया है।

फेमोरल नहर केवल निचले पेट की दीवार के कमजोर बिंदु के माध्यम से फेमोरल हर्निया को पार करते समय पेरिटोनियम को अवशोषित करने की प्रक्रिया में गठित किया जाता है - संवहनी लैकुना के औसत दर्जे का विभाग, सीमित:

एक कमर के सामने;

रियर - एक कंघी-गुच्छा (कूपरोवा गुच्छा) जघन हड्डी के क्रेस्ट पर झूठ बोल रहा है;

मेडियल - लैकनार बंडल जघन्य तपेदिक और जघन हड्डी के रिज से जुड़ा हुआ है;

बाद में iliac- कॉम्बेड आर्क।

जांघ के जहाजों के माध्यम से संवहनी लाह के माध्यम से गुजरता है, और वियना औसत रूप से धमनी (चित्र 22 ए) निहित है। संवहनी लाह के औसत दर्जे का कोने में एक फेमोरल अंगूठी होती है, जो हर्निया की उपस्थिति में (चित्र 22 बी) उपरोक्त से एक ऊरु चैनल को सीमित करती है।

फीमर रिंग की सीमाएं:

सामने, पीछे और औसत दर्जे की सीमाएं संवहनी लैकुना की एक ही सीमा के साथ मेल खाते हैं;

पार्श्व सीमा फेमोरल नस पवित्रता है, और एक जूनियर बैग में खींचा जा सकता है।

लापुनार बंडल और पुरुषों में फेमोरल नसों के बीच की दूरी औसत से 1.2 सेमी के बराबर है, महिलाओं-1.8 सेमी में। दूरी जितनी बड़ी होगी, उतनी ही अधिक की संभावना है, इसलिए महिलाओं में वे पुरुषों की तुलना में अधिक आम हैं (5: 1)।

अंजीर। 23. दाहिने ग्रोइन क्षेत्र के संवहनी और मांसपेशी लाह।

ए: 1.baby लैकुना -; 2 - इलियाक-कॉम्बेड आर्क; 3 - ग्रूव गुच्छा;

4 - फेमोरल धमनी; 5 - फेमोरल नस; 6 - संवहनी लैकुना; 7 - फीमर रिंग; 8 - पिरोगोव-रोसेनमुलर का लिम्फैटिक नोड; 9 - लापरार गुच्छा; 10 - बीज रस्सी; 11 - महान मांसपेशी; 12 - संवहनी-तंत्रिका बीम लॉकिंग; 13 - महिला तंत्रिका; 14 - इलियाक-लम्बर की मांसपेशी।

बी: - जीएम - फेमोरल हर्निया का एक हर्नियल बैग।

गुहा पक्ष से फेमोरल अंगूठी को ट्रांसवर्स प्रावरणी के साथ कवर किया गया है, जिसमें "फेमोरल विभाजन" नाम है। फेमोरल की अंगूठी के भीतर, फेमोरल नस और लापुनार बंडल के बीच संवहनी लैकुना में, एक ढीले फाइबर से भरा एक स्लिट बनी हुई है, जिसमें पिरोगोव-रोसेनमुलर का लिम्फ नोड स्थित है।

जब हर्निया पारित हो जाता है, तो फेमोरल नहर की दीवारें बनती हैं:

हिप का फ्रंट वाइड फासिशिया;

रियर - कंघी गुच्छा;

पार्श्व - फेमोरल नस (चित्र 22 बी)।

नाली नहर की लंबाई 1-3 सेमी है, सल्फर किनारे के शीर्ष सींग के अनुलग्नक के स्तर पर ग्रूव गुच्छा या कंघी की मांसपेशियों पर विस्तृत प्रलोभन की गहरी प्लेट तक।

नीचे से फेमोरल चैनल एक उपकुशल अंतराल के साथ समाप्त होता है, सीमित:

पार्श्व - सिकल एज;

ऊपर और नीचे - ऊपरी और निचले सींग।

उपकुशल अंतराल जाली फासिशिया के सामने कवर किया गया है।

बाहरी इलियाक धमनी या निचले बाएं धमनी की लॉकिंग शाखा से इसके अवतार में फेमोरल अंगूठी सामने और औसत दर्जे का नकली लॉकिंग धमनी हो सकती है। लॉकिंग धमनी के इस अवतार को "मौत का मुकुट" कहा जाता है, क्योंकि एक वंचित महिला हर्निया के साथ एक लापरार लिगामेंट के विच्छेदन को अक्सर इस पोत और प्राणघातक रक्तस्राव को नुकसान पहुंचाता था।

· एंजाइम एक्शन संरचना और तंत्र · एंजाइमों के कई रूप · चिकित्सा महत्व · व्यावहारिक उपयोग · नोट्स · साहित्य और मिडोट

एंजाइमों की गतिविधि उनकी त्रि-आयामी संरचना द्वारा निर्धारित की जाती है।

सभी प्रोटीन की तरह, एंजाइमों को एक रैखिक एमिनो एसिड श्रृंखला के रूप में संश्लेषित किया जाता है, जो एक निश्चित तरीके से तब्दील हो जाता है। एमिनो एसिड का प्रत्येक अनुक्रम एक विशेष तरीके से ठंडा हो जाता है, और परिणामी अणु (प्रोटीन ग्लोबूल) में अद्वितीय गुण होते हैं। कई प्रोटीन श्रृंखला को प्रोटीन परिसर में जोड़ा जा सकता है। गरम या कुछ रसायनों के संपर्क में आने पर प्रोटीन की तृतीयक संरचना नष्ट हो जाती है।

सक्रिय केंद्र एंजाइम

प्रतिक्रिया के विभिन्न चरणों में इंटरमीडिएट और अंतिम उत्पादों के निर्धारण के साथ एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया के तंत्र का अध्ययन एंजाइम की तृतीयक संरचना की ज्यामिति के सटीक ज्ञान का तात्पर्य है, कार्यात्मक समूहों की प्रकृति इसका अणु, इस सब्सट्रेट पर विशिष्टता और उच्च उत्प्रेरक गतिविधि प्रदान करता है, और साइट (अनुभाग) एंजाइम अणुओं की इस रासायनिक प्रकृति के अलावा, जो उच्च उत्प्रेरक प्रतिक्रिया गति प्रदान करता है। आम तौर पर एंजाइम अणुओं की तुलना में एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं में शामिल सब्सट्रेट अणुओं में अपेक्षाकृत छोटे आकार होते हैं। इस प्रकार, प्रत्यक्ष रासायनिक बातचीत में एंजाइम सब्सट्रेट परिसरों के गठन में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एमिनो एसिड अनुक्रम के केवल सीमित टुकड़े प्रवेश कर रहे हैं - "सक्रिय केंद्र" - एंजाइम अणु में एमिनो एसिड अवशेषों का एक अद्वितीय संयोजन, प्रत्यक्ष बातचीत प्रदान करता है सब्सट्रेट अणु के साथ और सीधे उत्प्रेरण के कार्य में भाग लेते हैं।

सक्रिय केंद्र में, यह पारंपरिक रूप से प्रतिष्ठित है:

• उत्प्रेरक केंद्र - सब्सट्रेट के साथ सीधे रासायनिक रूप से बातचीत;
• बाध्यकारी केंद्र (संपर्क या "एंकर" खेल का मैदान) - सब्सट्रेट के लिए विशिष्ट संबंध प्रदान करना और एक जटिल-सब्सट्रेट परिसर का निर्माण करना।

प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए, एंजाइम को एक या अधिक सबस्ट्रेट्स से संपर्क करना चाहिए। एंजाइम की प्रोटीन श्रृंखला इस तरह से ध्वस्त हो गई है कि स्लॉट ग्लोबल की सतह पर गठित किया गया है, या सब्सट्रेट्स लागू होते हैं। इस क्षेत्र को एक सब्सट्रेट बाध्यकारी साइट कहा जाता है। आमतौर पर यह एंजाइम के सक्रिय केंद्र के साथ मेल खाता है या इसके करीब है। कुछ एंजाइमों में कॉफ़ैक्टर बाइंडिंग साइट्स या धातु आयनों भी होते हैं।

एंजाइम सब्सट्रेट से जुड़ रहा है:

• पानी से "फर कोट" से सब्सट्रेट को साफ करता है
• प्रतिक्रिया के लिए आवश्यक अंतरिक्ष में एक प्रतिक्रियाशील सब्सट्रेट अणु हैं
• प्रतिक्रिया के लिए तैयार करता है (उदाहरण के लिए, ध्रुवीकरण) सब्सट्रेट अणुओं।

आम तौर पर सब्सट्रेट में एंजाइम के अतिरिक्त आयनिक या हाइड्रोजन बांड के कारण होता है, शायद ही कभी - सहसंयोजक के कारण। प्रतिक्रिया के अंत में, इसका उत्पाद (या उत्पाद) एंजाइम से अलग हो जाता है।

नतीजतन, एंजाइम प्रतिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा को कम कर देता है। ऐसा इसलिए है क्योंकि एंजाइम की उपस्थिति में प्रतिक्रिया किसी अन्य पथ पर होती है (दूसरी प्रतिक्रिया वास्तव में होती है), उदाहरण के लिए:

एंजाइम की अनुपस्थिति में:

• ए + बी \u003d एवी

एंजाइम की उपस्थिति में:

• ए + एफ \u003d एएफ
• AF + B \u003d AVF
• Avf \u003d av + f

सबस्ट्रेट्स कहां और अंदर, एवी एक प्रतिक्रिया उत्पाद है, एफ - एंजाइम।

एंजाइम स्वतंत्र रूप से ऊर्जा एंडरगोनिक प्रतिक्रियाएं प्रदान नहीं कर सकते हैं (किस ऊर्जा के प्रवाह के लिए आवश्यक है)। इसलिए, ऐसी प्रतिक्रियाएं जो एंजाइम उन्हें व्यायाम प्रतिक्रियाओं के साथ मिल सकती हैं जो बड़ी मात्रा में ऊर्जा के साथ हाइलाइट की जाती हैं। उदाहरण के लिए, बायोपॉलिमर संश्लेषण प्रतिक्रियाएं अक्सर एटीपी हाइड्रोलिसिस की प्रतिक्रिया के साथ संयुग्मित होती हैं।

कुछ एंजाइमों के सक्रिय केंद्रों के लिए, सहकारीता की घटना विशेषता है।

विशेषता

एंजाइम आमतौर पर अपने सबस्ट्रेट्स (सब्सट्रेट विशिष्टता) के संबंध में उच्च विशिष्टता दिखाते हैं। यह आकार की आंशिक पूरकता, सब्सट्रेट अणु पर और हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों का वितरण और एंजाइम पर सब्सट्रेट बाध्यकारी के केंद्र में हासिल किया जाता है। एंजाइम आमतौर पर एक उच्च स्तर की स्टीरोस्पेसिफ का प्रदर्शन करते हैं (एक सब्सट्रेट के रूप में सब्सट्रेट के रूप में संभावित स्टीरियोइसर में से एक रूप (एक सब्सट्रेट के रूप में उपयोग किया जाता है या केवल एक स्टीरियोइज़ोमर के रूप में उपयोग किया जाता है), पुन :भाषी (गठित या रासायनिक बंधन को केवल संभावित स्थिति में से एक में फाड़ना) सब्सट्रेट) और केमोसेलक्टिविटी (इन शर्तों के लिए कई संभावित स्थितियों की केवल एक रासायनिक प्रतिक्रिया उत्प्रेरित)। विशिष्टता के समग्र उच्च स्तर के बावजूद, सब्सट्रेट की डिग्री और एंजाइमों की प्रतिक्रिया विशिष्टता अलग हो सकती है। उदाहरण के लिए, एंडोपिडेस ट्राप्सिन केवल आर्जिनिन या लाइसिन के बाद एक पेप्टाइड बॉन्ड को तोड़ता है, अगर एनआईएमएस को लंबे समय तक नहीं होना चाहिए, और पेप्सीन बहुत कम विशिष्ट है और कई एमिनो एसिड के बाद पेप्टाइड संचार तोड़ सकता है।

मॉडल "कुंजी महल"

18 9 0 में, एमिल फिशर ने सुझाव दिया कि एंजाइमों की विशिष्टता एंजाइम और सब्सट्रेट के रूप के सटीक पत्राचार द्वारा निर्धारित की जाती है। इस तरह की धारणा को "कुंजी महल" मॉडल कहा जाता है। एंजाइम एक अल्पकालिक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के साथ सब्सट्रेट से जुड़ा हुआ है। साथ ही, इस तथ्य के बावजूद कि यह मॉडल एंजाइमों की उच्च विशिष्टता बताता है, यह संक्रमण स्थिति को स्थिर करने की घटनाओं को समझाता नहीं है, जो अभ्यास में मनाया जाता है।

मॉडल प्रेरित अनुपालन

1 9 58 में, डेनल कोशुभूमि ने "कुंजी कैसल" मॉडल के संशोधन का सुझाव दिया। एंजाइम मुख्य रूप से कठोर, और लचीला अणु नहीं हैं। एंजाइम का सक्रिय केंद्र सब्सट्रेट को बाध्य करने के बाद संरचना को बदल सकता है। सक्रिय केंद्र के एमिनो एसिड के पार्श्व समूह ऐसी स्थिति लेते हैं जो एंजाइम को अपने उत्प्रेरक कार्य करने में सक्षम बनाता है। कुछ मामलों में, सब्सट्रेट अणु सक्रिय केंद्र में बाध्यकारी के बाद संरचना को भी बदलता है। "कुंजी कैसल" मॉडल के विपरीत, एक प्रेरित अनुरूपता मॉडल न केवल एंजाइमों की विशिष्टता, बल्कि संक्रमण स्थिति का स्थिरीकरण भी बताता है। इस मॉडल का नाम "हाथ-दस्ताने" रखा गया था।

संशोधनों

प्रोटीन श्रृंखला के संश्लेषण के बाद कई एंजाइम संशोधन से गुजरते हैं, जिसके बिना एंजाइम अपनी गतिविधि को पूरी तरह से प्रदर्शित नहीं करता है। इस तरह के संशोधनों को बाद में अनुवाद संशोधन (प्रसंस्करण) कहा जाता है। संशोधन के सबसे आम प्रकारों में से एक रासायनिक समूहों को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पार्श्व अवशेषों के अतिरिक्त है। उदाहरण के लिए, फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों के अतिरिक्त फॉस्फोरिलेशन कहा जाता है, यह एंजाइम किनेज द्वारा उत्प्रेरित होता है। कई यूकेर्योटा एंजाइम ग्लाइकोसाइलेटेड हैं, जो कार्बोहाइड्रेट प्रकृति के ओलिगोमर्स द्वारा संशोधित हैं।

पोस्टट्रांसमिशन संशोधनों का एक और आम प्रकार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विभाजन है। उदाहरण के लिए, Chymotrypsin (प्रोटीज, पाचन में भाग लेने), Chymotrypsinogen से पॉलीपेप्टाइड भाग छोड़कर प्राप्त किया जाता है। Hymputrygenogen Chymotrypsin का एक निष्क्रिय पूर्ववर्ती है और पैनक्रिया में संश्लेषित किया जाता है। निष्क्रिय रूप में पेट में ले जाया जाता है, जहां यह chymotrypsin में बदल जाता है। पेट में एंजाइम दर्ज करने से पहले पैनक्रिया और अन्य ऊतकों के विभाजन से बचने के लिए इस तरह की एक तंत्र आवश्यक है। एंजाइम के निष्क्रिय पूर्ववर्ती को "विंटरिंग" भी कहा जाता है।

कॉफ़ैक्टर्स एंजाइम

कुछ एंजाइम बिना किसी अतिरिक्त घटकों के स्वयं द्वारा उत्प्रेरक कार्य करते हैं। हालांकि, एंजाइम हैं जो उत्प्रेरण के कार्यान्वयन के लिए आवश्यक हैं। कॉफैकर दोनों अकार्बनिक अणुओं (धातु आयनों, लौह सल्फर क्लस्टर, आदि) और कार्बनिक दोनों हो सकते हैं (उदाहरण के लिए, फ्लेवाइन या मणि)। कार्बनिक कॉफैकर्स, एंजाइम से दृढ़ता से, को कृत्रिम समूह भी कहा जाता है। एंजाइम को अलग करने में सक्षम कार्बनिक कॉफैकर्स को सहयोगी कहा जाता है।

एक एंजाइम जिसे उत्प्रेरक गतिविधि के प्रकटीकरण के लिए एक कोफैक्टर की आवश्यकता होती है, लेकिन इसके साथ जुड़ा नहीं है, जिसे एपीओटी एंजाइम कहा जाता है। कॉफ़ैक्टर के साथ परिसर में एपोथ एंजाइम को होलो-एंजाइम कहा जाता है। अधिकांश कॉफ़ैक्टर्स एंजाइम से गैर-सहसंयोजक के साथ जुड़े होते हैं, बल्कि मजबूत बातचीत करते हैं। ऐसे कृत्रिम समूह हैं जो एंजाइम सहसंयोजक रूप से जुड़े हुए हैं, उदाहरण के लिए, पाइरूवेट डीहाइड्रोजनेज में थियामिनेपायरोफॉस्फेट।

एंजाइमों का विनियमन

कुछ एंजाइमों में छोटे अणुओं को बाध्यकारी साइटें होती हैं, वे सब्सट्रेट या चयापचय पथ के उत्पाद हो सकते हैं, जो एंजाइम में प्रवेश करता है। वे एंजाइम की गतिविधि को कम या बढ़ाते हैं, जो प्रतिक्रिया के लिए अवसर बनाता है।

परिमित उत्पाद का अवरोध

चयापचय मार्ग - लगातार एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की श्रृंखला। अक्सर चयापचय पथ का अंतिम उत्पाद एक एंजाइम अवरोधक होता है जो इस चयापचय पथ की पहली प्रतिक्रिया को तेज करता है। यदि अंतिम उत्पाद बहुत अधिक है, तो यह बहुत पहले एंजाइम के लिए एक अवरोधक के रूप में कार्य करता है, और यदि इस अंतिम उत्पाद के बाद बहुत छोटा हो गया है, तो पहला एंजाइम फिर से सक्रिय हो जाता है। इस प्रकार, नकारात्मक प्रतिक्रिया के सिद्धांत के अनुसार अंतिम उत्पाद का अवरोध होमियोस्टेसिस (शरीर के आंतरिक वातावरण की शर्तों की सापेक्ष स्थिरता) को बनाए रखने का एक महत्वपूर्ण तरीका है।

एंजाइम गतिविधि पर पर्यावरणीय परिस्थितियों का प्रभाव

एंजाइमों की गतिविधि सेल या शरीर में स्थितियों पर निर्भर करती है - दबाव, माध्यम, तापमान की अम्लता, विघटित लवण की एकाग्रता (समाधान की आयनिक शक्ति) आदि।

एंजाइमों, या एंजाइमों (लैट से। किण्व - Zakvaska) - आमतौर पर प्रोटीन आणविक आणविक रूप से आरएनए (रिबोज़िम) या उनके परिसरों, लाइव सिस्टम की रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करने (उत्प्रेरित)। एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के एजेंट को suspores कहा जाता है, और परिणामी पदार्थ उत्पाद हैं। एंजाइम सब्सट्रेट्स के लिए विशिष्ट हैं (एटीपीएजेट उत्प्रेरित केवल एटीपी विभाजित, और किनास फॉस्फोरियाफाइज़ीफॉस्फोरिलेट फॉस्फोरलेस है)।

एंजाइमेटिक गतिविधि को सक्रियकर्ता अवरोधकों द्वारा विनियमित किया जा सकता है (सक्रियकर्ता - वृद्धि, अवरोधक कम होते हैं)।

प्रोटीन एंजाइम्सिनेट्स नोरिबोसोम हैं, और आरएनए कर्नेल में है।

शब्द "एंजाइम" और "एंजाइम" लंबे समय से समानार्थी के रूप में उपयोग किए जाते हैं (मुख्य रूप से रूसी और जर्मन वैज्ञानिक साहित्य में, दूसरा - अंग्रेजी और फ्रेंच भाषी में)।

एंजाइमों का विज्ञान कहा जाता है एंजाइमिकीएंजाइमों के बजाय (लैटिन और ग्रीक भाषाओं के शब्दों की जड़ों को मिश्रण न करने के क्रम में)।

अध्ययन इतिहास

अवधि एंजाइम तंत्र की XVII शताब्दी केमिस्ट वैन Gelmontompriri चर्चा में प्रस्तावित।

कोन में। Xviii - नाच। Xix शताब्दियों। यह पहले ही ज्ञात हो चुका है कि मांस गैस्ट्रिक रस से पचा जाता है, लार का अर्क लार के संचय को जमा करता है। हालांकि, इन घटनाओं का तंत्र अज्ञात था।

XIX शताब्दी में लुई पाश्चर, निर्विवाद के परिवर्तन का अध्ययन करते हुए, इस निष्कर्ष पर पहुंचे कि इस प्रक्रिया (किण्वन) को खमीर कोशिकाओं में कुछ महत्वपूर्ण शक्ति से उत्प्रेरित किया जाता है।

सौ साल पहले की शर्तें एंजाइम तथा एंजाइम सैद्धांतिक विवाद एल। Pasteras एक हाथ, im में विभिन्न दृष्टिकोणों को प्रतिबिंबित किया। Bertloyia। लुबीहा - दूसरे पर, शराब किण्वन की प्रकृति के बारे में। वास्तव में एंजाइमों (लैट से। किण्व - Zakvaska) "संगठित एंजाइम" (यानी, जीवित सूक्ष्मजीवों को जीवित), और शब्द कहा जाता है एंजाइम (ग्रीक से- - और ύύμη - खमीर, ज़कवास्का) 1876 साल में प्रस्तावित। "असंगठित एंजाइम" के लिए Kyun कोशिकाओं द्वारा स्रावित, उदाहरण के लिए, पेट (पेप्सीन) या आंतों (Tripsin, Amylase) में। एल पाश्चर बी 18 9 7 की मौत के दो साल बाद। बुक्कंचनर ने "खमीर कोशिकाओं के बिना अल्कोहल किण्वन" प्रकाशित किया, जिसमें प्रयोगात्मक रूप से दिखाया गया कि सेल मुक्त खमीर का रस शराब किण्वन के साथ-साथ गैर-विनाशकारी खमीर कोशिकाओं को भी प्रदान करता है। 1 9 07 में, इस काम को उन्हें नोबेल पुरस्कार से सम्मानित किया गया। पहली बार, 1 9 26 में अत्यधिक शुद्ध क्रिस्टल एंजाइम (यूरेज़ा) को हाइलाइट किया गया था। समर। अगले 10 वर्षों में, कई और एंजाइम आवंटित किए गए थे, और एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति अंततः साबित हुई थी।

आरएनए की उत्प्रेरक गतिविधि की पहली बार 1 9 80 के दशक में प्री-आरडीएनए थॉमस चेक, स्टूडियोस्पिलसिंगरना विनफोजोरिया में की गई थी Tetrahymena Thermophila।। Tetrahymena प्री-आरआरएनए अणु अनुभाग के लिए Ribozymocael, कोडिंग आंतरिक आरडीएनए जीन; इस साजिश ने ऑटोसप्लेक्सिंग किया, यानी, उसने आरआरएनए पकाने के दौरान खुद को काट दिया।

एंजाइम कार्य

एंजाइम सभी जीवित कोशिकाओं में मौजूद हैं और अन्य (उत्पादों) के लिए एक पदार्थ (सब्सट्रेट) के परिवर्तन में योगदान देते हैं। एंजाइम जीवित जीवों में होने वाली लगभग सभी जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं में उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। 2013 तक, 5000 से अधिक विभिन्न एंजाइमों का वर्णन किया गया था। वे महत्वपूर्ण गतिविधि की सभी प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, पदार्थ और संगठन के आदान-प्रदान को निर्देशित और विनियमित करते हैं।

सभी उत्प्रेरक की तरह, एंजाइम सीधे और विपरीत प्रतिक्रिया दोनों को तेज करते हैं, प्रक्रिया के सक्रियण की ऊर्जा को कम करते हैं। रासायनिक संतुलन प्रत्यक्ष या विपरीत दिशा में स्थानांतरित नहीं होता है। गैर-असंतोष उत्प्रेरक की तुलना में एंजाइमों की एक विशिष्ट विशेषता यह है कि प्रोटीन के साथ उनके उच्च प्रतिरोधी-निरंतर बाध्यकारी सबस्ट्रेट्स 10 -10 एमओएल / एल और कम तक पहुंच सकते हैं। प्रत्येक एंजाइम अणु प्रति सेकंड कई हजार से कई मिलियन संचालन करने में सक्षम है।

उदाहरण के लिए, एक रेनिन एंजाइम अणु चुनौती के गैस्ट्रिक श्लेष्म झिल्ली में निहित, लगभग 10 6 दूध कैसीनोजेनिक अणु 37 डिग्री सेल्सियस पर 10 मिनट में।

साथ ही, एंजाइमों की प्रभावशीलता गैर-प्रोटीन उत्प्रेरक की प्रभावशीलता से काफी अधिक है - एंजाइम लाखों और अरबों बार, गैर-खोज वाले उत्प्रेरक - सैकड़ों और हजारों बार प्रतिक्रिया को तेज करते हैं। कैटलिटिक रूप से सही एंजाइम भी देखें

एंजाइमों का वर्गीकरण

उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं के प्रकार के अनुसार, एंजाइमों को 6 वर्गों में विभाजित किया जाता है, जिसमें एंजाइम वर्गीकरण के पदानुक्रमित वर्गीकरण के अनुसार जैव रसायन और आण्विक जीवविज्ञान द्वारा प्रस्तावित किया गया था। प्रत्येक वर्ग में उप-वर्ग होता है, इसलिए एंजाइम को अंकों से अलग चार संख्याओं के सेट द्वारा वर्णित किया जाता है। उदाहरण के लिए, पेप्सिनिमेट यूरोपीय संघ 3.4.23.1 का नाम है। पहला नंबर अशिष्टता का वर्णन करता है कि एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया तंत्र:

सीएफ 1: ऑक्सीडोरुकटेजउत्प्रेरित ऑक्सीकरण या वसूली। उदाहरण: उत्प्रेरक, अल्कोहलडेगरीनज़।

सीएफ 2: ट्रांसफेरेज़, एक सब्सट्रेट अणु के साथ रासायनिक समूहों के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करना। अणुओं के साथ एक नियम के रूप में, फॉस्फेट समूहों को फॉस्फेट समूहों को लेकर सेलिनाओं द्वारा स्थानान्तरणों में अत्यधिक हाइलाइट किया जाता है।

केएफ 3: हाइड्रोलसहाइड्रोलाइजेडिकल बॉन्ड उत्प्रेरित करना। उदाहरण: एस्टरस, पेप्सीन, ट्राप्सिन, एमिलेज़, लिपोप्रोटीनलीपेज।

केएफ 4: लिआज़ा, उत्पादों में से एक के गठन के हाइड्रोलिसस गठन के बिना रासायनिक बंधन के आंसू को उत्प्रेरित करना।

सीएफ 5: आइसोमेरेससब्सट्रेट अणु में संरचनात्मक या ज्यामितीय परिवर्तनों को उत्प्रेरित करना।

सीएफ 6: लिगासहाइड्रोलिसिस एटीपी के कारण सब्सट्रेट के बीच रासायनिक संबंधों के गठन को उत्प्रेरित करना। उदाहरण: डीएनए पॉलिमरेज़।

ऑक्सी सबक्यूटेज - ये एंजाइम हैं, उत्प्रेरित ऑक्सीकरण और वसूली प्रतिक्रियाएं, यानी दाता से स्वीकर तक इलेक्ट्रॉनों का स्थानांतरण। ऑक्सीकरण सब्सट्रेट से हाइड्रोजन परमाणुओं का बहिष्कार है, और बहाली स्वीकार्य के लिए हाइड्रोजन परमाणुओं का जोड़ा है।

ऑक्सीडोरक्टेज में शामिल हैं: डीहाइडस, ऑक्सीडास, ऑक्सीजनस, हाइड्रोक्साइलेज, पेरोक्साइडेस, कैटलस। उदाहरण के लिए, एंजाइमल रेफरीहाइड्रोजनासा अल्डेहाइड में शराब के रूपांतरण की प्रतिक्रिया है।

एक हाइड्रोजन परमाणु या इलेक्ट्रॉनों को सीधे ऑक्सीजन परमाणुओं को ले जाने वाले ऑक्सी उपकुशे को एरोबिक डीहाइड्रोजनेज (ऑक्सीडास) कहा जाता है, जबकि ऑक्सीडोरक्टेज, हाइड्रोजन परमाणु या इलेक्ट्रॉनों को एंजाइमों की हीटिंग श्रृंखला के एक घटक से दूसरे घटक से लेना, जिसे एनारोबिक डीहाइडोजेनेस कहा जाता है। कोशिकाओं में ऑक्सीकरण-कमी प्रक्रिया का एक सामान्य संस्करण ऑक्सीकरण के भागीदारी के साथ सब्सट्रेट के हाइड्रोजन परमाणुओं का ऑक्सीकरण होता है। ऑक्सीडोरुक्टेज दो घटक एंजाइम हैं, जिसमें एक ही कोनेजमेंट विभिन्न एपोपेनिस से संपर्क कर सकता है। उदाहरण के लिए, एक कोएनजाइम के रूप में कई ऑक्सीडोरटुक्ते ओईडी और एनएडीपी होते हैं। ऑक्सी सबमिशन (11 पदों में) के कई वर्ग के अंत में, कैटलस और पेरोक्साइड एंजाइम स्थित हैं। प्रोटीन पेरोक्सिसिस कोशिकाओं की पूरी संख्या में, 40 प्रतिशत तक काटा जाता है। कैटलस और पेरोक्साइडस स्प्लिट हाइड्रोजन पेरोक्साइड निम्नलिखित प्रतिक्रियाओं में: H2O2 + H2O2 \u003d O2 + 2N2O H2O2 + HO - R - OH \u003d O \u003d R \u003d O + 2H2O इन समीकरणों से तुरंत एक समानता और इन प्रतिक्रियाओं के बीच एक महत्वपूर्ण अंतर दिखाई देता है एंजाइम। इसमें, हाइड्रोजन पेरोक्साइड के deletlease विभाजन Peroxidase प्रतिक्रिया का एक विशेष मामला है, जब हाइड्रोजन पेरोक्साइड सब्सट्रेट के रूप में कार्य करता है, और पहली प्रतिक्रिया में स्वीकार्य।

ट्रांसफेरेज़ - एंजाइमों का एक अलग वर्ग जो कार्यात्मक समूहों और आणविक अवशेषों के हस्तांतरण को एक अणु से दूसरे में स्थानांतरित करता है। पौधे और पशु जीवों में व्यापक रूप से वितरित, कार्बोहाइड्रेट, लिपिड, न्यूक्लिक और एमिनो एसिड के परिवर्तन में भाग लेते हैं।

प्रतिक्रियाओं को स्थानांतरित करके उत्प्रेरित, सामान्य मामले में इस तरह दिखते हैं:

ए-एक्स + बी ↔ ए + बी-एक्स।

अणु ए।यहां परमाणुओं के समूह के दाता के रूप में कार्य करता है ( एक्स।) और अणु बीयह एक समूह स्वीकार्य है। अक्सर, ऐसी हस्तांतरण प्रतिक्रियाओं में दाता के रूप में एक खुफिया प्रलोभन। स्थानांतरण द्वारा उत्प्रेरित कई प्रतिक्रिया उलटा हैं। वर्ग एंजाइमों के व्यवस्थित नाम योजना के अनुसार गठित होते हैं:

"दाता: स्वीकार्य + समूह + ट्रांसफेरेज़».

या एक छोटे से अधिक सामान्य नामों का उपयोग तब किया जाता है जब एंजाइम का नाम दाता या समूह स्वीकार्य के नाम पर शामिल किया जाता है:

"दाता + समूह + ट्रांसफेरेज़"या" स्वीकार्य + समूह + ट्रांसफेरेज़».

उदाहरण के लिए, asparअणुली एसिड कोहोलमिक समूह, कैटेचोल-ओ-मेथिलट्रांसफेरस्फोर्मिन्मिन्मिन्मिन्मिन्मिंडर इज़-एडेनोसिलमेथियोनिन कैरियर समूह के स्थायी क्लैम्पोकोलामाइन्स के बेंजीन रिंग पर, एग्रीटाइल-एसिटिलट्रान्सरफेरेसोस्पेरोसिसिस एक एसिटिल समूह एसीटिल समूह एसीटाइल समूह सक्रियण प्रतिलेखन की सक्रियण प्रक्रिया में एक नागिस्टन।

इसके अलावा, फॉस्फेट समूह के फॉस्फेट समूह का उपयोग करके फॉस्फेटिक एसिड के अवशेष को लेकर 7 सबग्रूप्रेंश्रेज़ के एंजाइम्स को अक्सर किनास कहा जाता है; Aminotransferase (6 उपसमूह) अक्सर ट्रांसमिनेस कहा जाता है

हाइड्रोलस (सीएफ 3) फ्लोरोसेंट संचार उत्प्रेरित करने की एक कक्षा है। हाइड्रोलाज़ द्वारा उत्प्रेरित की सामान्य प्रकार की प्रतिक्रिया इस तरह दिखती है:

ए-बी + एच 2 ओ → ए-ओएच + बी-एच

व्यवस्थित नाम हाइड्रोलाइलेज शामिल है नाम विभाजन हो रहा हैसब्सट्रेट जोड़कर -Hyndolaza। हालांकि, एक नियम के रूप में, तुच्छ शीर्षक में, हाइड्रोलाइलेज शब्द कम हो गया है और केवल प्रत्यय "-ज" बनी हुई है।

सबसे महत्वपूर्ण प्रतिनिधि

एस्टरस: न्यूक्लियस, फॉस्फोडाइस्टेस, लिपेज, फोस्पोटेज़;

ग्लाइकोसिडे: एमिलेज़, लाइसोज़िम, आदि;

प्रोटीज़: ट्रिप्सिन, chymotrypsin, elastase, थ्रोम्बिन, रेनिन, आदि;

एसिड एनहाइड्राइड हाइड्रोसेज (हेलिएक, जीटीएफएज)

उत्प्रेरक होने के नाते, एंजाइम प्रत्यक्ष और रिवर्स प्रतिक्रिया दोनों में तेजी लाते हैं, उदाहरण के लिए, लायस उत्प्रेरक और रिवर्स प्रतिक्रिया के लिए सक्षम हैं - डबल बॉन्ड के लिए कनेक्शन।

लिआज़ा - एंजाइमों का एक अलग वर्ग, विभिन्न रासायनिक बंधनों के गैरहेहाइडुलिटिक और गैर-ऑक्सीडेटिव टूटने की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करना ( सी-सी।, सी-ओ।, सी-एन।, सी-एस। और अन्य) सब्सट्रेट, गठन और डबल बॉन्ड के टूटने की प्रतिवर्ती प्रतिक्रियाएं, क्लेवाज या उसके स्थान पर परमाणुओं के समूहों के साथ-साथ चक्रीय संरचनाओं के गठन के साथ।

सामान्य रूप से, एंजाइमों का नाम योजना के अनुसार बनाया गया है " सब्सट्रेट + लिआज़ा। " हालांकि, शीर्षक में अधिक बार एंजाइम के उपवर्ग को ध्यान में रखता है। लायस अन्य एंजाइमों से भिन्न होते हैं जो दो सब्सट्रेट्स एक दिशा में उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं में शामिल होते हैं, और केवल एक रिवर्स प्रतिक्रिया में होते हैं। एंजाइम के नाम पर, शब्द "decarboxylase" और "aldolaza" या "liaza" (pyiaza "(पाइरवेट decarboxybase, oxalate-decarboxybase, oxaloacetate decarboxybolage, threonine-aldolaza, phenylserin-aldolaza, isocitrate liaza, alanin liaza, atp-citrate liaza हैं एट अल।), और एंजाइमों के लिए, सब्सट्रेट से जल दरार प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करना - "निर्जलीकरण" (कार्बोनेट निर्जलीकरण, साइट्रेट निर्जलीकरण, सेरिन डीहाइड्रेट, आदि)। ऐसे मामलों में जहां केवल रिवर्स प्रतिक्रिया का पता चला था, या प्रतिक्रियाओं में यह दिशा अधिक काफी हद तक होती है, शब्द "सिंथेज" शब्द (सिंथेस मैट-सिंटैक्स, 2-आइसोप्रोप्रोपाल्मलेट-सिंथेस, साइट्रेट, हाइड्रोक्साइमिथेस्यूर्यूटरील-कोआ-सिंथिसिस इत्यादि में छंटनी की जाती है एंजाइमों का नाम।।

उदाहरण: histidydhecarboxylase, fumaratehydrate।

आइसोमेरेस - एंजाइम, उत्प्रेरक उत्प्रेरण (जातिमित या epimerization)। Isaorearase उत्प्रेरक attrayzingrections, निम्नलिखित के समान: ए → बी, जहां बी एक आइसोमर ए है।

एंजाइम के नाम पर एक शब्द है " रत्सुमाज़ा"(एलानिन-रेसकाज़ाजा, मेथियोनीन-रेसमाजा, हाइड्रोक्साइप्रोलीन-रेसमाजा, लैक्टेट-रेसमेज़ा, आदि)," एपिमाज़ा"(अल्मोस -1-एपिमेरेज़, रिबुलोसोफॉस्फेट -4-एपिमिजनिस, यूडीएफ ग्लुकुरोनेट -4-एपिमेरेस, आदि)," आइसोमेरेस"(रिबोसोफॉस्फेट-आइसोमेरेस, xylose-isomerasisis, ग्लूकोसामाइन फॉस्फेट-आइसोमेरेज़, एनॉयो-सोओ आइसोमेराज़, आदि)," mutaza"(फॉस्फोग्लिसराट-म्यूटेस, मेथिलस्पार्टेट मुटासिस, फॉस्फोग्लुकोमुताज़ाई डॉ।)।

लिगेज (लेट। ligare। - सिलाई, कनेक्ट) - एंजाइम, एक नए रासायनिक बंधन बनाने के लिए दो अणुओं के परिसर उत्प्रेरित ( बंधाव )। साथ ही, अणुओं में से एक से एक छोटा रासायनिक समूह आमतौर पर होता है (हाइड्रोलिसिस)।

लिगास ईसी 6 एंजाइमों का संदर्भ लें।

लिगास सबक्लास 6.5 की आणविक जीवविज्ञान में आरएनए लिगास और डीएनए लिगास पर वर्गीकृत किया गया है।

डीएनए लिगेज

DNA LIGASE REPARATIONDANK ले जाने

डीएनए लिगेज - एंजाइम (ईसी 6.5.1.1), उद्यमियों की जड़ की छत के एक ठहराव से उत्प्रेरित, पुनरावृत्ति। वे डीएनए ब्रेक या दो डीएनए अणुओं के बीच पड़ोसी समुद्री शैवाल और पड़ोसी समुदायों के असंतुलन के 5 "--फोस्फोरल और 3" -गिड्रोक्साइल समूहों के बीच फॉस्फोडिएटर पुलों का निर्माण करते हैं। इन पुलों के गठन के लिए, ligases energetythdrolization-pyrofosphoriallial कनेक्शन का उपयोग करते हैं। सबसे आम व्यावसायिक रूप से उपलब्ध एंजाइमों में से एक - डीएनए लिगासेबरिकोफागैट 4।

Mammamine DNA LIGASES

स्तनधारियों वर्ग तीन मुख्य प्रकार डीएनए लिगास।

डीएनए लिगेज मैं खोडोजेनिक स्थापना डीएनए श्रृंखला की रक्षा करने वाले टुकड़ों को लिग्नाइट करता हूं और उत्तेजना पुनरावृत्ति में भाग लेता हूं।

प्रोटीन एक्सआरसीसी 1 के साथ एक परिसर में डीएनए लिगास III का पुनर्मूल्यांकन में टीकाकरण पुनरावृत्ति है।

डीएनए लिगास चतुर्थ XRCC4 के साथ परिसर में डीएनए बंक अंतराल के गैर-होमो-होमोलॉगस एंड में शामिल - एनएचईजी) के अंतिम चरण को शामिल करता है। यह वी (डी) जे enzymemunoglobulin पुनर्मूल्यांकन के लिए भी आवश्यक है।

पहले, एक और प्रकार का लिगास - डीएनए लिगेज II पृथक था, जिसे बाद में प्रोटीन पृथक के रूप में पहचाना गया था, अर्थात् डीएनए लिगास प्रोटीओलिस III का उत्पाद।

एंजाइम नाम समझौते

आमतौर पर एंजाइमों को उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के प्रकार कहा जाता है, जिससे प्रत्यय जोड़ना -जाजा सब्सट्रेट के नाम पर ( जैसे, परिवर्तन में शामिल लैक्टेज-एंजाइम)। इस प्रकार, एक समारोह करने वाले विभिन्न एंजाइम समान नाम होंगे। ऐसे एंजाइम अन्य गुणों में भिन्न होते हैं, उदाहरण के लिए, ऑप्टिमल (क्षारीय फॉस्फेटेज) या सेल में स्थानीयकरण (झिल्लीट चरण) द्वारा अलग-अलग होते हैं।

एंजाइमों की कार्रवाई की संरचना और तंत्र

एंजाइमों की गतिविधि उनकी त्रि-आयामी संरचना द्वारा निर्धारित की जाती है।

सभी प्रोटीन की तरह, एंजाइमों को एक रैखिक एमिनो एसिड श्रृंखला के रूप में संश्लेषित किया जाता है, जो एक निश्चित तरीके से तब्दील हो जाता है। एमिनो एसिड का प्रत्येक अनुक्रम एक विशेष तरीके से ठंडा हो जाता है, और परिणामी अणु (प्रोटीन ग्लोबूल) में अद्वितीय गुण होते हैं। कई प्रोटीन श्रृंखला को प्रोटीन परिसर में जोड़ा जा सकता है। कुछ रसायनों के गर्म या उजागर होने पर ली गई संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं।

सक्रिय केंद्र एंजाइम

प्रतिक्रिया के विभिन्न चरणों में इंटरमीडिएट और अंतिम उत्पादों की परिभाषा के साथ एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया के तंत्र का अध्ययन शामिल है, जिसमें एंजाइम की तृतीयक संरचना की ज्यामिति का सटीक ज्ञान शामिल है, के कार्यात्मक समूहों की प्रकृति अंडे जो डीवीटीएसबस्ट्रैट पर कार्रवाई और उच्च उत्प्रेरक गतिविधि की विशिष्टता सुनिश्चित करते हैं, साथ ही अणु के क्षेत्र (वर्गों) की रासायनिक प्रकृति को एंजाइम जो उच्च उत्प्रेरक प्रतिक्रिया गति प्रदान करता है। आम तौर पर एंजाइम अणुओं की तुलना में एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं में शामिल सब्सट्रेट अणुओं में अपेक्षाकृत छोटे आकार होते हैं। इस प्रकार, प्रत्यक्ष रासायनिक बातचीत में एंजाइम सब्सट्रेट परिसरों के गठन में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एमिनो एसिड अनुक्रम के केवल सीमित टुकड़े प्रवेश कर रहे हैं - "सक्रिय केंद्र" - एंजाइम अणु में एमिनो एसिड अवशेषों का एक अद्वितीय संयोजन, प्रत्यक्ष बातचीत प्रदान करता है सब्सट्रेट अणु के साथ और सीधे उत्प्रेरण के कार्य में भाग लेते हैं।

सक्रिय केंद्र में, यह पारंपरिक रूप से प्रतिष्ठित है:

उत्प्रेरक केंद्र - सब्सट्रेट के साथ सीधे रासायनिक रूप से बातचीत;

बाध्यकारी केंद्र (संपर्क या "एंकर" खेल का मैदान) - सब्सट्रेट के लिए विशिष्ट संबंध प्रदान करना और एक जटिल-सब्सट्रेट परिसर का निर्माण करना।

प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए, एंजाइम को एक या अधिक सबस्ट्रेट्स से संपर्क करना चाहिए। एंजाइम की प्रोटीन श्रृंखला इस तरह से ध्वस्त हो गई है कि स्लॉट ग्लोबल की सतह पर गठित किया गया है, या सब्सट्रेट्स लागू होते हैं। इस क्षेत्र को एक सब्सट्रेट बाध्यकारी साइट कहा जाता है। आमतौर पर यह एंजाइम के सक्रिय केंद्र के साथ मेल खाता है या इसके करीब है। कुछ एंजाइमों में धातु आयनों की कॉफ़ैक्टर बाध्यकारी साइट भी होती है।

एंजाइम सब्सट्रेट से जुड़ रहा है:

पानी से "फर कोट" से सब्सट्रेट को साफ करता है

प्रतिक्रिया के लिए आवश्यक अंतरिक्ष में एक प्रतिक्रियाशील सब्सट्रेट अणु हैं

प्रतिक्रिया के लिए तैयार करता है (उदाहरण के लिए, ध्रुवीकरण) सब्सट्रेट अणुओं।

आम तौर पर सब्सट्रेट में एंजाइम के अतिरिक्त आयनिक या हाइड्रोजन बांड के कारण होता है, शायद ही कभी - सहसंयोजक के कारण। प्रतिक्रिया के अंत में, इसका उत्पाद (या उत्पाद) एंजाइम से अलग हो जाता है।

नतीजतन, एंजाइम प्रतिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा को कम कर देता है। ऐसा इसलिए है क्योंकि एंजाइम की उपस्थिति में प्रतिक्रिया किसी अन्य पथ पर होती है (वास्तव में एक और प्रतिक्रिया होती है), उदाहरण के लिए:

एंजाइम की अनुपस्थिति में:

एंजाइम की उपस्थिति में:

• AF + B \u003d AVF

  Avf \u003d av + f

सबस्ट्रेट्स कहां और अंदर, एवी एक प्रतिक्रिया उत्पाद है, एफ - एंजाइम।

एंजाइम स्वतंत्र रूप से ऊर्जा एंडरगोनिक प्रतिक्रियाएं प्रदान नहीं कर सकते हैं (किस ऊर्जा के प्रवाह के लिए आवश्यक है)। इसलिए, ऐसी प्रतिक्रियाएं जो एंजाइम उन्हें व्यायाम प्रतिक्रियाओं के साथ मिल सकती हैं जो बड़ी मात्रा में ऊर्जा के साथ हाइलाइट की जाती हैं। उदाहरण के लिए, संश्लेषण प्रतिक्रियाएं tidrolisatf की प्रतिक्रिया के साथ बाध्यकारी रूप से conjure।

कुछ एंजाइमों के सक्रिय केंद्रों के लिए, सहकारीता की घटना विशेषता है।

विशेषता

एंजाइम आमतौर पर अपने सबस्ट्रेट्स (सब्सट्रेट विशिष्टता) के संबंध में उच्च विशिष्टता दिखाते हैं। यह आकार की आंशिक पूरकता, सब्सट्रेट अणु पर और हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों का वितरण और एंजाइम पर सब्सट्रेट बाध्यकारी के केंद्र में हासिल किया जाता है। एंजाइम आमतौर पर एक उच्च स्तर की स्टीरोस्पेसिफ का प्रदर्शन करते हैं (एक सब्सट्रेट के रूप में सब्सट्रेट के रूप में संभावित स्टीरियोइसर में से एक रूप (एक सब्सट्रेट के रूप में उपयोग किया जाता है या केवल एक स्टीरियोइज़ोमर के रूप में उपयोग किया जाता है), पुन :भाषी (गठित या रासायनिक बंधन को केवल संभावित स्थिति में से एक में फाड़ना) सब्सट्रेट) और केमोसेलक्टिविटी (इन शर्तों के लिए कई संभावित स्थितियों की केवल एक रासायनिक प्रतिक्रिया उत्प्रेरित)। विशिष्टता के समग्र उच्च स्तर के बावजूद, सब्सट्रेट की डिग्री और एंजाइमों की प्रतिक्रिया विशिष्टता अलग हो सकती है। उदाहरण के लिए, patsagininyllylizin के बाद केवल पेप्टाइड बॉन्ड को ensopepidaztitripinizes, यदि एनआईएमआई को लंबे समय तक नहीं होना चाहिए, तो ऐपिंग कम विशिष्ट है और कई एमिनो एसिड के बाद पेप्टाइड संबंध को फाड़ सकता है।

18 9 0 में, एमिल ने खुद को फिशरोपर्ड किया कि एंजाइमों की विशिष्टता एंजाइम और सब्सट्रेट के रूप के सटीक पत्राचार द्वारा निर्धारित की जाती है। इस तरह की धारणा को "कुंजी महल" मॉडल कहा जाता है। एंजाइम एक अल्पकालिक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के साथ सब्सट्रेट से जुड़ा हुआ है। हालांकि, हालांकि यह मॉडल एंजाइमों की उच्च विशिष्टता बताता है, लेकिन यह संक्रमण स्थिति को स्थिर करने की घटनाओं की व्याख्या नहीं करता है, जो अभ्यास में मनाया जाता है।

मॉडल प्रेरित अनुपालन

1 9 58 में, डेनियल ने "कुंजी कैसल" मॉडल के संशोधन को कम किया। एंजाइम मुख्य रूप से कठोर, और लचीला अणु नहीं हैं। एंजाइम का सक्रिय केंद्र सब्सट्रेट को बाध्य करने के बाद संरचना को बदल सकता है। सक्रिय केंद्र के एमिनो एसिड के पार्श्व समूह ऐसी स्थिति लेते हैं जो एंजाइम को अपने उत्प्रेरक फ़ंक्शन को करने की अनुमति देता है। कुछ मामलों में, सब्सट्रेट अणु सक्रिय केंद्र में बाध्यकारी के बाद संरचना को भी बदलता है। "कुंजी कैसल" मॉडल के विपरीत, एक प्रेरित अनुरूपता मॉडल न केवल एंजाइमों की विशिष्टता, बल्कि संक्रमण स्थिति का स्थिरीकरण भी बताता है। इस मॉडल का नाम "हाथ-दस्ताने" रखा गया था।

संशोधनों

प्रोटीन श्रृंखला के संश्लेषण के बाद कई एंजाइम संशोधन से गुजरते हैं, जिसके बिना एंजाइम अपनी गतिविधि को पूरी तरह से प्रदर्शित नहीं करता है। इस तरह के संशोधनों को बाद में अनुवाद संशोधन (प्रसंस्करण) कहा जाता है। संशोधन के सबसे आम प्रकारों में से एक रासायनिक समूहों को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पार्श्व अवशेषों के अतिरिक्त है। उदाहरण के लिए, फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों के अतिरिक्त फॉस्फोरिलेशन कहा जाता है, यह एंजाइम किनेज द्वारा उत्प्रेरित होता है। कई यूकेर्योटा एंजाइम ग्लाइकोसाइलेटेड हैं, जो कार्बोहाइड्रेट प्रकृति के ओलिगोमर्स द्वारा संशोधित हैं।

पोस्टट्रांसमिशन संशोधनों का एक और आम प्रकार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विभाजन है। उदाहरण के लिए, Chymotrypsin (Protease, जो एक परिधान में भाग लेता है) Chymotrypsinogen से पॉलीपेप्टाइड साजिश छोड़कर प्राप्त किया जाता है। Hymmotrygenogen Chymotrypsin का एक निष्क्रिय पूर्ववर्ती है और जिग्सलर द्वारा संश्लेषित किया जाता है। निष्क्रिय रूप को कोरल द्वारा ले जाया जाता है, जहां यह chymotrypsin में बदल जाता है। पेट में एंजाइम दर्ज करने से पहले पैनक्रिया और अन्य ऊतकों के विभाजन से बचने के लिए इस तरह की एक तंत्र आवश्यक है। एंजाइम के निष्क्रिय पूर्ववर्ती को "विंटरिंग" भी कहा जाता है।

कॉफ़ैक्टर्स एंजाइम

कुछ एंजाइम बिना किसी अतिरिक्त घटकों के स्वयं द्वारा उत्प्रेरक कार्य करते हैं। हालांकि, एंजाइम हैं जो कैटलिसिस के कार्यान्वयन, गैर-खोज के घटकों के लिए आवश्यक हैं। कॉफ़ैक्टर्स दोनों अकार्बनिक अणुओं (धातु आयनों, लौह-सल्फर क्लस्टर, आदि), और कार्बनिक दोनों हो सकते हैं (उदाहरण के लिए, Flaviniligim)। कार्बनिक कॉफैकर्स, एंजाइम से दृढ़ता से, को कृत्रिम समूह भी कहा जाता है। एंजाइम को अलग करने में सक्षम कार्बनिक कॉफैकर्स को सहयोगी कहा जाता है।

एक एंजाइम जिसे उत्प्रेरक गतिविधि के प्रकटीकरण के लिए एक कोफैक्टर की आवश्यकता होती है, लेकिन इसके साथ जुड़ा नहीं है, जिसे एपीओटी एंजाइम कहा जाता है। कॉफ़ैक्टर के साथ परिसर में एपोथ एंजाइम को होलो-एंजाइम कहा जाता है। अधिकांश कॉफ़ैक्टर्स गैर-सहसंयोजक के साथ एंजाइम से जुड़े होते हैं, बल्कि मजबूत बातचीत करते हैं। ऐसे कृत्रिम समूह हैं जो एंजाइम सहसंयोजक रूप से जुड़े हुए हैं, उदाहरण के लिए, पाइरूवेट डीहाइड्रोजनेज में थियामिनेपायरोफॉस्फेट।

एंजाइमों का विनियमन

कुछ एंजाइमों में छोटे अणुओं को बाध्यकारी साइटें होती हैं, वे सब्सट्रेट या चयापचय पथ के उत्पाद हो सकते हैं, जो एंजाइम में प्रवेश करता है। वे एंजाइम की गतिविधि को कम या बढ़ाते हैं, जो प्रतिक्रिया के लिए अवसर बनाता है।

परिमित उत्पाद का अवरोध

चयापचय मार्ग - लगातार एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की श्रृंखला। अक्सर चयापचय मार्ग का अंतिम उत्पाद एक एंजाइम अवरोधक होता है जो इस चयापचय पथ की प्रतिक्रियाओं में से पहले को तेज करता है। यदि अंतिम उत्पाद बहुत अधिक है, तो यह बहुत पहले एंजाइम के लिए एक अवरोधक के रूप में कार्य करता है, और यदि इस अंतिम उत्पाद के बाद बहुत छोटा हो गया है, तो पहला एंजाइम फिर से सक्रिय हो जाता है। इस प्रकार, समर्थन Gometaz (शरीर के आंतरिक वातावरण की शर्तों की सापेक्ष स्थिरता) की एक नकारात्मक प्रतिक्रिया विधि के सिद्धांत के अनुसार अंतिम उत्पाद को रोकना।

एंजाइम गतिविधि पर पर्यावरणीय परिस्थितियों का प्रभाव

एंजाइमों की गतिविधि सेल या शरीर में स्थितियों पर निर्भर करती है - दबाव, माध्यम, तापमान की अम्लता, विघटित लवण की एकाग्रता (समाधान की आयनिक शक्ति) आदि।

एंजाइम के कई रूप

एंजाइमों के कई रूपों को दो श्रेणियों में विभाजित किया जा सकता है:

Isoenzymes

वास्तव में एकाधिक रूप (सत्य)

Isoenzymes - ये एंजाइम हैं जिनकी संश्लेषण विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड किया गया है, उनके पास एक अलग प्राथमिक संरचना और विभिन्न गुण हैं, लेकिन वे एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करते हैं। Isoenzymes के प्रकार:

अंग - जिगर और मांसपेशियों को glycoilizing के एंजाइम।

सेलुलर - malamathedhydrogenazcitoplasmic और mitochondrial (विभिन्न एंजाइम, लेकिन एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित)।

हाइब्रिड - एक quaternary संरचना के साथ एंजाइम अलग-अलग उपनिवेशों (लैक्टेट dehydrogenase- 4 subunits 2 प्रकार) के गैर-परिवर्तित बाध्यकारी के परिणामस्वरूप गठित होते हैं।

उत्परिवर्ती - जीन के एक उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप गठित होते हैं।

अल्मोफर्स एक ही जीन के विभिन्न एलील द्वारा एन्कोड किए जाते हैं।

वास्तव में कई रूप (सत्य) एंजाइम हैं जिनके संश्लेषण को एक ही जीन के एक ही एलील द्वारा एन्कोड किया गया है, उनके पास एक ही प्राथमिक संरचना और गुण हैं, लेकिन रिबोसोमेकोन पर संश्लेषण के बाद, संशोधन के अधीन और अलग हो जाते हैं, हालांकि वे एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करते हैं।

Isoenzymes अनुवांशिक स्तर पर अलग हैं और प्राथमिक अनुक्रम से अलग हैं, और अनुवाद-अनुवाद स्तर में सही एकाधिक रूप अलग हो जाते हैं।

चिकित्सा अर्थ

एंजाइमों और वंशानुगत चयापचय रोगों के बीच संबंध पहली बार 1 9 10 के दशक में ए गेरोड द्वारा स्थापित किया गया था। Garrod एंजाइम दोषों, "जन्मजात चयापचय त्रुटियों" से जुड़े बीमारियों कहा जाता है।

यदि एक जीन में एक उत्परिवर्तन एक निश्चित एंजाइम एन्कोडिंग में होता है, तो एंजाइम का एक एमिनो एसिड अनुक्रम बदल सकता है। साथ ही, अधिकांश उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप, इसकी उत्प्रेरक गतिविधि घट जाती है या पूरी तरह से गायब हो जाती है। यदि शरीर को दो ऐसे उत्परिवर्ती जीन (प्रत्येक माता-पिता में से प्रत्येक में से एक) प्राप्त होता है, तो शरीर जाना बंद हो जाता है, जो इस एंजाइम को उत्प्रेरित करता है। उदाहरण के लिए, अल्बिनोस की उपस्थिति टायरोसिनेज एंजाइम के उत्पादन के समाप्ति के साथ जुड़ी हुई है, जो मेलेनिन के अंधेरे वर्णक के संश्लेषण के चरणों में से एक के लिए जिम्मेदार है। एंजाइम फेनिलालाइनाइन की एक कम या अनुपस्थित गतिविधि के साथ फेनिलकेटोनूरियम-आधारित यकृत में -4-हाइड्रोक्साइलेज एंजाइम।

वर्तमान में एंजाइम दोषों से जुड़े सैकड़ों वंशानुगत बीमारियों को ज्ञात किया जाता है। इनमें से कई बीमारियों का इलाज और रोकथाम के तरीके विकसित किए गए हैं।

प्रायोगिक उपयोग

एंजाइमों का व्यापक रूप से राष्ट्रीय अर्थव्यवस्था में उपयोग किया जाता है - खाद्य, कपड़ा उद्योग, फार्माकोलॉजी और दवा में। ज्यादातर दवाएं शरीर में एंजाइमेटिक प्रक्रियाओं को प्रभावित करती हैं, कुछ प्रतिक्रियाओं को लॉन्च या निलंबित करती हैं।

वैज्ञानिक अनुसंधान और चिकित्सा में एंजाइमों का अधिक व्यापक रूप से व्यापक रूप से।

एंजाइम और विटामिन

जैविक अणुओं की भूमिका जो शरीर का हिस्सा हैं।

व्याख्यान संख्या 7।

(2 घंटे)

एंजाइमों की सामान्य विशेषताएं

एंजाइमों की संरचना

एंजाइमेटिक कैटलिसिस के मुख्य चरण

एंजाइमों की गुण

एंजाइमों का नामकरण और वर्गीकरण

एंजाइम अवरोधक और सक्रियकर्ता

विटामिन वर्गीकरण

वसा में घुलनशील विटामिन

पानी में विटामिन घुलनशील

विटामिन समूह बी

एंजाइम के सामान्य संकेत और अकार्बनिक उत्प्रेरक:

केवल शक्तिशाली प्रतिक्रियाएं उत्प्रेरित करें

प्रतिक्रिया की दिशा को न बदलें,

प्रतिक्रिया की प्रक्रिया में खर्च नहीं किया गया,

प्रतिक्रिया उत्पादों के गठन में भाग न लें।

एंजाइमों के अंतर नेबोलॉजिकल उत्प्रेरक से:

प्रोटीन संरचना;

माध्यम के भौतिक रसायन कारकों के लिए उच्च संवेदनशीलता, सिल्ट के तहत काम (पी वायुमंडलीय, 30-40 ओ सी, तटस्थ के करीब पीएच);

रासायनिक अभिकर्मकों के लिए उच्च संवेदनशीलता;

उच्च दक्षता (प्रतिक्रिया को 10,8 -10 12 बार पर तेज कर सकती है; एक अणु एफ प्रति 1 मिनट 1000-10000 सब्सट्रेट अणुओं को उत्प्रेरित कर सकता है);

सबस्ट्रेट्स (सब्सट्रेट विशिष्टता) और उत्प्रेरित प्रतिक्रिया (क्रिया विशिष्टता) के प्रकार के लिए उच्च चयनकता एफ;

गतिविधि एफ विशेष तंत्र द्वारा विनियमित है।

संरचना में, एंजाइमों को विभाजित किया जाता है सरल(एकल घटक) और जटिल(दो घटक)। सरल में केवल प्रोटीन भाग, जटिल होते हैं ( प्रफादेशन) - प्रोटीन और गैर निर्वहन भागों से। प्रोटीन भाग - अफ़ोपेनिम , गैर कार्यकर्ता - कोएंजाइम(1, 2 में विटामिन, 5 में, 6, एन, क्यू, आदि में)। अलग से, apopherapy और coenzyme में उत्प्रेरक गतिविधि नहीं है। एंजाइम अणु की सतह पर प्लॉट, जो सब्सट्रेट अणु के साथ बातचीत करता है - सक्रिय केंद्र।

सक्रिय केंद्र पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला या विभिन्न पिन किए गए पॉलीपेप्टाइड चेन के विभिन्न वर्गों की संरचना में निहित एमिनो एसिड के अवशेषों से शिक्षित। यह प्रोटीन-एंजाइम की तृतीयक संरचना के स्तर पर गठित होता है। यह सब्सट्रेट (सोखना) केंद्र और उत्प्रेरक केंद्र को अलग करता है। सक्रिय केंद्र के अलावा, विशेष कार्यात्मक अनुभाग - अल्टो-सॉलिड (नियामक) केंद्र हैं।

उत्प्रेरक केंद्र - यह एंजाइम के सक्रिय केंद्र का क्षेत्र है, जो सीधे सब्सट्रेट के रासायनिक परिवर्तनों में भाग लेता है। सरल एंजाइमों का सीसी पॉलीपेप्टाइड एंजाइम श्रृंखला के विभिन्न स्थानों में स्थित कई एमिनो एसिड अवशेषों का संयोजन है, लेकिन इस श्रृंखला (सीरिन, सिस्टीन, टायरोसिन, हिस्टिडाइन, आर्जिनिन, एएसपी और ग्लूटो के झुकाव के कारण एक-दूसरे के करीब है। । एसिड)। सीसी कॉम्प्लेक्स प्रोटीन अधिक जटिल है, क्योंकि एंजाइम का एक कृत्रिम समूह भाग ले रहा है - कोएनजाइम (पानी घुलनशील विटामिन और वसा-घुलनशील विटामिन के)।

सब्सट्रेट (सोखना) सेंटपी एंजाइम के एक सक्रिय केंद्र का एक साजिश है, जिस पर सब्सट्रेट अणु का सोरशन (बाध्यकारी) होता है। एससी एक, दो, तीन एमिनो एसिड रेडिकल से अधिक बार गठित किया जाता है, जो आमतौर पर उत्प्रेरक केंद्र के बगल में स्थित होते हैं। एससी का मुख्य कार्य सब्सट्रेट अणु को बाध्यकारी कर रहा है और इसके लिए उत्प्रेरक केंद्र में इसका स्थानांतरण इसके लिए सबसे सुविधाजनक स्थिति में है।

एलोस्टेरिक सेंटर ("एक अलग स्थानिक संरचना होने") - अपने सक्रिय केंद्र के बाहर एंजाइम अणु का एक हिस्सा, जो किसी भी पदार्थ से उलट लगाता है। इस तरह के बाध्यकारी एंजाइम अणु और इसकी गतिविधि के निर्माण में बदलाव की ओर जाता है। सक्रिय केंद्र या तो तेजी से या धीमा काम करना शुरू कर देता है। तदनुसार, ऐसे पदार्थों को अल्टो-सेल एक्टिवेटर या अल्टो-सेल अवरोधक कहा जाता है।

एलोस्टेरिक सेंटर सभी एंजाइम नहीं मिला। उनके पास एंजाइम हैं जिनके काम हार्मोन, मध्यस्थों और अन्य जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों के प्रभाव में बदलते हैं।