proteiiniluonteiset orgaaniset aineet, jotka syntetisoituvat soluissa ja kiihdyttävät monta kertaa niissä tapahtuvia reaktioita ilman kemiallisia muutoksia. Aineita, joilla on samanlainen vaikutus, on olemassa eloton luonto ja niitä kutsutaan katalyyteiksi. Entsyymit (lat. fermentum - käyminen, hapatus) kutsutaan joskus entsyymeiksi (kreikasta. fi - sisällä, zyme - hapate). Kaikki elävät solut sisältävät erittäin suuren joukon entsyymejä, joiden katalyyttisestä aktiivisuudesta solujen toiminta riippuu. Melkein jokainen solussa tapahtuvista monista erilaisista reaktioista edellyttää tietyn entsyymin osallistumista. Tutkimus kemiallisia ominaisuuksia entsyymit ja niiden katalysoimat reaktiot osallistuvat erityiseen, erittäin tärkeään biokemian alueeseen - entsymologiaan.

Monet entsyymit ovat solussa vapaassa tilassa, ja ne ovat yksinkertaisesti liuenneet sytoplasmaan; toiset liittyvät monimutkaisiin, hyvin organisoituneisiin rakenteisiin. On myös entsyymejä, jotka ovat normaalisti solun ulkopuolella; täten haima erittää suolistoon entsyymejä, jotka katalysoivat tärkkelyksen ja proteiinien hajoamista. Entsyymejä ja monia mikro-organismeja erittyy.

Ensimmäiset tiedot entsyymeistä saatiin käymis- ja digestioprosessien tutkimuksessa. L. Pasteur antoi suuren panoksen käymisen tutkimukseen, mutta hän uskoi, että vain elävät solut pystyivät suorittamaan vastaavat reaktiot. 1900-luvun alussa. E. Buchner osoitti, että sakkaroosin käyminen hiilidioksidin ja etyylialkoholin muodostuksen kanssa voidaan katalysoida soluttomalla hiivauutteella. Tämä tärkeä löytö stimuloi soluentsyymien eristämistä ja tutkimusta. Vuonna 1926 J. Samner Cornellin yliopistosta (USA) eristi ureaasin; se oli ensimmäinen entsyymi, joka saatiin käytännössä puhdas muoto... Sen jälkeen on löydetty ja eristetty yli 700 entsyymiä, mutta niitä on paljon enemmän elävissä organismeissa. Yksittäisten entsyymien tunnistaminen, eristäminen ja ominaisuuksien tutkiminen ovat keskeistä nykyaikaisessa entsymologiassa.

Entsyymejä, jotka osallistuvat energian muuntamisen perusprosesseihin, kuten sokereiden hajoamiseen, korkeaenergisen yhdisteen adenosiinitrifosfaatin (ATP) muodostumiseen ja hydrolyysiin, on läsnä kaikentyyppisissä soluissa - eläimissä, kasveissa ja bakteereissa. On kuitenkin olemassa entsyymejä, joita tuotetaan vain tiettyjen organismien kudoksissa. Siten selluloosan synteesiin osallistuvia entsyymejä löytyy kasveista, mutta ei eläinsoluista. Siksi on tärkeää erottaa "universaalit" entsyymit ja tietyntyyppisille soluille spesifiset entsyymit. Yleisesti ottaen mitä erikoistuneempi solu on, sitä todennäköisemmin se syntetisoi joukon entsyymejä, joita tarvitaan tietyn solutoiminnon suorittamiseen.

Entsyymit ja ruoansulatus. Entsyymit ovat tärkeitä osallistujia ruoansulatusprosessissa. Vain pienimolekyyliset yhdisteet voivat kulkeutua suolen seinämän läpi ja päästä verenkiertoon, joten ruoan komponentit on esihajottava pieniksi molekyyleiksi. Tämä tapahtuu proteiinien entsymaattisen hydrolyysin (hajoamisen) aikana aminohapoiksi, tärkkelyksen sokereiksi, rasvojen rasvahapoiksi ja glyseroliksi. Proteiinin hydrolyysiä katalysoi mahalaukusta löytyvä pepsiinientsyymi. Haima erittää useita erittäin tehokkaita ruoansulatusentsyymejä suolistoon. Nämä ovat trypsiini ja kymotrypsiini, jotka hydrolysoivat proteiineja; lipaasi, joka hajottaa rasvoja; amylaasi, joka katalysoi tärkkelyksen hajoamista. Pepsiini, trypsiini ja kymotrypsiini erittyvät inaktiivisessa muodossa, ns. tsymogeenit (entsyymit) ja aktivoituvat vain mahalaukussa ja suolistossa. Tämä selittää, miksi nämä entsyymit eivät tuhoa haiman ja mahalaukun soluja. Vatsan ja suoliston seinämät ovat suojassa ruoansulatusentsyymeiltä ja limakerrokselta. Ohutsuolen solut erittävät useita tärkeitä ruoansulatusentsyymejä.

Suurin osa kasviruoasta, kuten ruohosta tai heinästä, varastoidusta energiasta on keskittynyt selluloosaan, jota sellulaasientsyymi hajottaa. Kasvinsyöjien kehossa tätä entsyymiä ei syntetisoidu, ja esimerkiksi märehtijät ovat suuria karjaa ja lampaat, voivat syödä selluloosaa sisältävää ruokaa vain, koska sellulaasia tuottavat mikro-organismit, jotka elävät mahan ensimmäisessä osassa - pötsissä. Mikro-organismien avulla ruoka pilkkoutuu myös termiiteissä.

Entsyymejä käytetään elintarvike-, lääke-, kemian- ja tekstiiliteollisuudessa. Esimerkki on papaijasta johdettu kasviperäinen entsyymi, jota käytetään lihan mureuttamiseen. Entsyymejä lisätään myös pesujauheisiin.

Entsyymit lääketieteessä ja maataloudessa. Tietoisuus entsyymien keskeisestä roolista kaikissa soluprosesseissa johti niiden laajaan käyttöön lääketieteessä ja maataloudessa... Minkä tahansa kasvi- ja eläinorganismin normaali toiminta riippuu tehokasta työtä entsyymejä. Monien myrkyllisten aineiden (myrkkyjen) toiminta perustuu niiden kykyyn estää entsyymejä; useilla lääkkeillä on sama vaikutus. Usein lääkkeen tai myrkyllisen aineen vaikutus voidaan jäljittää sen selektiivisellä vaikutuksella tietyn entsyymin toimintaan kehossa kokonaisuutena tai tietyssä kudoksessa. Esimerkiksi sotilaallisiin tarkoituksiin kehitetyillä voimakkailla organofosfaattihyönteismyrkkyillä ja hermokaasuilla on tuhoisa vaikutus estämällä entsyymien - ensisijaisesti koliiniesteraasin - toimintaa. tärkeä rooli hermoimpulssin välittämisessä.

Jotta ymmärtäisit paremmin, kuinka lääkkeet vaikuttavat entsyymijärjestelmiin, on hyödyllistä tarkastella, miten jotkut entsyymi-inhibiittorit toimivat. Monet inhibiittorit sitoutuvat entsyymin aktiiviseen kohtaan - juuri siihen, jonka kanssa substraatti on vuorovaikutuksessa. Tällaisissa inhibiittoreissa tärkeimmät rakenteelliset piirteet ovat lähellä substraatin rakenteellisia piirteitä, ja jos sekä substraatti että inhibiittori ovat läsnä reaktioväliaineessa, niiden välillä on kilpailua entsyymiin sitoutumisesta; mitä suurempi substraatin pitoisuus on, sitä menestyksekkäämmin se kilpailee inhibiittorin kanssa. Toisen tyyppiset inhibiittorit indusoivat entsyymimolekyylissä konformaatiomuutoksia, joissa on mukana toiminnallisesti tärkeitä kemiallisia ryhmiä. Inhibiittoreiden vaikutusmekanismin tutkiminen auttaa kemistejä luomaan uusia lääkkeitä.

ERITTÄIN ENTSYMEJÄ JA NIIDEN KATALYSOIMAT REAKTIOT
Kemiallisen reaktion tyyppi	Entsyymi	Lähde	Katalysoitu reaktio 1)
Hydrolyysi	Trypsiini	Ohutsuoli	Proteiinit + H2O ® Erilaisia ​​polypeptidejä
Hydrolyysi	b-Amylaasi	Vehnää, ohraa, bataattia jne.	Tärkkelys + H2O ® Tärkkelyshydrolysaatti + Maltoosi
Hydrolyysi	Trombiini	Veri	Fibrinogeeni + H2O ® Fibriini + 2 polypeptidiä
Hydrolyysi	Lipaasit	Suolet, rasvaiset siemenet, mikro-organismit	Rasvat + H2O ® Rasvahapot + glyseriini
Hydrolyysi	Alkalinen fosfataasi	Melkein kaikki solut	Orgaaniset fosfaatit + H 2 O ® Defosforyloitu tuote + epäorgaaninen fosfaatti
Hydrolyysi	Ureaza	Jotkut kasvisolut ja mikro-organismit	Urea + H2O ® Ammoniakki +Hiilidioksidi
Fosforolyysi	Fosforylaasi	Polysakkarideja sisältävät eläin- ja kasvikudokset	Polysakkaridi (tärkkelys tai glykogeeni, joka on peräisinnglukoosimolekyylit) + Epäorgaaninen fosfaatti Glukoosi 1-fosfaatti+ polysakkaridi ( n – 1glukoosiyksikköä)
Dekarboksylaatio	Dekarboksylaasi	Hiiva, jotkut kasvit ja mikro-organismit	Pyruvic Acid ® asetaldehydi + hiilidioksidi
Tiivistyminen	Aldolaasi		2 Trioosifosfaatti Heksoosidifosfaatti
Tiivistyminen	Oksaloasetaatti transasetylaasi	Liian	Oksaloetikkahappo + asetyylikoentsyymi A Sitruunahappo + koentsyymi A
Isomerointi	Fosfoheksoosi-isomeraasi	Myös	Glukoosi-6-fosfaatti Fruktoosi-6-fosfaatti
Nesteytys	Fumaraza	Liian	Fumaarihappo+ H2O Omenahappo
Nesteytys	Hiilianhydraasi	Erilaisia ​​eläinten kudoksia; vihreät lehdet	Hiilidioksidi+ H2O Hiilihappo
Fosforylaatio	Pyruvaattikinaasi	Melkein kaikki (tai kaikki) solut	ATP + Pyruviinihappo Fosphoenolpyruvic happo + ADP
Fosfaattiryhmän siirto	Fosfoglukomutaasi	Kaikki eläinsolut; monet kasvit ja mikro-organismit	Glukoosi 1-fosfaatti Glukoosi-6-fosfaatti
Reaminaatio	Transaminaasi	Useimmat solut	Asparagiinihappo + Pyruviinihappo Oksaloetikkahappohappo + alaniini
Synteesi yhdistettynä ATP-hydrolyysiin	Glutamiinisyntetaasi	Liian	Glutamiinihappo + ammoniakki + ATP Glutamiini + ADP + Epäorgaaninen fosfaatti
Hapettumisen vähentäminen	Sytokromioksidaasi	Kaikki eläinsolut, monet kasvit ja mikro-organismit	O2+ Vähentynyt sytokromi c ® Hapetettu sytokromi c+ H2O
Hapettumisen vähentäminen	Askorbiinihappooksidaasi	Monet kasvisolut	C-vitamiini+ O 2 ® Dehydroaskorbiinihappo + Vetyperoksidi
Hapettumisen vähentäminen	Sytokromi c reduktaasi	Kaikki eläinsolut; monet kasvit ja mikro-organismit	EDELLÄ · H (vähennetty koentsyymi) + Hapetettu sytokromic ® Vähentynyt sytokromic + NAD (hapetettu koentsyymi)
Hapettumisen vähentäminen	Laktaattidehydrogenaasi	Suurin osa eläimistä liimaa - nykyinen; jotkut kasvit ja mikro-organismit	Maitohappo + NAD (hapetettu koentsyymi) Pyruvic happo + NAD · H (toipunut koentsyymi)
1) Yksi nuoli tarkoittaa, että reaktio on todella menossa yhteen suuntaan, ja kaksinkertaiset nuolet tarkoittavat että reaktio on palautuva.

KIRJALLISUUS

Försht E. Entsyymien rakenne ja toimintamekanismi ... M., 1980
Kulkuri L. Biokemia , osa 1 (s. 104-131), osa 2 (s. 23-94). M., 1984-1985
Murray R., Grenner D., Meyes P., Rodwell W.Ihmisen biokemia t. 1.M., 1993

Usein vitamiinien, kivennäisaineiden ja muiden ihmiskeholle hyödyllisten alkuaineiden ohella mainitaan entsyymeiksi kutsuttuja aineita. Mitä ovat entsyymit ja mitä tehtävää ne suorittavat elimistössä, mikä on niiden luonne ja missä ne sijaitsevat?

Nämä ovat proteiiniluonteisia aineita, biokatalyyttejä. Ilman niitä ei olisi vauvanruokaa, valmiita muroja, kvassia, fetajuustoa, juustoa, jogurttia, kefiiriä. Ne vaikuttavat kaikkien järjestelmien toimintaan. ihmiskehon... Näiden aineiden riittämätön tai liiallinen aktiivisuus vaikuttaa negatiivisesti terveyteen, joten sinun on tiedettävä, mitä entsyymit ovat, jotta vältytään niiden puutteesta aiheutuvilta ongelmilta.

Mikä se on?

Entsyymit ovat elävien solujen syntetisoimia proteiinimolekyylejä. Niitä on jokaisessa solussa yli sata. Näiden aineiden rooli on valtava. Ne vaikuttavat nopeuteen kemialliset reaktiot sopivassa lämpötilassa tämä organismi... Toinen entsyymien nimi on biologiset katalyytit. Kemiallisen reaktion nopeuden nousu johtuu sen etenemisen helpottamisesta. Katalyytteinä ne eivät kulu reaktion aikana eivätkä muuta sen suuntaa. Entsyymien päätehtävänä on, että ilman niitä kaikki reaktiot tapahtuisivat elävissä organismeissa hyvin hitaasti, mikä vaikuttaisi merkittävästi elinkelpoisuuteen.

Esimerkiksi tärkkelystä sisältäviä ruokia (perunat, riisi) pureskelussa suussa ilmaantuu makea maku, joka liittyy syljen tärkkelystä hajottavan entsyymin amylaasin toimintaan. Tärkkelys itsessään on mautonta, koska se on polysakkaridi. Sen pilkkoutumistuotteilla (monosakkarideilla) on makea maku: glukoosi, maltoosi, dekstriinit.

Kaikki on jaettu yksinkertaisiin ja monimutkaisiin. Ensimmäiset koostuvat vain proteiinista, kun taas jälkimmäiset koostuvat proteiinista (apoentsyymi) ja ei-proteiiniosasta (koentsyymi). Koentsyymit voivat olla ryhmien B, E, K vitamiineja.

Entsyymitunnit

Perinteisesti nämä aineet on jaettu kuuteen ryhmään. Nimi annettiin heille alun perin riippuen substraatista, johon tietty entsyymi vaikuttaa, lisäämällä sen juureen pääte -ase. Joten niitä entsyymejä, jotka hydrolysoivat proteiineja (proteiineja), alettiin kutsua proteinaaseiksi, rasvoiksi (lipoiksi) - lipaaseiksi, tärkkelyksiksi (amiloniksi) - amylaaseiksi. Sitten entsyymit, jotka katalysoivat samanlaisia ​​reaktioita, saivat nimet, jotka osoittavat vastaavan reaktion tyypin - asylaasi, dekarboksylaasi, oksidaasi, dehydrogenaasi ja muut. Suurin osa näistä nimistä on edelleen käytössä.

Myöhemmin Kansainvälinen biokemian liitto otti käyttöön nimikkeistön, jonka mukaan entsyymien nimen ja luokituksen tulee vastata katalysoidun kemiallisen reaktion tyyppiä ja mekanismia. Tämä vaihe on tuonut helpotusta aineenvaihdunnan eri näkökohtiin liittyvien tietojen järjestämiseen. Reaktiot ja niitä katalysoivat entsyymit on jaettu kuuteen luokkaan. Jokainen luokka koostuu useista alaluokista (4-13). Entsyymin nimen ensimmäinen osa vastaa substraatin nimeä, toinen - katalysoidun reaktion tyyppiä päätteellä -ase. Jokaisella entsyymillä luokituksen mukaan (CF) on oma koodinumeronsa. Ensimmäinen numero on reaktioluokka, seuraava on alaluokka ja kolmas on alaluokka. Neljäs numero ilmaisee entsyymin järjestysnumeron alaluokissaan. Jos esimerkiksi KF 2.7.1.1, niin entsyymi kuuluu 2. luokkaan, 7. alaluokkaan, 1. alaluokkaan. Viimeinen numero on heksokinaasientsyymi.

Merkitys

Jos puhumme siitä, mitä entsyymit ovat, ei voida sivuuttaa kysymystä niiden merkityksestä moderni maailma... He löysivät laaja sovellus lähes kaikilla ihmistoiminnan aloilla. Tällainen niiden yleisyys johtuu siitä, että ne pystyvät säilyttämään ainutlaatuiset ominaisuutensa elävien solujen ulkopuolella. Lääketieteessä käytetään esimerkiksi lipaasien, proteaasien ja amylaasiryhmien entsyymejä. Ne hajottavat rasvoja, proteiineja, tärkkelystä. Yleensä tämä tyyppi sisältyy sellaisiin lääkkeisiin kuin Panzinorm, Festal. Näitä varoja käytetään ensisijaisesti ruoansulatuskanavan sairauksien hoitoon. Jotkut entsyymit pystyvät liukenemaan verisuonet verihyytymiä, ne auttavat märkivien haavojen hoidossa. Hoidossa onkologiset sairaudet entsyymiterapialla on erityinen paikka.

Tärkkelystä hajottavan kyvyn ansiosta amylaasientsyymiä käytetään laajalti elintarviketeollisuudessa. Samalla alueella käytetään lipaaseja, jotka hajottavat rasvoja ja proteaaseja, jotka hajottavat proteiineja. Panimossa, viininvalmistuksessa ja leipomossa käytetään amylaasientsyymejä. Proteaaseja käytetään valmiiden viljojen valmistukseen ja lihan mureuttamiseen. Juuston valmistuksessa käytetään lipaaseja ja juoksutetta. Myös kosmetiikkateollisuus tarvitsee niitä. Ne ovat osa pesujauheita, voiteita. Esimerkiksi pesujauheisiin lisätään tärkkelystä hajottavaa amylaasia. Proteiinien epäpuhtaudet ja proteiinit hajoavat proteaasien vaikutuksesta, ja lipaasit puhdistavat kudoksen öljystä ja rasvasta.

Entsyymien rooli elimistössä

Kaksi prosessia on vastuussa aineenvaihdunnasta ihmiskehossa: anabolia ja katabolia. Ensimmäinen varmistaa energian imeytymisen ja välttämättömät aineet, toinen on jätetuotteiden hajoaminen. Näiden prosessien jatkuva vuorovaikutus vaikuttaa hiilihydraattien, proteiinien ja rasvojen imeytymiseen ja elimistön elintoimintojen ylläpitämiseen. Aineenvaihduntaprosesseja säätelee kolme järjestelmää: hermosto, endokriininen ja verenkierto. Ne voivat toimia normaalisti entsyymien ketjun avulla, mikä puolestaan ​​varmistaa ihmisen sopeutumisen ulkoisen ja sisäisen ympäristön olosuhteiden muutoksiin. Entsyymeihin kuuluu sekä proteiinia että ei-proteiinituotteita.

Kehon biokemiallisten reaktioiden prosessissa, joihin entsyymit osallistuvat, niitä ei itse kuluteta. Jokaisella niistä on omansa kemiallinen rakenne ja oman ainutlaatuisen roolinsa, joten jokainen käynnistää vain tietyn reaktion. Biokemialliset katalyytit auttavat peräsuolessa, keuhkoissa, munuaisissa, maksassa poistamaan myrkkyjä ja kuona-aineita kehosta. Ne auttavat myös rakentamaan ihoa, luita, hermosoluja ja lihaskudosta. Glukoosin hapettamiseen käytetään erityisiä entsyymejä.

Kaikki elimistössä olevat entsyymit on jaettu metabolisiin ja ruoansulatusentsyymiin. Metaboliset osallistuvat myrkkyjen neutralointiin, proteiinien ja energian tuotantoon ja nopeuttavat biokemiallisia prosesseja soluissa. Joten esimerkiksi superoksididismutaasi on vahvin antioksidantti, joka löytyy luonnollinen muoto useimmissa vihreissä kasveissa, valkokaalissa, ruusukaalissa ja parsakaalissa, vehnän taimeissa, vihreissä, ohrassa.

Entsyymitoiminta

Jotta nämä aineet voisivat täysin täyttää tehtävänsä, tietyt ehdot ovat välttämättömiä. Niiden toimintaan vaikuttaa ensisijaisesti lämpötila. Suuremmalla nopeudella kemiallisten reaktioiden nopeus kasvaa. Molekyylien nopeuden lisääntymisen seurauksena niillä on paremmat mahdollisuudet törmätä toisiinsa ja siten reaktion etenemisen mahdollisuus kasvaa. Optimaalinen lämpötila tarjoaa suurimman toiminnan. Proteiinien denaturoitumisen vuoksi, joka tapahtuu, kun optimilämpötila poikkeaa normista, kemiallisen reaktion nopeus laskee. Jäätymispisteen saavuttaessa entsyymi ei denaturoidu, vaan inaktivoituu. Pikapakastusmenetelmä, jota käytetään laajasti elintarvikkeiden pitkäaikaissäilytyksessä, pysäyttää mikro-organismien kasvun ja kehityksen, minkä jälkeen sisällä olevat entsyymit inaktivoituvat. Tämän seurauksena ruoka ei ole biohajoavaa.

Entsyymien toimintaan vaikuttaa myös happamuus. ympäristö... Ne toimivat neutraalissa pH:ssa. Vain harvat entsyymeistä toimivat emäksisessä, vahvasti emäksisessä, happamassa tai voimakkaasti happamassa ympäristössä. Esimerkiksi juoksete hajottaa proteiineja erittäin happamassa ympäristössä ihmisen mahassa. Inhibiittorit ja aktivaattorit voivat vaikuttaa entsyymiin. Jotkut ionit, esimerkiksi metallit, aktivoivat ne. Muilla ioneilla on entsyymiaktiivisuutta estävä vaikutus.

Hyperaktiivisuus

Liiallinen entsyymiaktiivisuus vaikuttaa koko organismin toimintaan. Ensinnäkin se lisää entsyymin toimintanopeutta, mikä puolestaan ​​​​aiheuttaa reaktiosubstraatin puutetta ja kemiallisen reaktiotuotteen ylimäärän muodostumista. Substraattien puute ja näiden tuotteiden kerääntyminen heikentää huomattavasti terveydentilaa, häiritsee elimistön elintoimintoja, aiheuttaa sairauksien kehittymistä ja voi johtaa ihmisen kuolemaan. Kertyminen Virtsahappo johtaa esimerkiksi kihtiin ja munuaisten vajaatoimintaan. Substraatin puutteen vuoksi tuotetta ei tule liikaa. Tämä toimii vain tapauksissa, joissa toinen ja toinen voidaan jättää käyttämättä.

Entsyymien liialliselle aktiivisuudelle on useita syitä. Ensimmäinen on geenimutaatio, se voi olla synnynnäinen tai hankittu mutageenien vaikutuksesta. Toinen tekijä on vitamiinin tai hivenaineen ylimäärä vedessä tai ruoassa, mikä on välttämätöntä entsyymin toiminnan kannalta. Ylimääräinen C-vitamiini, esimerkiksi kollageenisynteesientsyymien lisääntyneen toiminnan kautta, häiritsee haavan paranemismekanismeja.

Hypoaktiivisuus

Sekä lisääntynyt että vähentynyt entsyymien aktiivisuus vaikuttavat negatiivisesti kehon toimintaan. Toisessa tapauksessa toiminnan täydellinen lopettaminen on mahdollista. Tämä tila vähentää dramaattisesti entsyymin kemiallisen reaktion nopeutta. Tämän seurauksena substraatin kerääntymistä täydentää tuotteen puute, mikä johtaa vakaviin komplikaatioihin. Elimistön elintoimintojen häiriöiden taustalla terveydentila huononee, sairauksia kehittyy ja seurauksena voi olla tappava lopputulos. Ammoniakin kertyminen tai ATP-puutos on kohtalokasta. Fenyylialaniinin kertymisen vuoksi kehittyy oligofrenia. Periaate pätee myös tässä, että entsyymisubstraatin puuttuessa reaktiosubstraatin kerääntymistä ei tapahdu. Tilalla, jossa veren entsyymit eivät täytä tehtäväänsä, on huono vaikutus kehoon.

Useita syitä hypoaktiivisuuteen harkitaan. Geenimutaatio, synnynnäinen tai hankittu, on ensimmäinen. Tilanne voidaan korjata geeniterapialla. Voit yrittää sulkea pois puuttuvan entsyymin substraatit ruoasta. Joissakin tapauksissa tämä voi auttaa. Toinen tekijä on vitamiinin tai hivenaineen puuttuminen ruoasta, joka on välttämätön entsyymin toiminnan kannalta. Seuraavat syyt ovat heikentynyt vitamiiniaktivaatio, aminohappojen puutos, asidoosi, inhibiittoreiden ilmaantuminen soluun ja proteiinien denaturaatio. Entsyymitoiminta heikkenee myös kehon lämpötilan laskiessa. Jotkut tekijät vaikuttavat kaikentyyppisten entsyymien toimintaan, kun taas toiset vaikuttavat vain tiettyjen entsyymien toimintaan.

Ruoansulatusentsyymit

Ihminen nauttii syömisprosessista ja jättää joskus huomiotta sen tosiasian, että ruoansulatuksen päätehtävä on muuttaa ruoka aineiksi, joista voi tulla energian ja rakennusmateriaali elimistöön, imeytyy suolistoon. Proteiinientsyymit helpottavat tätä prosessia. Ruoansulatuselimet tuottavat ruoansulatusaineita, jotka osallistuvat ruoan hajoamiseen. Entsyymien toiminta on välttämätöntä, jotta ruoasta saadaan tarvittavat hiilihydraatit, rasvat, aminohapot, jotka muodostavat välttämättömät ravintoaineet ja energian kehon normaalille toiminnalle.

Heikentyneen ruuansulatuksen normalisoimiseksi on suositeltavaa käyttää samanaikaisesti tarvittavia proteiiniaineita ruoan kanssa. Jos syöt liikaa, ota 1-2 tablettia aterian jälkeen tai sen yhteydessä. Myydään apteekeissa suuri määrä erilaisia ​​entsyymivalmisteita, jotka auttavat parantamaan ruoansulatusta. Sinun tulee varata niitä, kun otat yhden tyypin ravinteita... Jos sinulla on vaikeuksia pureskella tai niellä ruokaa, sinun on otettava entsyymejä aterioiden yhteydessä. Merkittäviä syitä niiden käyttöön voivat olla myös sairaudet, kuten hankitut ja synnynnäiset fermentopatiat, ärtyvän suolen oireyhtymä, hepatiitti, kolangiitti, kolekystiitti, haimatulehdus, paksusuolitulehdus, krooninen gastriitti. Entsyymivalmisteita tulee ottaa yhdessä ruoansulatusprosessiin vaikuttavien lääkkeiden kanssa.

Entsymopatologia

Lääketieteessä on kokonainen osa, joka käsittelee yhteyden etsimistä sairauden ja tietyn entsyymin synteesin puutteen välillä. Tämä on entsymologian ala - entsymopatologia. Myös riittämätön entsyymisynteesi on otettava huomioon. Esimerkiksi perinnöllinen sairaus fenyyliketonuria kehittyy taustalla, kun maksasolujen kyky syntetisoida tämä aine, joka katalysoi fenyylialaniinin muuttumista tyrosiiniksi, heikkenee. Tämän taudin oireet ovat mielenterveyshäiriöitä. Johtuen asteittaisesta kertymisestä myrkylliset aineet potilaan kehossa oireet, kuten oksentelu, ahdistuneisuus, lisääntynyt ärtyneisyys, kiinnostuksen puute, voimakas väsymys, ovat häiritseviä.

Lapsen syntyessä patologiaa ei esiinny. Ensisijaisia ​​oireita voidaan havaita kahden ja kuuden kuukauden iässä. Vauvan elämän toiselle puoliskolle on ominaista selvä henkisen kehityksen viive. 60 %:lla potilaista kehittyy idioottimaisuus, alle 10 % rajoittuu lievään oligofreniaan. Soluentsyymit eivät selviä tehtävistään, mutta tämä voidaan korjata. Patologisten muutosten oikea-aikainen diagnosointi voi pysäyttää taudin kehittymisen murrosikään asti. Hoito on rajoittamalla fenyylialaniinin saantia ruokavaliosta.

Entsyymivalmisteet

Vastattaessa kysymykseen, mitä entsyymit ovat, voidaan huomata kaksi määritelmää. Ensimmäinen on biokemialliset katalyytit ja toinen niitä sisältävät lääkkeet. Ne pystyvät normalisoimaan mahalaukun ja suoliston ympäristön tilan, varmistamaan lopputuotteiden hajoamisen mikrohiukkasiksi ja parantamaan imeytymisprosessia. Ne myös estävät gastroenterologisten sairauksien puhkeamista ja kehittymistä. Tunnetuin entsyymeistä on lääkettä"Mezim Forte". Koostumuksessaan se sisältää lipaasia, amylaasia, proteaasia, jotka auttavat vähentämään kipua krooninen haimatulehdus... Kapseleita käytetään korvaushoitona, jos haima ei tuota riittävästi tarvittavia entsyymejä.

Näitä lääkkeitä käytetään pääasiassa aterioiden yhteydessä. Lääkäri määrää kapseleiden tai tablettien määrän havaittujen imeytymismekanismin rikkomusten perusteella. On parempi säilyttää ne jääkaapissa. Ruoansulatusentsyymien pitkäaikaisessa nauttimisessa riippuvuutta ei synny, eikä tämä vaikuta haiman toimintaan. Kun valitset lääkettä, sinun tulee kiinnittää huomiota päivämäärään, laatuun ja hintasuhteeseen. Entsyymivalmisteita suositellaan ottamaan kroonisiin ruoansulatuskanavan sairauksiin, ylensyömiseen, toistuviin vatsavaivoihin sekä ruokamyrkytyksiin. Useimmiten lääkärit määräävät tablettilääkkeen "Mezim", joka on osoittautunut hyvin hyväksi kotimarkkinoilla ja pitää asemansa luottavaisesti. On olemassa muita tämän lääkkeen analogeja, ei vähemmän tunnettuja ja enemmän kuin edullisia. Erityisesti monet ihmiset pitävät parempana "Pakreatin"- tai "Festal"-tabletteja, joilla on samat ominaisuudet kuin kalliimmilla kollegoillaan.

(englanniksi Enzymes, latinaksi Fermentum) ovat monimutkaisia ​​proteiiniluonteisia orgaanisia aineita. Näiden yhdisteiden toinen nimi on entsyymejä, joka kreikan kielestä käännettynä kuulostaa "hiivalta" tai "hapateelta". Intensiivinen opiskelu entsyymejä alkoi 1600-luvulla ja on edelleen käynnissä. Valtavan tutkimuksen ansiosta kävi selväksi, että ilman entsyymejä olemassaolomme olisi yksinkertaisesti mahdotonta. Lisäksi uskotaan, että ihmisen elinajanodote riippuu suoraan hänen kehonsa entsyymien tasosta. Mikä on rooli entsyymejä ja miksi ne ovat niin tärkeitä henkilölle - voit oppia tästä eikä vain artikkelistamme.

Entsyymit: kehossa

Kaikkien, jopa alkeellisimpienkin, elävien olentojen kehossa on. Kehomme sisältää noin 2000 lajia. Suurin osa (noin 90 %) entsyymejä on osa soluja erilaisia ​​ruumiita, vaikka niitä on myös ihmisen biologisissa nesteissä, esimerkiksi ruuansulatusmehussa tai syljessä.

On huomattava, että määrä entsyymejä kehossa on epävakaa. Entsyymit vaikuttavat rajoitetun ajan (useasta minuutista useisiin päiviin), minkä jälkeen ne tuhoutuvat ja korvataan uusilla. Tämän päivityksen nopeus riippuu siitä, kuinka nopeasti uusia syntetisoidaan. entsyymejä, ja tämä prosessi johtuu melkein kokonaan tarvittavien proteiinien ja aminohappojen oikea-aikaisesta toimituksesta ulkopuolelta. Toisin sanoen työtä entsyymejä liittyy suoraan ihmisen ruokavalioon, minkä vuoksi on niin tärkeää noudattaa tasapainoista ruokavaliota.

Mitä entsyymit tekevät?

Ymmärtääkseen, mitä he tekevät entsyymejä, sinun on esitettävä yleinen kuva ihmiskehon toiminnasta. Jokaisessa solussamme tapahtuu joka sekunti tuhansia erilaisia ​​kemiallisia prosesseja. Niiden tuloksena on varmistaa koko solujärjestelmän normaali toiminta ja kullekin tietylle solutyypille ominaisten toimintojen toteuttaminen. Se on katalyyttien rooli kaikissa näissä prosesseissa, joita he suorittavat entsyymejä... Niiden ansiosta solun reaktioiden nopeus kiihtyy miljoonia kertoja. Ottaen huomioon sen ilman entsyymejä on mahdotonta suorittaa käytännössä mitään elävän organismin toimintoja, mukaan lukien hengitys, lihasten supistukset ja neuropsyykkinen toiminta, silloin käy selväksi, kuinka tärkeä rooli niiden roolilla on ihmisille. Vain yhden entsyymin puuttuminen tai puute voi johtaa vakaviin sairauksiin negatiivisia seurauksia koko organismille.

Entsyymit: ihminen

Entsyymitunnit

Jokainen kehon solu sisältää valtavan määrän erilaisia entsyymejä... Riippuen siitä, mitä toimintoa ne suorittavat, kaikki entsyymejä voidaan jakaa luokkiin:

• luokka (oksiredutaasi) - tarjoavat redox-reaktioiden kulun soluissa;
• luokka (transferaasit) - kuljetusfragmentit molekyylien välillä;
• luokka (hydrolaasit) - hajottaa erilaisia ​​molekyylejä pienemmiksi komponenteiksi. Valtaosa entsyymeistä (yli 90 %) kuuluu tähän ryhmään;
• luokka (lyaasit) - muodostavat kaksoissidoksen molekyylissä;
• luokka (isomeraasit) - ovat vastuussa molekyylien avaruudellisten konfiguraatioiden muuttamisesta;
• luokka (syntetaasit) - palauta molekyylejä tai koota ne.

Olosuhteista riippuen monet molekyylit kykenevät toimimaan kahteen suuntaan kerralla, esimerkiksi pilkkomaan molekyylin ja yhdistämään syntyneet hajoamistuotteet uudelleen. Useimmille prosesseille kuitenkin entsyymejä tarvitaan niin kutsuttujen kofaktorien tai koentsyymien tukea. Näitä ovat esimerkiksi vitamiinit (,) sekä muut orgaaniset aineet.

Entsyymit: koostumus

1. elintarvikkeiden käsittely ja assimilaatio;
2. kuolleiden solujen liukeneminen ja niiden hajoamistuotteiden evakuointi kehosta;
3. toksiinien ja toksiinien poistaminen;
4. vaurioituneiden kudosten paraneminen;
5. immuniteetin suojaavien reaktioiden vahvistaminen;
6. hormonaalisen epätasapainon ehkäisy kehossa;
7. nuoruuden pitkäaikainen säilyttäminen;
8. henkilön energian ja kestävyyden lisääminen;
9. neutralointi.

Entsyymit: sovellus

Pääasiallinen soveltamisala entsyymejä on lääke, mutta niiden käyttöalue ei rajoitu tähän. Joten esimerkiksi elintarviketeollisuudessa ilman entsyymejä hydrolaasiluokka ei maksa useiden tuotteiden valmistusta, mukaan lukien:

• kahvia,
• leivästä,
• olut,
• maitotuotteet,
• mehut,
• syyllisyys,
• säilyke.

V kemianteollisuus entsyymejä tuotannossa käytetty pesujauhetta ja puhdistusaineet. Sovellus entsyymejä on yksi kosmetologian painopistealueista. Niitä käytetään kosmeettisissa toimenpiteissä, joiden tarkoituksena on parantaa ja nuorentaa ihoa, lisäämällä elastiinin tuotantoa.

Entsyymit: hoito

Entsyymit: lääketieteessä

Pääkäyttöalueet entsyymejä lääketieteessä ovat:

• entsyymidiagnostiikka,
• entsyymiterapiaa.

Ensimmäinen suunta on käyttää entsyymejä kliinisen laboratorioanalyysin käytännössä. Toiminnan määrittäminen entsyymejä ihmisen erilaisissa biologisissa nesteissä (sylki, virtsa, veri, aivo-selkäydinneste, maha- ja suolistomehu) mahdollistaa kudosten ja elinten toiminnallisten ja orgaanisten vaurioiden esiintymisen arvioinnin ja auttaa määrittämään tarkan diagnoosin. Tärkeimmät diagnostiset kriteerit katsotaan nousuksi tai laskuksi entsymaattinen aktiivisuus veressä tai havaitseminen sen koostumuksessa entsyymejä poissa normista. Entsyymitestit ovat olennainen osa sydäninfarktin, maksa- ja haimasairauksien sekä eturauhassyövän diagnosointia.

Entsyymiterapiaa on käytetty kliinisessä käytännössä yli 40 vuoden ajan. Ja entsyymejä löytyi sovelluksen lähes kaikilla lääketieteen aloilla. Niitä käytetään anti-inflammatorisena, dekongestanttina ja immunosuppressiivisena aineena sekä sydän- ja verisuoni- ja maha-suolikanavan sairauksien hoitoon ja kiinnikkeiden poistamiseen. Sitä paitsi, entsyymejä on tarkoitettu monimutkaisessa hoidossa muiden lääkkeiden vaikutuksen tehostamiseksi tai pehmentämiseksi sivuvaikutukset erilaisia ​​hoitotoimenpiteitä, kuten kemoterapiaa ja sädehoitoa.

Entsyymit: ruuansulatukseen

Entsyymit: tabletteina

laajalle levinnyt entsyymejä tableteissa. Entsyymien tablettimuotoa on tarkoituksenmukaisempaa käyttää haimatulehduksen voimakkaan kivun poistamiseen, ne vähentävät haiman toimintaa, vähentävät turvotusta ja lievittävät kipua. Yleensä tableteilla on alhaisemmat kustannukset, mutta on pidettävä mielessä, että niiden kestävyys tuhoamiselle vaikutuksen alaisena mahanestettä myös matala. Useat lääkeyritykset ovat ratkaisseet tämän ongelman kehittämällä erityisesti formuloituja enteropäällysteisiä tabletteja.

Entsyymit: apteekissa

Tänään entsyymejä se on täysin mahdollista ostaa apteekista. Hyllyillä on suuri valikoima lääkkeitä, joilla on eri aktiivisuusaste ja erilaisia hintaluokka... Siitä huolimatta on paljon käytännöllisempää ja kätevämpää ostaa tällaisia ​​lääkkeitä todistetuista verkkokaupoista. Tähän on useita syitä:

• verkkoapteekit työskentelevät suoraan maailmanlaajuisten toimittajien kanssa, mikä takaa sertifioidun tuotteen sopivaan hintaan;
• verkkokauppojen lääkevalikoimaa voidaan verrata jopa suurimpien apteekkien valikoimaan, joten jokainen ostaja voi aina valita lääkkeen tarpeidensa ja kykyjensä mukaan;
• hankkia entsyymejä tai muuta ravintolisät, jopa niin eksoottinen kuin ja, voit poistumatta kotoa.

Entsyymit: ohje

Miten saat apua entsyymejä? Palautteesi on erittäin tärkeää aloittelijoille!

Lähetä hyvä työsi tietokanta on yksinkertainen. Käytä alla olevaa lomaketta

Opiskelijat, jatko-opiskelijat, nuoret tutkijat, jotka käyttävät tietopohjaa opinnoissaan ja työssään, ovat sinulle erittäin kiitollisia.

Lähetetty http:// www. kaikkea parasta. ru/

Entsyymien rakenne, ominaisuudet ja toimintamekanismi

Sisältö

• Entsyymirakenne
• Entsyymin vaikutusmekanismi
• Entsyyminimikkeistö
• Entsyymien luokitus
• Entsyymin ominaisuudet
• Kliininen fermentologia
• Kirjallisuus

Lyhyt fermentologian historia

Entsyymien kokeellinen tutkimus 1800-luvulla osui samaan aikaan hiivan käymisprosessien tutkimuksen kanssa, mikä heijastui termeinä "entsyymit" ja "entsyymit". Entsyymien nimi tulee latinan sanasta fermentatio - käyminen. Termi entsyymit tulee käsitteestä entsyymi - hiivasta. Alun perin näille nimille annettiin erilaisia ​​merkityksiä, mutta nyt ne ovat synonyymejä.

Tärkkelyksen sokeroinnin ensimmäistä entsymaattista reaktiota maltaiden kanssa tutki venäläinen tiedemies K.S. Kirchhoff vuonna 1814. Myöhemmin yritettiin eristää entsyymejä hiivasoluista (E. Büchner, 1897). 1900-luvun alussa L. Michaelis ja M. Menten kehittivät entsymaattisen katalyysin teorian. Vuonna 1926 D. Sumner eristi ensimmäisen kerran puhdistetun ureaasientsyymivalmisteen kiteisessä tilassa. Vuonna 1966 B. Merrifield onnistui suorittamaan RNAaasi-entsyymin keinotekoisen synteesin.

Entsyymirakenne

Entsyymit ovat pitkälle erikoistuneita proteiineja, jotka voivat lisätä reaktionopeutta elävissä organismeissa. Entsyymit ovat biologisia katalyyttejä.

Kaikki entsyymit ovat proteiineja, yleensä pallomaisia. Ne voivat viitata sekä yksinkertaisiin että monimutkaisiin proteiineihin. Entsyymin proteiiniosa voi koostua yhdestä polypeptidiketjusta - monomeerisistä proteiineista - entsyymeistä (esimerkiksi pepsiinistä). Useat entsyymit ovat oligomeerisiä proteiineja, jotka sisältävät useita protomeerejä tai alayksiköitä. Protomeerit, jotka liittyvät oligomeeriseen rakenteeseen, liittyvät spontaanisti haurailla ei-kovalenttisilla sidoksilla. Yhdistämisprosessissa (yhteistyössä) tapahtuu yksittäisten protomeerien rakenteellisia muutoksia, joiden seurauksena entsyymin aktiivisuus lisääntyy huomattavasti. Protomeerien erottaminen (dissosiaatio) ja niiden yhdistäminen oligomeeriseksi proteiiniksi on mekanismi entsyymiaktiivisuuden säätelylle.

Oligomeerien alayksiköt (protomeerit) voivat olla joko samanlaisia ​​tai erilaisia ​​primääri-tertiaarirakenteessa (konformaatiossa). Kun eri protomeerejä yhdistetään entsyymin oligomeeriseen rakenteeseen, syntyy useita saman entsyymin muotoja - isotsyymit .

Isotsyymit katalysoivat samaa reaktiota, mutta eroavat alayksiköiden joukosta, fysikaalis-kemiallisista ominaisuuksista, elektroforeettisesta liikkuvuudesta, affiniteetista substraatteihin, aktivaattoreihin, estäjiin. Esimerkiksi, laktaattidehydrogenaasi (LDH) - entsyymi, joka hapettaa maitohapon palorypälehapoksi, on tetrameeri. Se koostuu neljästä kahden tyypin protomeerista. Yksi protomeerityyppi on nimetty H:ksi (eristetty sydänlihaksesta), toinen protomeeri on merkitty M:ksi (eristetty luurankolihaksesta). Näistä protomeereistä on 5 mahdollista yhdistelmää osana LDH:ta: H 4 , H 3 M, H 2 M 2 , H 1 M 3 , M 4 .

Isotsyymien biologinen rooli.

· Isotsyymit varmistavat kemiallisten reaktioiden etenemisen olosuhteiden mukaisesti eri elimissä. Joten isoentsyymillä LDH 1 - on korkea affiniteetti happea kohtaan, joten se on aktiivinen kudoksissa, joissa on korkea oksidatiivisten reaktioiden määrä (erytrosyytit, sydänlihas). Isoentsyymi LDH 5 on aktiivinen, kun läsnä on korkea laktaattipitoisuus, mikä on tyypillisin maksakudokselle.

· Ilmaistua elinspesifisyyttä käytetään eri elinten sairauksien diagnosointiin.

· Isotsyymit muuttavat aktiivisuuttaan iän myötä. Joten sikiössä, jolla on hapenpuute, LDH 3 on vallitseva, ja iän kasvaessa happisaannin lisääntyessä LDH 2:n osuus kasvaa.

entsyymiaktivaattorin estäjäenergia

Jos entsyymi on monimutkainen proteiini, se koostuu proteiinista ja ei-proteiiniosasta. Proteiiniosa on korkean molekyylipainon omaava, lämpölabiili entsyymin osa ja sitä kutsutaan nimellä apofentsyymi ... Sillä on erikoinen rakenne ja se määrittää entsyymien spesifisyyden.

Entsyymin ei-proteiiniosaa kutsutaan kofaktori ( koentsyymi ). Kofaktorina ovat useimmiten metalli-ionit, jotka voivat sitoutua voimakkaasti apoentsyymiin (esim. Zn hiilihappoanhydraasientsyymissä, Cu sytokromioksidaasin entsyymissä). Koentsyymit ovat useimmiten orgaanisia aineita, jotka liittyvät vähemmän vahvasti apoentsyymiin. Koentsyymit ovat NAD-, FAD-nukleotideja. Koentsyymi - pieni molekyylipaino, lämpöstabiili osa entsyymiä. Sen tehtävänä on, että se määrittää apoentsyymin avaruudellisen pakkauksen (konformaation) ja määrittää sen aktiivisuuden. Kofaktorit voivat siirtää elektroneja, funktionaalisia ryhmiä ja osallistua lisäsidosten muodostumiseen entsyymin ja substraatin välillä.

Toiminnallisesti entsyymissä on tapana erottaa kaksi tärkeää kohtaa entsyymimolekyylissä: aktiivinen keskus ja allosteerinen kohta.

Aktiivinen Keskusta - Tämä on entsyymimolekyylin kohta, joka on vuorovaikutuksessa substraatin kanssa ja osallistuu katalyyttiseen prosessiin. Entsyymin aktiivisen keskuksen muodostavat aminohapporadikaalit, jotka ovat kaukana toisistaan ​​primäärirakenteessa. Aktiivikeskuksessa on kolmiulotteinen muotoilu, useimmiten se sisältää

seriinin OH-ryhmä

SH - kysteiini

NH2-lysiini

g-COOH glutamiinihappo

Aktiivisessa keskustassa erotetaan kaksi vyöhykettä - substraatin kanssa sitoutumisvyöhyke ja katalyyttinen vyöhyke.

Alue sitova sillä on tavallisesti jäykkä rakenne, johon reaktiosubstraatti on komplementaarisesti kiinnitetty. Esimerkiksi trypsiini hajottaa proteiineja alueilla, joissa on runsaasti positiivisesti varautunutta aminohappolysiiniä, koska sen sitoutumisvyöhyke sisältää negatiivisesti varautuneen asparagiinihapon tähteitä.

Katalyyttinen vyöhyke - se on aktiivisen kohdan kohta, joka vaikuttaa suoraan substraattiin ja suorittaa katalyyttisen toiminnon. Tämä vyöhyke on liikkuvampi, siinä on mahdollista muuttaa funktionaalisten ryhmien sijoittelua.

Useissa entsyymeissä (useammin oligomeerisissä) on aktiivisen keskuksen lisäksi allosteerinen juoni - entsyymimolekyylin osa, joka on kaukana aktiivisesta keskustasta ja joka ei ole vuorovaikutuksessa substraatin, vaan lisäaineiden (säätelijät, efektorit) kanssa. Allosteerisissa entsyymeissä aktiivinen keskus voi sijaita yhdessä alayksikössä ja allosteerinen kohta toisessa. Allosteeriset entsyymit muuttavat aktiivisuuttaan seuraavasti: efektori (aktivaattori, estäjä) vaikuttaa allosteeriseen alayksikköön ja muuttaa sen rakennetta. Sitten muutos allosteerisen alayksikön konformaatiossa yhteistoiminnallisten muutosten periaatteen mukaisesti muuttaa epäsuorasti katalyyttisen alayksikön rakennetta, johon liittyy muutos entsyymin aktiivisuudessa.

Entsyymin vaikutusmekanismi

Entsyymeillä on useita yleisiä katalyyttisiä ominaisuuksia:

Älä muuta katalyyttista tasapainoa

Ei kulutettu reaktion aikana

· Katalysoi vain termodynaamisesti todellisia reaktioita. Tällaisia ​​reaktioita ovat ne, joissa molekyylien alkuperäinen energian saanti on suurempi kuin lopullinen.

Reaktion aikana ylitetään korkea energiaeste. Tämän kynnyksen energian ja alkuenergiatason välinen ero on aktivointienergia.

Entsymaattisten reaktioiden nopeus määräytyy aktivaatioenergian ja useiden muiden tekijöiden mukaan.

Kemiallisen reaktion nopeusvakio määräytyy yhtälöllä:

TO= P* Z* e - ( Ea / RT )

K - reaktionopeusvakio

P - spatiaalinen (steerinen) kerroin

Z on vuorovaikutuksessa olevien molekyylien lukumäärä

E a - aktivointienergia

R - kaasuvakio

Т - yleinen absoluuttinen lämpötila

e - luonnollisten logaritmien kanta

Tässä yhtälössä Z, e, R, T ovat vakioita ja P ja Ea ovat muuttujia. Lisäksi reaktionopeuden ja steerisen kertoimen välillä on suora yhteys, ja nopeuden ja aktivointienergian välillä on käänteinen ja teholakisuhde (mitä pienempi Ea, sitä suurempi reaktionopeus).

Entsyymien vaikutusmekanismi rajoittuu entsyymien steerisen kertoimen kasvuun ja aktivaatioenergian vähenemiseen.

Entsyymien aiheuttama aktivaatioenergian väheneminen

Esimerkiksi Н 2 О 2:n pilkkoutumisenergia ilman entsyymejä ja katalyyttejä on 18 000 kcal per mooli. Jos käytetään platinaa ja lämpötila on korkea, se laskee 12 000 kcal / mol. Entsyymin osallistuessa katalaasi aktivointienergia on vain 2000 kcal/mol.

Ea:n lasku tapahtuu välivaiheen entsyymi-substraattikompleksien muodostumisen seurauksena kaavion mukaisesti: F+ S <=> FS- monimutkainen > F + Tuotteet reaktiot. Ensimmäistä kertaa entsyymi-substraattikompleksien muodostumisen mahdollisuuden osoitti Michaelis, Menten. Myöhemmin eristettiin monia entsyymi-substraattikomplekseja. Sitä ehdotettiin selittämään entsyymien korkeaa selektiivisyyttä substraatin kanssa vuorovaikutuksessa teoria " avain ja linna" Fisher... Hänen mukaansa entsyymi on vuorovaikutuksessa substraatin kanssa vain silloin, kun ne ovat ehdottoman yhdenmukaisia ​​toistensa kanssa (komplementaarisuus), kuten avain ja lukko. Tämä teoria selitti entsyymien spesifisyyden, mutta ei paljastanut mekanismeja niiden vaikutuksesta substraattiin. Myöhemmin kehitettiin teoria entsyymin ja substraatin indusoidusta vastaavuudesta - teoria Koshland("kumihansikas" teoria). Sen olemus on seuraava: entsyymin aktiivinen keskus muodostuu ja sisältää kaikki funktionaaliset ryhmät jo ennen vuorovaikutusta substraatin kanssa. Nämä funktionaaliset ryhmät ovat kuitenkin inaktiivisessa tilassa. Substraatin kiinnittymishetkellä se aiheuttaa muutoksia entsyymin aktiivisen keskuksen radikaalien asemassa ja rakenteessa. Tämän seurauksena entsyymin aktiivinen keskus siirtyy substraatin vaikutuksesta aktiiviseen tilaan ja alkaa puolestaan ​​vaikuttaa substraattiin, ts. entsyymin aktiivisen keskuksen ja substraatin välillä on vuorovaikutus. Tämän seurauksena substraatti siirtyy epävakaaseen, epävakaaseen tilaan, mikä johtaa aktivointienergian vähenemiseen.

Entsyymin ja substraatin vuorovaikutus voi koostua nukleofiilisen substituution, elektrofiilisen substituution ja substraatin dehydraation reaktioista. Entsyymin funktionaalisten ryhmien lyhytaikainen kovalenttinen vuorovaikutus substraatin kanssa on myös mahdollista. Pohjimmiltaan kyseessä on aktiivisen keskuksen toiminnallisten ryhmien geometrinen uudelleensuuntautuminen.

Entsyymit lisäävät steeristä kerrointa

Steerinen kerroin otetaan käyttöön reaktioissa, joissa on mukana suuria avaruudellisen rakenteen omaavia molekyylejä. Steerinen kerroin osoittaa aktiivisten molekyylien onnistuneiden törmäysten osuuden. Esimerkiksi se on yhtä kuin 0,4, jos 4 10:stä aktiivisten molekyylien törmäyksestä johtaa reaktiotuotteen muodostumiseen.

Entsyymit lisäävät steeristä kerrointa, koska ne muuttavat substraattimolekyylin rakennetta entsyymi-substraattikompleksissa, minkä seurauksena entsyymin ja substraatin komplementaarisuus lisääntyy. Lisäksi entsyymit kustannuksellaan aktiivisia keskuksia ne säätelevät substraattimolekyylien järjestystä avaruudessa (ennen vuorovaikutusta entsyymin kanssa substraattimolekyylit asettuvat satunnaisesti) ja helpottavat reaktiota.

Entsyyminimikkeistö

Entsyymeillä on useita nimiä.

1) Triviaalit nimet (trypsiini, pepsiini)

2) Toimiva nimikkeistö. Tässä entsyymin nimessä on pääte - aza, joka lisätään:

substraatin nimeen (sakkaraasi, amylaasi),

Sidostyyppiin, johon entsyymi vaikuttaa (peptidaasi, glykosidaasi),

· Reaktion tyyppiin, prosessiin (syntetaasi, hydrolaasi).

3) Jokaisella entsyymillä on luokitusnimi, joka kuvastaa reaktion tyyppiä, substraatin ja koentsyymin tyyppiä. Esimerkiksi: LDH - L-laktaatti-NAD + - oksidoreduktaasi.

Entsyymien luokitus

Entsyymiluokitus kehitettiin vuonna 1961. Luokituksen mukaan jokainen entsyymi sijoittuu tiettyyn luokkaan, alaluokkaan, alaluokkaan ja sillä on sarjanumero. Tässä suhteessa jokaisella entsyymillä on digitaalinen salaus, jossa ensimmäinen numero ilmaisee luokan, toinen - alaluokan, kolmas - alaluokan ja neljäs - järjestysnumero (LDH: 1,1,1, 27). Kaikki entsyymit luokitellaan 6 luokkaan.

1. Oksidoreduktaasi

2. Siirrot

3. Hydrolaasit

4. Lyaasit

5. Isomeraasit

6. Syntetaasit (ligaasit)

Oksidoreduktaasi .

Entsyymit, jotka katalysoivat redox-prosesseja. Yleiskuva reaktiosta: A ok + B vos = A itä + B ok. Tämä entsyymiluokka sisältää useita alaluokkia:

1 . dehydrogenaasi, katalysoi reaktioita irrottamalla vetyä hapettavasta aineesta. Ne voivat olla aerobisia (siirtää vetyä hapeksi) ja anaerobisia (siirtää vetyä ei happeen, vaan johonkin muuhun aineeseen).

2. Oxygenaasi - entsyymit, jotka katalysoivat hapettumista lisäämällä happea hapettuneeseen aineeseen. Jos yksi happiatomi on kiinnittynyt, mukana ovat mono-oksygenaasit, jos kaksi happiatomia on kiinnittynyt, dioksigenaasit.

3. peroksidaasi - entsyymit, jotka katalysoivat aineiden hapettumista peroksidien mukana.

Siirrot .

Entsyymit, jotka suorittavat molekyylien sisäistä ja molekyylien välistä funktionaalisten ryhmien siirtoa aineesta toiseen kaavion mukaisesti: AB + C = A + BC. Transferaasien alaluokat erotellaan siirrettyjen ryhmien tyypistä riippuen: aminotransferaasi, metyylitransferaasi, sulfotransferaasi, asyylitransferaasi (kantaa rasvahappojäännöksiä), fosfotransferaasi (kantaa fosforihappotähteitä).

Hydrolaasit .

Tämän luokan entsyymit katalysoivat repeämistä kemiallinen sidos lisäämällä vettä murtumiskohtaan, toisin sanoen hydrolyysireaktiolla kaavion mukaisesti: AB + HOH = AH + BOH. Hydrolaasien alaluokat erotetaan katkenneiden sidosten tyypistä riippuen: peptidaasit katkaisevat peptidisidoksia (pepsiini), glykosidaasit - glykosidisidokset (amylaasi), esteraasit - esterisidokset (lipaasi).

Lyaasit .

Lyaasit katalysoivat kemiallisen sidoksen katkeamista lisäämättä vettä katkeamiskohtaan. Tällöin substraatteihin muodostuu kaksoissidoksia kaavion mukaisesti: AB = A + B. Lyaasien alaluokat riippuvat siitä, minkä atomien välillä sidos katkeaa ja mitä aineita muodostuu. Aldolaasit katkaisevat sidoksen kahden hiiliatomin välillä (esimerkiksi fruktoosi-1,6-difosfataldolaasi "leikkaa" fruktoosia ja kaksi trioosia). Lyaaseihin kuuluvat dekarboksylaasientsyymit (ne poistavat hiilidioksidia), dehydrataaseja - "leikkaa" vesimolekyylejä.

Isomeraasi .

Isomeraasit katalysoivat eri isomeerien keskinäistä konversiota. Esimerkiksi fosfoheksoisimeraasi muuttaa fruktoosin glukoosiksi. Isomeraasien alaluokkiin kuuluvat mutaasit (fosfoglukomutaasi muuttaa glukoosi-1-fosfaatin glukoosi-6-fosfaatiksi), epimeraasit (esimerkiksi riboosin muuntaminen ksyluloosiksi), tautomeraasit

Syntetaasit ( ligaasit ).

Tämän luokan entsyymit katalysoivat uusien aineiden synteesireaktioita ATP:n energian vuoksi kaavion mukaisesti: A + B + ATP = AB. Esimerkiksi glutamiinisyntetaasi yhdistää glutamiinihapon, NH 3 +:n, ATP:n osallistumisen kanssa glutamiinin muodostamiseksi.

Entsyymin ominaisuudet

Entsyymeillä on epäorgaanisille katalyyteille yhteisten ominaisuuksien lisäksi tiettyjä eroja epäorgaanisista katalyyteistä. Nämä sisältävät:

Korkeampi aktiivisuus

Korkeampi spesifisyys

Lisää pehmeät olosuhteet katalyysiä varten

Kyky säädellä toimintaa

Korkea katalyyttinen toiminta entsyymejä .

Entsyymeille on ominaista korkea katalyyttinen aktiivisuus. Esimerkiksi yksi hiilihappoanhydraasimolekyyli yhdessä minuutissa katalysoi 36 miljoonan hiilihappomolekyylin (H2CO3) muodostumista (tai pilkkoutumista). Entsyymien korkea aktiivisuus selittyy niiden toimintamekanismilla: ne vähentävät aktivaatioenergiaa ja lisäävät spatiaalista (steeristä kerrointa). Entsyymien korkea aktiivisuus on tärkeää biologinen merkitys, joka koostuu siitä, että ne tarjoavat suuren määrän kemiallisia reaktioita kehossa.

Korkea spesifisyyttä entsyymejä .

Kaikilla entsyymeillä on spesifisyys, mutta spesifisyysaste on erilainen eri entsyymeille. Entsyymispesifisyyttä on useita tyyppejä.

Absoluuttinen substraattispesifisyys, jossa entsyymi vaikuttaa vain yhteen tiettyyn aineeseen. Esimerkiksi ureaasientsyymi vain hajottaa ureaa.

Absoluuttinen ryhmäspesifisyys, jossa entsyymi vaikuttaa saman katalyyttisen vaikutuksen ryhmään yhdisteitä, jotka ovat rakenteellisesti samanlaisia. Esimerkiksi entsyymi alkoholidehydrogenaasi ei hapeta vain C 2 H 5 OH:ta, vaan myös sen homologeja (metyyli-, butyyli- ja muita alkoholeja).

Suhteellinen ryhmäspesifisyys, jossa entsyymi katalysoi eri luokkia orgaanisia aineita. Esimerkiksi trypsiinientsyymillä on peptidaasi- ja esteraasiaktiivisuutta.

Stereokemiallinen spesifisyys (optinen spesifisyys), jossa vain tietynlainen isomeerien muoto pilkkoutuu (D, L-muodot, b, c, cis - trans-isomeerit). Esimerkiksi LDH vaikuttaa vain L-laktaattiin, L-aminohappooksidaasit vaikuttavat aminohappojen L-isomeereihin.

Korkea spesifisyys selittyy aktiivisen kohdan rakenteella, joka on ainutlaatuinen kullekin entsyymille.

Lämpömuovattavuus entsyymejä .

Lämpömuokkaus on entsyymiaktiivisuuden riippuvuutta lämpötilasta. Lämpötilan noustessa 0 - 40 astetta entsyymien aktiivisuus kasvaa Van't Hoff -säännön mukaan (lämpötilan noustessa 10 astetta reaktionopeus kasvaa 2 - 4-kertaiseksi). klo parantaa entisestään lämpötilassa entsyymien aktiivisuus alkaa laskea, mikä selittyy entsyymin proteiinimolekyylin lämpödenaturaatiolla. Graafisesti entsyymien lämpöriippuvuus on seuraava:

Entsyymin inaktivoituminen 0 asteessa on palautuvaa, ja korkeissa lämpötiloissa inaktivaatiosta tulee peruuttamatonta. Tämä entsyymien ominaisuus määrittää suurimman reaktionopeuden ihmiskehon lämpötilan olosuhteissa. Lääketieteessä tulee ottaa huomioon entsyymien lämpöherkkyys. Esimerkiksi suoritettaessa entsymaattista reaktiota koeputkessa on tarpeen luoda optimaalinen lämpötila. Tätä entsyymien ominaisuutta voidaan käyttää kryokirurgiassa, kun suoritetaan monimutkainen pitkäkestoinen leikkaus kehon lämpötilan laskulla, mikä hidastaa kehon reaktioiden nopeutta ja vähentää kudosten hapenkulutusta. Entsyymivalmisteita on säilytettävä alhaisessa lämpötilassa. Neutralointiin, mikro-organismien desinfiointiin korkeita lämpötiloja(autoklavointi, instrumenttien keittäminen).

Fotolatiivisuus .

Fotolatiivisuus - entsyymitoiminnan riippuvuus ultraviolettisäteiden vaikutuksesta. UV-valo aiheuttaa proteiinimolekyylien fotodenaturoitumista ja vähentää entsyymien aktiivisuutta. Tätä entsyymien ominaisuutta käytetään ultraviolettilamppujen bakterisidisessa vaikutuksessa.

Riippuvuus toiminta alkaen NS.

Kaikilla entsyymeillä on tietty pH-alue, jolla entsyymiaktiivisuus on maksimaalinen - pH-optimi. Monille entsyymeille optimi on noin 7. Samaan aikaan pepsiinille optimaalinen ympäristö on 1-2, alkaliselle fosfataasille noin 9. Kun pH poikkeaa optimista, entsyymin aktiivisuus laskee, kuten voi nähdään kaaviosta. Tämä entsyymien ominaisuus selittyy muutoksella ionogeenisten ryhmien ionisaatiossa entsyymimolekyyleissä, mikä johtaa ionisidosten muutokseen entsyymin proteiinimolekyylin molekyylissä. Tähän liittyy muutos entsyymimolekyylin konformaatiossa, ja tämä puolestaan ​​johtaa muutokseen sen aktiivisuudessa. Organismin olosuhteissa pH-riippuvuus määrää entsyymien maksimaalisen aktiivisuuden. Tämä ominaisuus löytää ja käytännön käyttöä... Entsymaattiset reaktiot kehon ulkopuolella suoritetaan optimaalisessa pH-arvossa. Vähentynyt happamuus mahamehun kanssa terapeuttinen tarkoitus määrätään HCl-liuos.

Riippuvuus nopeus entsymaattinen reaktiot alkaen keskittyminen entsyymi ja keskittyminen substraatti

Reaktionopeuden riippuvuus entsyymin pitoisuudesta ja substraatin pitoisuudesta (entsymaattisten reaktioiden kinetiikka) on esitetty kaavioissa.

aikataulu 1 aikataulu 2

Entsymaattisessa reaktiossa ( F+ S 2 1 FS> 3 F + P) erottaa kolmen osavaiheen nopeudet:

1 - FS-entsyymi-substraattikompleksin muodostuminen,

2 - entsyymi-substraattikompleksin käänteinen hajoaminen,

3 - entsyymi-substraattikompleksin hajoaminen reaktiotuotteiden muodostumisen kanssa. Kunkin näiden reaktioiden nopeus noudattaa massatoiminnan lakia:

V 1 = K 1 [F] * [S]

V 2 = K 2 *

V 3 = K 3 *

Tasapainohetkellä FS:n muodostumisen reaktionopeus on yhtä suuri kuin sen vaimenemisnopeuksien summa: V 1 = V 2 + V 3 . From kolme vaihetta tärkein ja hitain entsymaattinen reaktio on kolmas, koska se liittyy reaktiotuotteiden muodostumiseen. Yllä olevaa kaavaa käyttämällä on mahdotonta löytää V 3 -nopeutta, koska entsyymi-substraattikompleksi on erittäin epästabiili, sen pitoisuutta on vaikea mitata. Tässä suhteessa Michaelis-Menten esitteli Km - Michaelis-vakion ja muutti V 3 -mittausyhtälön uudeksi yhtälöksi, jossa on todella mitattavissa olevia suureita:

V 3 = K 3 * * [S] / Km + [S] tai V 3 = V max * [S] / Km + [S]

- entsyymin alkupitoisuus

Km on Michaelis-vakio.

Km:n fyysinen merkitys: TOm = (TO 2 + K 3 ) /TO 1 ... Se näyttää entsyymi-substraattikompleksin hajoamisen nopeusvakioiden ja sen muodostumisen nopeusvakioiden suhteen.

Michaelis-Menten-yhtälö on universaali. Se havainnollistaa reaktionopeuden riippuvuutta [S]

1. Reaktionopeuden riippuvuus substraattipitoisuudesta. Tämä riippuvuus paljastuu substraatin alhaisilla pitoisuuksilla [S]

V 3 = K 3* [ F 0 ] * [ S] / Km.

Tässä yhtälössä K 3 , F 0 ], Km - vakioita ja voidaan korvata uudella vakiolla K *. Näin ollen alhaisella substraattipitoisuudella reaktionopeus on suoraan verrannollinen tähän pitoisuuteen

V 3 = K* * [ S].

Tämä riippuvuus vastaa kaavion 2 ensimmäistä osaa.

2. Nopeuden riippuvuus entsyymin pitoisuudesta ilmenee korkealla substraattipitoisuudella.

S? Km.

Tässä tapauksessa Km voidaan jättää huomiotta ja yhtälö muunnetaan seuraavaksi:

V 3 = K 3* (([ F 0 ] * [ S]) / [ S]) = K 3* [ F 0 ] = V max.

Siten korkealla substraattikonsentraatiolla reaktionopeus määräytyy entsyymipitoisuuden perusteella ja saavuttaa maksimiarvon

V 3 = K 3 [ F 0 ] = V max. ( kaavion 2 kolmas osa).

3. Voit määrittää Km:n numeerisen arvon ehdolla V 3 = V max / 2. Tässä tapauksessa yhtälö saa muodon:

V max / 2 = ((V max * [S]) / Km + [S], mistä seuraa, että Km = [S]

Siten Km on numeerisesti yhtä suuri kuin substraatin pitoisuus reaktionopeudella, joka on puolet maksimista. Km on erittäin tärkeä entsyymin ominaisuus, se mitataan mooliina (10 -2 - 10 -6 mol) ja se kuvaa entsyymin spesifisyyttä: mitä pienempi Km, sitä korkeampi entsyymin spesifisyys.

Graafinen määritelmä vakioita Michaelis.

On kätevämpää käyttää kuvaajaa, joka edustaa suoraa viivaa.

Tällaista kuvaajaa ehdottaa Lineuyver-Burke (kaksoiskäänteisgraafi), joka vastaa käänteistä Michaelis-Menten-yhtälöä

Entsymaattisten reaktioiden nopeuden riippuvuus aktivaattoreiden ja estäjien läsnäolosta

Aktivaattorit - aineet, jotka lisäävät entsymaattisten reaktioiden nopeutta. On olemassa spesifisiä aktivaattoreita, jotka lisäävät yhden entsyymin aktiivisuutta (HCl - pepsinogeeniaktivaattori) ja epäspesifisiä aktivaattoreita, jotka lisäävät useiden entsyymien aktiivisuutta (Mg-ionit - heksokinaasiaktivaattorit, K, Na - ATP-aasi ja muut entsyymit). Metalli-ionit, metaboliitit, nukleotidit voivat toimia aktivaattoreina.

Aktivaattorien toimintamekanismi

1. Entsyymin aktiivisen keskuksen valmistuminen, jonka seurauksena entsyymin vuorovaikutus substraatin kanssa helpottuu. Tämä mekanismi on pääasiassa metalli-ionien hallussa.

2. Allosteerinen aktivaattori on vuorovaikutuksessa entsyymin allosteerisen kohdan (alayksikön) kanssa, muuttaa sen muutosten kautta epäsuorasti aktiivisen keskuksen rakennetta ja lisää entsyymin aktiivisuutta. Entsymaattisten reaktioiden metaboliiteilla, ATP:llä, on allosteerinen vaikutus.

3. Allosteerinen mekanismi voidaan yhdistää muutokseen entsyymin oligomeerisyydessä. Aktivaattorin vaikutuksesta useat alayksiköt yhdistyvät oligomeeriseen muotoon, mikä lisää jyrkästi entsyymin aktiivisuutta. Esimerkiksi isositraatti on asetyyli-CoA-karboksylaasientsyymin aktivaattori.

4. Fosforylaatio - entsyymien defosforylaatio viittaa entsyymien palautuvaan modifikaatioon. H3PO4:n lisääminen lisää useimmiten voimakkaasti entsyymin aktiivisuutta. Esimerkiksi kaksi fosforylaasientsyymin inaktiivista dimeeriä yhdistyvät neljän ATP-molekyylin kanssa muodostaen entsyymin aktiivisen tetrameerisen fosforyloidun muodon. Entsyymien fosforylaatio voidaan yhdistää niiden oligomeerisyyden muutokseen. Joissakin tapauksissa entsyymin fosforylaatio päinvastoin vähentää sen aktiivisuutta (esimerkiksi glykogeenisyntetaasientsyymin fosforylaatio)

5. Osittainen proteolyysi (reversiibeli modifikaatio). Tässä mekanismissa molekyylin fragmentti, joka salpaa entsyymin aktiivisen keskuksen, lohkeaa entsyymin inaktiivisesta muodosta (proentsyymi). Esimerkiksi HCL muuntaa inaktiivisen pepsinogeenin aktiiviseksi pepsiiniksi.

Inhibiittorit - aineet, jotka vähentävät entsyymin aktiivisuutta.

Tekijä: spesifisyyttä vapauttaa spesifisiä ja epäspesifisiä estäjiä

Tekijä: palautuvuus vaikutus erottaa reversiibelit ja irreversiibelit estäjät.

Tekijä: paikka Toiminnot on inhibiittoreita, jotka vaikuttavat aktiiviseen keskukseen ja aktiivisen keskuksen ulkopuolella.

Tekijä: mekanismi Toiminnot erottaa kilpailevat ja ei-kilpailevat estäjät.

Kilpailukykyinen esto .

Tämän tyyppisten estäjien rakenne on samanlainen kuin substraatilla. Tästä johtuen inhibiittorit ja substraatti kilpailevat sitoutumisesta entsyymin aktiiviseen kohtaan. Kilpaileva esto on palautuvaa estoa. Kilpailevan inhibiittorin vaikutusta voidaan vähentää lisäämällä reaktiosubstraatin pitoisuutta

Esimerkki kilpailevasta estämisestä on sukkinaattidehydrogenaasin aktiivisuuden esto, joka katalysoi dikarboksyylimeripihkahapon hapettumista dikarboksyylimalonihapolla, joka on rakenteeltaan samanlainen kuin meripihkahappo.

Kilpailevan inhibition periaatetta käytetään laajasti lääkesuunnittelussa. Esimerkiksi sulfalääkkeiden rakenne on lähellä mikro-organismien kasvulle välttämättömän para-aminobentsoehapon rakennetta. Sulfonamidit estävät mikro-organismien entsyymejä, joita tarvitaan para-aminobentsoehapon imeytymiseen. Jotkut syöpälääkkeet ovat typpipitoisten emästen analogeja ja siten estävät nukleiinihappojen (fluorourasiilin) ​​synteesiä.

Graafisesti kilpailun esto on:

Kilpailukyvytön esto .

Ei-kilpailevat inhibiittorit eivät ole rakenteeltaan samanlaisia ​​kuin reaktiosubstraatit, ja siksi niitä ei voida syrjäyttää suurella substraattipitoisuudella. Ei-kilpailevien estäjien toiminnassa on useita vaihtoehtoja:

1. Entsyymin aktiivisen keskuksen toiminnallisen ryhmän estäminen ja sen seurauksena aktiivisuuden väheneminen. Esimerkiksi SH-ryhmien aktiivisuus voi sitoa tiolimyrkkyjä reversiibelisti (metallisuolat, elohopea, lyijy) ja irreversiibelisti (monojodiasetaatti). Tioli-inhibiittoreiden estovaikutusta voidaan vähentää lisäämällä runsaasti SH:ta sisältäviä lisäaineita (esim. unitioli). On tavattu ja käytetty seriini-inhibiittoreita, jotka estävät entsyymien aktiivisen keskuksen OH-ryhmiä. Tämä vaikutus on orgaanisilla fosfofluoripitoisilla aineilla. Nämä aineet voivat erityisesti estää OH-ryhmiässä, joka tuhoaa välittäjäaineen asetyylikoliinia.

2. Entsyymien aktiivisen keskuksen muodostavien metalli-ionien estäminen. Esimerkiksi syanidit estävät rautaatomeja, EDTA (etyleenidiamiinitetraasetaatti) estää Ca- ja Mg-ioneja.

3. Allosteerinen inhibiittori on vuorovaikutuksessa allosteerisen kohdan kanssa, epäsuorasti sen kautta yhteistoimintaperiaatteen mukaisesti muuttaen katalyyttisen kohdan rakennetta ja aktiivisuutta. Graafisesti ei-kilpaileva esto näyttää tältä:

Maksimireaktionopeutta ei-kilpailevalla estolla ei voida saavuttaa lisäämällä substraattipitoisuutta.

Entsyymitoiminnan säätely aineenvaihdunnan aikana

Elimistön sopeutuminen muuttuviin olosuhteisiin (ruokavalio, ympäristövaikutukset jne.) on mahdollista entsyymien toiminnan muutoksen vuoksi. On olemassa useita mahdollisuuksia säädellä entsymaattisten reaktioiden nopeutta kehossa:

1. Muutos entsyymisynteesin nopeudessa (tämä mekanismi vaatii pitkän ajan).

2. Substraatin ja entsyymin saatavuuden lisääminen muuttamalla solukalvojen läpäisevyyttä.

3. Muutokset soluissa ja kudoksissa jo olevien entsyymien aktiivisuudessa. Tämä mekanismi suoritetaan suurella nopeudella ja on käännettävissä.

Monivaiheisissa entsymaattisissa prosesseissa vapautuu sääteleviä, avainentsyymejä, jotka rajoittavat prosessin kokonaisnopeutta. Useimmiten nämä ovat prosessin alku- ja loppuvaiheen entsyymejä. Muutokset avainentsyymien aktiivisuudessa tapahtuvat erilaisten mekanismien kautta.

1. Allosteerinen mekanismi:

2. Muutos entsyymin oligomeerisyydessä:

Inaktiiviset monomeerit - aktiiviset oligomeerit

3. Fosforylaatio - defosforylaatio:

Entsyymi (inaktiivinen) + H 3 PO 4 - fosforyloitu aktiivinen entsyymi.

Autosäätelymekanismi on laajalle levinnyt soluissa. Autosäätelymekanismi on erityisesti retroinhibitio, jossa entsymaattisen prosessin tuotteet estävät alkuvaiheen entsyymejä. Esimerkiksi puriini- ja pyrimidiininukleotidien korkeat pitoisuudet estävät alkuperäisiä nukleotideja niiden synteesin vaiheessa.

Joskus alkuperäiset substraatit aktivoivat lopulliset entsyymit, kaaviossa: substraatti A aktivoi F 3:n. Esimerkiksi glukoosin aktiivinen muoto (glukoosi-6-fosfaatti) aktivoi lopullisen entsyymin glykogeenin synteesiä varten glukoosista (glykogeenisyntetaasi).

Entsyymien rakenteellinen järjestäytyminen solussa

Aineenvaihduntaprosessien koherenssi kehossa on mahdollista johtuen entsyymien rakenteellisesta dissosiaatiosta soluissa. Yksittäiset entsyymit sijaitsevat tietyissä solunsisäisissä rakenteissa - lokerointi . Esimerkiksi kaliumentsyymi, natrium-ATP-aasi, on aktiivinen plasmakalvossa. Mitokondrioissa oksidatiivisten reaktioiden entsyymit (sukkinaattidehydrogenaasi, sytokromioksidaasi) ovat aktiivisia. Nukleiinihapposynteesientsyymit (DNA-polymeraasi) ovat aktiivisia ytimessä. Lysosomeissa entsyymit erilaisten aineiden (RNA-aasi, fosfataasi ja muut) pilkkomiseen ovat aktiivisia.

Tietyssä solurakenteessa aktiivisimpia entsyymejä kutsutaan indikaattori tai markkerientsyymejä. Niiden määritelmä kliinisessä käytännössä kuvastaa rakenteellisen kudosvaurion syvyyttä. Jotkut entsyymit yhdistyvät polyentsyymikomplekseiksi, esimerkiksi pyru(PDC), joka hapettaa pyruviinihappoa.

periaatteethavaitajamäärällinenmääritelmätentsyymejä:

Entsyymien havaitseminen perustuu niiden korkeaan spesifisyyteen. Entsyymit havaitaan niiden tuottaman toiminnan perusteella, ts. tämän entsyymin katalysoiman reaktion kulun perusteella. Esimerkiksi amylaasi havaitaan reaktiolla, joka hajottaa tärkkelyksen glukoosiksi.

Entsymaattisen reaktion etenemisen kriteerit voivat olla:

Reaktioalustan katoaminen

Reaktiotuotteiden ulkonäkö

· Muutos koentsyymin optisissa ominaisuuksissa.

Entsyymien kvantifiointi

Koska entsyymien pitoisuus soluissa on hyvin alhainen, ei niiden todellista pitoisuutta määritetä, vaan entsyymien määrä arvioidaan epäsuorasti entsyymin aktiivisuuden perusteella.

Entsyymiaktiivisuus arvioidaan optimaalisissa olosuhteissa (lämpötilaoptimi, pH, liian korkea substraattipitoisuus) etenevän entsymaattisen reaktion nopeudella. Näissä olosuhteissa reaktionopeus on suoraan verrannollinen entsyymin konsentraatioon (V = K3).

Yksiköt toiminta ( määrä ) entsyymi

Kliinisessä käytännössä käytetään useita entsyymiaktiivisuusyksiköitä.

1. Kansainvälinen yksikkö - entsyymimäärä, joka katalysoi 1 mikromoolin konversiota substraattia minuutissa 25 0 C:n lämpötilassa.

2. Katali (SI) on entsyymimäärä, joka katalysoi 1 substraattimoolin konversiota sekunnissa.

3. Spesifinen aktiivisuus - entsyymin aktiivisuuden suhde entsyymin proteiinin massaan.

4. Entsyymin molekyyliaktiivisuus osoittaa, kuinka monta substraattimolekyyliä yksi entsyymimolekyyli muuttaa.

Kliininen fermentologia

Entsyymejä koskevan tiedon käyttö lääketieteellisessä käytännössä on lääketieteen entsymologian osa. Se sisältää 3 osaa:

1. Entsymodiagnostiikka

2. Entsymopotologia

3. Entsyymihoito

Entsymodiagnostiikka - osio, joka tutkii mahdollisuuksia tutkia entsyymien toimintaa sairauksien diagnosoinnissa. Yksittäisten kudosten vaurioiden arvioimiseen käytetään elinspesifisiä entsyymejä ja isotsyymejä.

Lasten käytännössä entsyymidiagnostiikkaa suoritettaessa on otettava huomioon lasten ominaisuudet. Lapsilla joidenkin entsyymien aktiivisuus on korkeampi kuin aikuisilla, esimerkiksi korkea LDH-aktiivisuus heijastaa anaerobisten prosessien vallitsevuutta varhaisessa postnataalisessa jaksossa. Transaminaasien pitoisuus lasten veriplasmassa lisääntyy verisuonikudoksen lisääntyneen läpäisevyyden seurauksena. Glukoosi-6-fosfaattidehydrogenaasin aktiivisuus lisääntyy punasolujen lisääntyneen hajoamisen seurauksena. Muiden entsyymien aktiivisuus on päinvastoin alhaisempi kuin aikuisilla. Esimerkiksi pepsiinin, haimaentsyymien (lipaasi, amylaasi) aktiivisuus vähenee erityssolujen kypsymättömyyden vuoksi.

Yksittäisten isoentsyymien uudelleenjakautuminen on mahdollista iän myötä. Joten lapsilla LDH 3 vallitsee (anaerobisempi muoto) ja aikuisilla LDH 2 (aerobisempi muoto).

Entsymopatologia - fermentologian osa, joka tutkii sairauksia, joiden johtava kehitysmekanismi on entsyymien toiminnan rikkominen. Näitä ovat hiilihydraattien aineenvaihduntahäiriöt (galaktosemia, glykogenoosi, mukopolysakkaridoosi), aminohappojen (fenyyliketonuria, kystinuria), nukleotidien (orotataciduria), porfyriinien (porfyria) aineenvaihduntahäiriöt.

Entsyymiterapia - fermentologian osa, joka tutkii entsyymien, koentsyymien, aktivaattorien ja inhibiittoreiden käyttöä terapeuttisiin tarkoituksiin. Entsyymejä voidaan käyttää korvaavaan tarkoitukseen (pepsiini, haimaentsyymit), lyyttisessä tarkoituksessa nekroottisten massojen, verihyytymien poistamiseen, viskoosien eritteiden nesteyttämiseen.

Kirjallisuus

1. Avdeeva, L.V. Biokemia: Oppikirja / L.V. Avdeeva, T.L. Aleinikova, L.E. Andrianova; Toimittaja E.S. Severin. - M .: GEOTAR-MED, 2013 .-- 768 s.

2. Auerman, T.L. Biokemian perusteet: Oppikirja / T.L. Auerman, T.G. Generalova, G.M. Suslyanok. - M .: NITs INFRA-M, 2013 .-- 400 s.

3. Bazarnova, Yu.G. Eläinperäisten raaka-aineiden käsittelyn ja varastoinnin biokemialliset perusteet: Oppikirja / Yu.G. Bazarnova, T.E. Burov, V.I. Marchenko. - SPb .: Prosp. Tiede, 2011 .-- 192 s.

4. Baishev, I.M. Biokemia. Testikysymykset: Oppikirja / D.М. Zubairov, I.M. Baishev, R.F. Baykeev; Toimittaja D.M. Zubairov. - M .: GEOTAR-Media, 2008 .-- 960 s.

5. Bokut, S. B. Fylogeneesin ja ontogeneesin biokemia: Oppikirja / A.A. Chirkin, E.O. Danchenko, S.B. puoli; Yhteensä alle. toim. A. A. Chirkin. - M .: NIT INFRA-M, Uusi. tieto, 2012. - 288 s.

6. Gidranovich, V.I. Biokemia: Oppikirja / V.I. Gidranovich, A.V. Hydranovich. - Minsk: TetraSystems, 2012 .-- 528 s.

7. Gološtšapov, A.P. Geneettiset ja biokemialliset näkökohdat ihmisen sopeutumisesta kaupungin olosuhteisiin, jossa on kehittynyt kemianteollisuus / A.P. Gološtšapov. - M .: KMK, 2012 .-- 103 s.

8. Gun'kov, P.I. Maidon ja maitotuotteiden biokemia / K.K. Gorbatov, P.I. Gun'kov; Yhteensä alle. toimittaja K. K. Gorbatov. - SPb .: GIORD, 2010 .-- 336 s.

9. Dimitriev, A.D. Biokemia: Oppikirja / A.D. Dimitriev, E.D. Ambrosjev. - M .: Dashkov ja K, 2013 .-- 168 s.

10. Ershov, Yu.A. Yleinen biokemia ja urheilu: Oppikirja / Yu.A. Ershov. - M .: Moskovan valtionyliopisto, 2010 .-- 368 s.

11. Ershov, Yu.A. Biokemian perusteet insinööreille: oppikirja / Yu.A. Ershov, N.I. Zaitseva; Toimittaja S.I. Shchukin. - M .: MGTU im. Bauman, 2010 .-- 359 s.

12. Kamyshnikov, V.S. Kliinisen ja biokemiallisen laboratoriodiagnostiikan käsikirja: 2 nidettä. 2 osana Kliinisen ja biokemiallisen laboratoriodiagnostiikan hakuteos: 2 osana / V.S. Kamyshnikov. - Minsk: Valko-Venäjä, 2012 .-- 958 s.

13. Klopov, M.I. Biologisesti aktiiviset aineet fysiologisissa ja biokemiallisissa prosesseissa eläimen kehossa: Oppikirja / M.I. Klopov, V.I. Maximov. - SPb .: Lan, 2012 .-- 448 s.

14. Mikhailov, S.S. Urheilubiokemia: oppikirja fyysisen kulttuurin yliopistoille ja korkeakouluille / S.S. Mihailov. - M .: Sov. urheilu, 2012 .-- 348 s.

15. Repnikov, B.T. Kalatuotteiden kauppa ja biokemia: Oppikirja / B.T. Repnikov. - M .: Dashkov ja K, 2013 .-- 220 s.

16. Rogozhin, V.V. Maidon ja lihan biokemia: Oppikirja / V.V. Rogozhin. - SPb .: GIORD, 2012 .-- 456 s.

17. Rogozhin, V.V. Kasvien biokemia: Oppikirja / V.V. Rogozhin. - SPb .: GIORD, 2012 .-- 432 s.

18. Rogozhin, V.V. Kasvien fysiologian ja biokemian työpaja: Oppikirja / V.V. Rogozhin, T.V. Rogozhin. - SPb .: GIORD, 2013 .-- 352 s.

19. Taganovich, A.D. Patologinen biokemia: Monografia / A.D. Taganovich. - M .: BINOM, 2013 .-- 448 s.

20. Filippovich, Yu.B. Ihmiselämän biokemialliset perusteet: oppikirja yliopisto-opiskelijoille / Yu.B. Filippovich, A.S. Konichev, G.A. Sevastyanova, N.M. Kutuzov. - M .: VLADOS, 2005 .-- 407 s.

21. Shcherbakov, V.G. Öljypitoisten raaka-aineiden biokemia ja hyödyketiede / V.G. Shcherbakov, V.G. Lobanov. - M .: KolosS, 2012 .-- 392 s.

Lähetetty osoitteessa Allbest.ru

...

Samanlaisia ​​asiakirjoja

Entsyymien luokittelu, vaikutusmekanismi, niiden käyttö ihmisten käytössä. Entsyymien toiminta suuontelossa, mahassa, ohutsuolessa. Nuorten ruoansulatuselinten häiriöiden tärkeimpien syiden määrittäminen.

lukukausityö, lisätty 5.10.2014


Aktiivisuuden määritysmenetelmät, entsymaattisten reaktioiden kineettisten parametrien tutkiminen. Entsyymien eristys- ja puhdistusmenetelmät. Subsellulaarisen lokalisoinnin tutkimus. Entsyymien käyttö analyyttisinä reagensseina. Trypsiiniaktiivisuuden määrittäminen.

opetusohjelma, lisätty 19.7.2009


Entsyymien tutkimushistoria, toiminta ja luokittelu: niiden lääketieteellinen merkitys ja käyttö katalysoiduissa reaktioissa. Entsyymien ja perinnöllisten aineenvaihduntasairauksien suhde. Hoitomenetelmien kehitys, merkitys sairauksien ehkäisyssä.

esitys lisätty 16.4.2012


Vitamiinien löytämisen historia; niiden ominaisuuksia. Kemiallinen rakenne, biologisen vaikutuksen mekanismi ja vesiliukoisten vitamiinien teoreettinen päivittäinen saanti. Rasvaliukoisten vitamiinien ryhmän pääominaisuudet. Kromatografiset tutkimusmenetelmät.

tiivistelmä, lisätty 7.5.2014


Retrovirusten luokitus ja tyypit onkogeenien kantajina ja aktivaattoreina: erittäin onkogeeninen, matala onkogeeninen, vaikutusmekanismi. Näiden virusten rakenne, elementit ja kehityssykli. Ihmisen T-lymfotrooppiset virukset: epidemiologia, kuvaus, ehkäisy.

lukukausityö, lisätty 27.6.2011


Entsyymien (entsyymien) käsite ja luokittelu. Niiden yleisominaisuudet, jotka eroavat epäorgaanisista katalyyteistä, ovat proteiinipitoisia. Niiden katalysoimat reaktiot. Isoentsyymityypit ja niiden rooli aineenvaihdunnassa. Entsyymien suhteellinen aktiivisuus ihmisen kudoksissa.

esitys lisätty 11.11.2016


Konseptit CYP 3A -alaperheen entsyymien indusoimiseksi ksenobioteilla ja muilla kemiallisilla yhdisteillä. Ontogeneesin piirteet tässä prosessissa. Geneettiset näkökohdat, jotka vaikuttavat CYP 3A -alaperheen entsyymien toimintaan. Tumareseptorien perheet.

tieteellinen työ, lisätty 12.5.2009


Lääkkeiden tutkimus yleisnimellä "antibiootit". Antibakteeriset kemoterapeuttiset aineet. Antibioottien keksimisen historia, niiden vaikutusmekanismi ja luokittelu. Antibioottien käytön ominaisuudet ja niiden sivuvaikutukset.

lukukausityö lisätty 16.10.2014


Penisilliinien ryhmä on kehitys, joka perustuu mikro-organismien jätetuotteisiin. Penisilliinien luokittelu luonnollisiin ja synteettisiin. Vaikutusmekanismi: bakterisidinen vaikutus ja entsyymien rooli. Vaikutusspektrin karakterisointi, farmakokinetiikka.

tiivistelmä, lisätty 24.1.2012


Peptidilääkkeiden terapeuttisen vaikutuksen molekyyli-biokemialliset perusteet. Neuroprotektorien vaikutusmekanismi. Actovegiinin, nimodipiinin molekyylivaikutusmekanismi. Entsymaattiset ja ei-entsymaattiset antioksidantit. Nootrooppisten yleiset toimintaperiaatteet.

Entsyymit ovat erityinen proteiinityyppi, jonka luonto on osoittanut katalyyttinä eri kemiallisissa prosesseissa.

Tätä termiä kuullaan jatkuvasti, mutta kaikki eivät ymmärrä mikä entsyymi tai entsyymi on, mitä toimintoja tämä aine suorittaa ja myös kuinka entsyymit eroavat entsyymeistä ja eroavatko ne ollenkaan. Selvitämme tämän kaiken nyt.

Ilman näitä aineita ihmiset tai eläimet eivät pystyisi sulattamaan ruokaa. Ja ensimmäistä kertaa entsyymien käyttöön jokapäiväisessä elämässä ihmiskunta turvautui yli 5 tuhatta vuotta sitten, kun esi-isämme oppivat varastoimaan maitoa "kulhoon" eläinten mahasta. Tällaisissa olosuhteissa juoksutteen vaikutuksesta maito muuttui juustoksi. Ja tämä on vain yksi esimerkki entsyymin työstä katalyyttinä, joka nopeuttaa biologisia prosesseja. Nykyään entsyymit ovat välttämättömiä teollisuudessa, ne ovat tärkeitä sokerin, margariinien, jogurttien, oluen, nahan, tekstiilien, alkoholin ja jopa betonin valmistuksessa. Näitä hyödyllisiä aineita on myös pesuaineissa ja pesujauheissa – ne auttavat poistamaan tahroja alhaisissa lämpötiloissa.

Löytöhistoria

Entsyymi kreikaksi käännettynä tarkoittaa "hapatetta". Ja ihmiskunta on tämän aineen löytämisen velkaa 1500-luvulla eläneen hollantilaisen Jan Baptist Van Helmontin ansiosta. Kerran hän kiinnostui alkoholikäymisestä ja löysi tutkimuksen aikana tuntemattoman aineen, joka nopeuttaa tätä prosessia. Hollantilainen kutsui sitä fermentumiksi, joka tarkoittaa "käymistä". Sitten, melkein kolme vuosisataa myöhemmin, ranskalainen Louis Pasteur, joka myös tarkkaili käymisprosesseja, tuli siihen tulokseen, että entsyymit eivät ole muuta kuin elävän solun aineita. Ja jonkin ajan kuluttua saksalainen Eduard Buchner loi entsyymin hiivasta ja totesi, että tämä aine ei ole elävä organismi. Hän antoi hänelle myös nimensä - "zymaza". Muutamaa vuotta myöhemmin toinen saksalainen Willy Kuehne ehdotti, että kaikki proteiinikatalyytit jaetaan kahteen ryhmään: entsyymeihin ja entsyymeihin. Lisäksi toista termiä hän ehdotti kutsumaan "hapatukseksi", jonka toimet leviävät elävien organismien ulkopuolelle. Ja vasta 1897 lopetti kaikki tieteelliset kiistat: molempia termejä (entsyymi ja entsyymi) päätettiin käyttää absoluuttisina synonyymeinä.

Rakenne: tuhansien aminohappojen ketju

Kaikki entsyymit ovat proteiineja, mutta kaikki proteiinit eivät ole entsyymejä. Kuten muutkin proteiinit, entsyymit koostuvat. Ja mielenkiintoista kyllä, jokaisen entsyymin luomiseen tarvitaan sadasta miljoonaan aminohappoa, joka on kietoutunut kuin helmet nauhaan. Mutta tämä lanka ei ole koskaan suora - se on yleensä taipunut satoja kertoja. Näin syntyy kullekin entsyymille ainutlaatuinen kolmiulotteinen rakenne. Samaan aikaan entsyymimolekyyli on suhteellisen suuri muodostelma, ja vain pieni osa sen rakenteesta, niin kutsuttu aktiivinen keskus, osallistuu biokemiallisiin reaktioihin.

Jokainen aminohappo on sitoutunut toiseen tiettyyn kemialliseen sidostyyppiin, ja jokaisella entsyymillä on oma ainutlaatuinen aminohapposekvenssinsä. Useimpien niistä luomiseksi käytetään noin 20 tyyppiä aminoaineita. Jopa pienet muutokset aminohapposekvenssissä voivat muuttaa dramaattisesti entsyymin ulkonäköä ja "kykyjä".

Biokemialliset ominaisuudet

Vaikka luonnossa tapahtuu valtava määrä reaktioita entsyymien osallistuessa, ne voidaan kaikki ryhmitellä 6 luokkaan. Näin ollen jokainen näistä kuudesta reaktiosta etenee tietyntyyppisten entsyymien vaikutuksesta.

Entsyymeihin liittyvät reaktiot:

1. Hapetus ja pelkistys.

Näihin reaktioihin osallistuvia entsyymejä kutsutaan oksidoreduktaaseiksi. Esimerkkinä voidaan muistaa, kuinka alkoholidehydrogenaasit muuttavat primaarisia alkoholeja aldehydeiksi.

1. Ryhmän siirtoreaktio.

Entsyymejä, joiden kautta nämä reaktiot tapahtuvat, kutsutaan transferaaseiksi. Heillä on kyky siirtää funktionaalisia ryhmiä molekyylistä toiseen. Näin tapahtuu esimerkiksi kun alaniiniaminotransferaasit siirtävät alfa-aminoryhmiä alaniinin ja aspartaatin välillä. Lisäksi transferaasit siirtävät fosfaattiryhmiä ATP:n ja muiden yhdisteiden välillä ja luovat disakkarideja glukoositähteistä.

1. Hydrolyysi.

Reaktioon osallistuvat hydrolaasit pystyvät katkaisemaan yksittäisiä sidoksia lisäämällä vesielementtejä.

1. Luo tai poista kaksoissidos.

Tämän tyyppinen reaktio ei-hydrolyyttisellä tavalla tapahtuu lyaasin osallistuessa.

1. Funktionaalisten ryhmien isomerointi.

Monissa kemiallisissa reaktioissa funktionaalisen ryhmän paikka muuttuu molekyylin sisällä, mutta itse molekyyli koostuu samasta määrästä ja tyypeistä atomeista kuin ennen reaktion alkamista. Toisin sanoen substraatti ja reaktiotuote ovat isomeerejä. Tämäntyyppinen transformaatio on mahdollista isomeraasientsyymien vaikutuksesta.

1. Yksittäisen sidoksen muodostuminen vesielementin eliminoimalla.

Hydrolaasit rikkovat sidoksen lisäämällä vesielementtejä molekyyliin. Lyaasit kääntävät reaktion päinvastaiseksi poistamalla vesipitoisen osan funktionaalisista ryhmistä. Näin syntyy yksinkertainen yhteys.

Kuinka ne toimivat kehossa

Entsyymit nopeuttavat käytännössä kaikkia solujen kemiallisia reaktioita. Ne ovat ihmiselle elintärkeitä, helpottavat ruoansulatusta ja nopeuttavat aineenvaihduntaa.

Jotkut näistä aineista auttavat hajottamaan ylisuuria molekyylejä pienemmiksi "paloiksi", joita keho pystyy sulattamaan. Toiset päinvastoin sitovat pieniä molekyylejä. Mutta entsyymit ovat tieteellisesti tarkasteltuna erittäin selektiivisiä. Tämä tarkoittaa, että jokainen näistä aineista pystyy nopeuttamaan vain tiettyä reaktiota. Molekyylejä, joiden kanssa entsyymit "työstävät", kutsutaan substraateiksi. Substraatit puolestaan ​​muodostavat sidoksen entsyymin osan kanssa, jota kutsutaan aktiiviseksi keskukseksi.

On olemassa kaksi periaatetta, jotka selittävät entsyymien ja substraattien vuorovaikutuksen erityispiirteet. Niin kutsutussa "key-lock"-mallissa entsyymin aktiivinen keskus korvaa tiukasti määritellyn konfiguraation substraatissa. Toisen mallin mukaan reaktion molemmat osallistujat, aktiivinen keskus ja substraatti, vaihtavat muotoaan yhdistyäkseen.

Millä tahansa periaatteella vuorovaikutus tapahtuu, tulos on aina sama - entsyymin vaikutuksesta reaktio etenee monta kertaa nopeammin. Tämän vuorovaikutuksen seurauksena "syntyy" uusia molekyylejä, jotka sitten erotetaan entsyymistä. Ja katalyyttiaine jatkaa työnsä tekemistä, mutta muiden hiukkasten osallistuessa.

Hyper- ja hypoaktiivisuus

Joskus entsyymit suorittavat tehtävänsä väärällä intensiteetillä. Liiallinen aktiivisuus aiheuttaa liiallista reaktiotuotteen muodostumista ja substraatin puutetta. Seurauksena on terveyden heikkeneminen ja vakava sairaus. Entsyymiyliaktiivisuuden syy voi olla joko geneettinen häiriö tai liika vitamiinien saanti tai käytetty reaktiossa.

Entsyymien hypoaktiivisuus voi aiheuttaa jopa kuoleman, kun esimerkiksi entsyymit eivät poista myrkkyjä elimistöstä tai ilmaantuu ATP-puutos. Tämän tilan syynä voivat olla myös mutatoidut geenit tai päinvastoin hypovitaminoosi ja muiden ravintoaineiden puute. Lisäksi alhaisempi ruumiinlämpö hidastaa myös entsyymien toimintaa.

Katalysaattori ja paljon muuta

Tänään kuulet paljon entsyymien eduista. Mutta mitkä ovat nämä aineet, joista kehomme suorituskyky riippuu?

Entsyymit ovat biologisia molekyylejä, joiden elinkaari ei ole syntymän ja kuoleman kehys. Ne vain toimivat kehossa, kunnes ne liukenevat. Yleensä tämä tapahtuu muiden entsyymien vaikutuksen alaisena.

Biokemiallisen reaktion aikana niistä ei tule osa lopputuotetta. Kun reaktio on valmis, entsyymi poistuu substraatista. Sen jälkeen aine on valmis alkamaan toimia uudelleen, mutta eri molekyylillä. Ja tämä jatkuu niin kauan kuin keho tarvitsee.

Entsyymien ainutlaatuisuus on, että jokainen niistä suorittaa vain yhden sille määrätyn toiminnon. Biologinen reaktio tapahtuu vasta, kun entsyymi löytää sille oikean substraatin. Tätä vuorovaikutusta voidaan verrata avaimen ja lukon toimintaperiaatteeseen - vain oikein valitut elementit voivat "toimia". Toinen ominaisuus: ne voivat toimia matalissa lämpötiloissa ja kohtuullisessa pH:ssa, ja katalyytteinä ne ovat vakaampia kuin mikään muu kemikaali.

Entsyymit katalyytteinä nopeuttavat aineenvaihduntaprosesseja ja muita reaktioita.

Tyypillisesti nämä prosessit koostuvat erityisistä vaiheista, joista jokainen vaatii tietyn entsyymin toimiakseen. Ilman tätä muunnos- tai kiihdytyssykliä ei voida suorittaa loppuun.

Ehkä tunnetuin kaikista entsyymien toiminnoista on katalyytti. Tämä tarkoittaa, että entsyymit yhdistävät kemiallisia reagensseja siten, että ne vähentävät nopeamman tuotteen muodostuksen edellyttämiä energiakustannuksia. Ilman näitä aineita kemialliset reaktiot olisivat edenneet satoja kertoja hitaammin. Mutta entsyymien kyvyt eivät rajoitu tähän. Kaikki elävät organismit sisältävät energiaa, jota ne tarvitsevat jatkaakseen elämäänsä. Adenosiinitrifosfaatti tai ATP on eräänlainen ladattu akku, joka toimittaa soluille energiaa. Mutta ATP:n toiminta on mahdotonta ilman entsyymejä. Ja pääentsyymi, joka tuottaa ATP:tä, on syntaasi. Jokaista energiaksi muunnettua glukoosimolekyyliä kohti syntaasi tuottaa noin 32-34 ATP-molekyyliä.

Lisäksi entsyymejä (lipaasi, amylaasi, proteaasi) käytetään aktiivisesti lääketieteessä. Erityisesti ne toimivat osana entsymaattisia valmisteita, kuten "Festal", "Mezim", "Panzinorm", "Pancreatin", joita käytetään ruoansulatushäiriöiden hoitoon. Mutta jotkut entsyymit voivat myös vaikuttaa verenkiertoelimistöön (liuottaa verihyytymiä), nopeuttaa märkivien haavojen paranemista. Ja jopa syövän vastaisessa hoidossa käytetään myös entsyymejä.

Entsyymiaktiivisuutta määrittävät tekijät

Koska entsyymi pystyy kiihdyttämään reaktioita moninkertaisesti, sen aktiivisuus määräytyy ns. kierrosten lukumäärän mukaan. Tämä termi tarkoittaa substraatti- (reagenssi-) molekyylien määrää, jonka yksi entsyymimolekyyli voi muuttaa minuutissa. On kuitenkin olemassa useita tekijöitä, jotka määräävät reaktionopeuden:

1. Substraatin pitoisuus.

Substraatin pitoisuuden kasvu johtaa reaktion kiihtymiseen. Mitä enemmän aktiivisen aineen molekyylejä, sitä nopeammin reaktio etenee, koska mukana on enemmän aktiivisia keskuksia. Kiihdytys on kuitenkin mahdollista vain, kunnes kaikki entsyymimolekyylit ovat mukana. Sen jälkeen edes substraatin pitoisuuden kasvu ei johda reaktion kiihtymiseen.

1. Lämpötila.

Yleensä lämpötilan nousu johtaa reaktioiden kiihtymiseen. Tämä sääntö toimii useimmissa entsymaattisissa reaktioissa, mutta vain kunnes lämpötila nousee yli 40 celsiusastetta. Tämän merkin jälkeen reaktionopeus päinvastoin alkaa laskea jyrkästi. Jos lämpötila laskee alle kriittisen merkin, entsymaattisten reaktioiden nopeus kasvaa jälleen. Jos lämpötila jatkaa nousuaan, kovalenttiset sidokset hajoavat ja entsyymin katalyyttinen aktiivisuus menetetään lopullisesti.

1. Happamuus.

Entsymaattisten reaktioiden nopeuteen vaikuttaa myös pH-arvo. Jokaisella entsyymillä on oma optimaalinen happamuustasonsa, jolla reaktio etenee sopivimmin. pH-tason muutos vaikuttaa entsyymin aktiivisuuteen ja siten reaktion nopeuteen. Jos muutokset ovat liian suuria, substraatti menettää kykynsä sitoutua aktiiviseen ytimeen, eikä entsyymi voi enää katalysoida reaktiota. Kun vaadittu pH-taso palautuu, myös entsyymin aktiivisuus palautuu.

Ihmiskehossa olevat entsyymit voidaan jakaa kahteen ryhmään:

• metabolinen;
• ruoansulatus.

Metabolinen "työ" neutraloi myrkyllisiä aineita sekä edistää energian ja proteiinien tuotantoa. Ja tietysti ne nopeuttavat kehon biokemiallisia prosesseja.

Mistä ruuansulatusjärjestelmä on vastuussa, käy selväksi nimestä. Mutta tässäkin selektiivisyysperiaate toimii: tietyntyyppinen entsyymi vaikuttaa vain yhteen ruokalajiin. Siksi ruuansulatuksen parantamiseksi voit turvautua pieneen temppuun. Jos elimistö ei sulata jotain ruoasta hyvin, niin ruokavaliota on täydennettävä tuotteella, joka sisältää entsyymiä, joka pystyy hajottamaan vaikeasti sulavaa ruokaa.

Ruoka-entsyymit ovat katalyyttejä, jotka hajottavat ruoan tilaan, jossa elimistö pystyy imemään niistä hyödyllisiä aineita. Ruoansulatusentsyymejä on useita tyyppejä. Ihmiskehossa erityyppisiä entsyymejä löytyy ruoansulatuskanavan eri osista.

Suuontelon

Tässä vaiheessa alfa-amylaasi vaikuttaa ruokaan. Se hajottaa perunoissa, hedelmissä, vihanneksissa ja muissa elintarvikkeissa olevia hiilihydraatteja, tärkkelystä ja glukoosia.

Vatsa

Täällä pepsiini hajottaa proteiinit peptideiksi ja gelatinaasi hajottaa lihasta löytyvän gelatiinin ja kollageenin.

Haima

Tässä vaiheessa "työ":

• trypsiini - on vastuussa proteiinien hajoamisesta;
• alfakymotrypsiini - auttaa proteiinien imeytymisessä;
• elastaasit - hajottavat tietyntyyppisiä proteiineja;
• nukleaasit - auttavat hajottamaan nukleiinihappoja;
• steapsiini - edistää rasvaisten ruokien imeytymistä;
• amylaasi - on vastuussa tärkkelysten assimilaatiosta;
• lipaasi - hajottaa maitotuotteissa, pähkinöissä, öljyissä ja lihasta löytyviä rasvoja (lipidejä).

Ohutsuoli

Ne "loitsuvat" ruokahiukkasten päälle:

• peptidaasit - pilkkovat peptidiyhdisteet aminohappotasolle;
• sakkaroosi - auttaa imemään monimutkaisia ​​sokereita ja tärkkelyksiä;
• maltaasi - hajottaa disakkaridit monosakkarideiksi (mallassokeri);
• laktaasi - hajottaa laktoosia (maitotuotteissa olevaa glukoosia);
• lipaasi - edistää triglyseridien, rasvahappojen imeytymistä;
• erepsiini - vaikuttaa proteiineihin;
• isomaltaasi - "toimii" maltoosin ja isomaltoosin kanssa.

Kaksoispiste

Täällä entsyymien toiminnot suorittavat:

• Escherichia coli - vastaa laktoosin sulamisesta;
• laktobasillit - vaikuttaa laktoosiin ja joihinkin muihin hiilihydraatteihin.

Näiden entsyymien lisäksi on myös:

• diastasis - pilkkoo kasvitärkkelystä;
• invertaasi - hajottaa sakkaroosin (pöytäsokeri);
• glukoamylaasi - muuttaa tärkkelyksen glukoosiksi;
• alfa-galaktosidaasi - auttaa papujen, siementen, soijatuotteiden, juureksen ja lehtivihanneksien sulatuksessa;
• bromelaiini - entsyymi, joka saadaan, edistää erityyppisten proteiinien hajoamista, on tehokas ympäristön eri happamuusasteilla, sillä on tulehdusta ehkäiseviä ominaisuuksia;
• papaiini - raakapapaijasta eristetty entsyymi, edistää pienten ja suurten proteiinien hajoamista, on tehokas monenlaisissa substraateissa ja happamuudessa.
• sellulaasi - hajottaa selluloosaa, kasvikuituja (ei löydy ihmiskehosta);
• endoproteaasi - katkaisee peptidisidoksia;
• naudan sappiuute - eläinperäinen entsyymi, stimuloi suoliston motiliteettia;
ja muut mineraalit;
• ksylanaasi - hajottaa viljan glukoosia.

Katalyytit tuotteissa

Entsyymit ovat kriittisiä terveydelle, koska ne auttavat elimistöä hajottamaan ruoan komponentteja ravintoainekäyttöön sopivaan tilaan. Suolet ja haima tuottavat monenlaisia ​​entsyymejä. Mutta tämän lisäksi monia niiden ruoansulatusta edistäviä ravintoaineita löytyy myös joistakin elintarvikkeista.

Fermentoidut ruoat ovat lähes ihanteellinen lähde hyödyllisille bakteereille, joita tarvitaan kunnolliseen ruoansulatukseen. Ja aikana, jolloin farmaseuttiset probiootit "toimivat" vain ruoansulatuskanavan yläosassa eivätkä usein pääse suolistoon, entsymaattisten tuotteiden vaikutus tuntuu koko ruoansulatuskanavassa.

Esimerkiksi aprikoosit sisältävät seoksen hyödyllisiä entsyymejä, mukaan lukien invertaasi, joka on vastuussa glukoosin hajoamisesta ja edistää nopeaa energian vapautumista.

Avokadot voivat olla luonnollinen lipaasin lähde (edistää nopeampaa lipidien sulamista). Kehossa tätä ainetta tuottaa haima. Mutta helpottaaksesi tämän elimen elämää, voit hemmotella itseäsi esimerkiksi avokadosalaatilla - herkullista ja terveellistä.

Sen lisäksi, että banaani on ehkä tunnetuin kaliumin lähde, se myös toimittaa amylaasia ja maltaasia keholle. Amylaasia löytyy myös leivästä, perunoista ja viljasta. Maltaasi auttaa hajottamaan maltoosia, niin sanottua mallassokeria, jota on runsaasti oluessa ja maissisiirappissa.

Toinen eksoottinen hedelmä, ananas, sisältää erilaisia ​​entsyymejä, mukaan lukien bromelain. Ja joidenkin tutkimusten mukaan hänellä on myös syöpää estäviä ja tulehdusta ehkäiseviä ominaisuuksia.

Extremofiilit ja teollisuus

Extremofiilit ovat aineita, jotka pystyvät ylläpitämään elintärkeää toimintaa äärimmäisissä olosuhteissa.

Eläviä organismeja sekä niiden toiminnan mahdollistavia entsyymejä on löydetty geysiristä, joissa lämpötilat ovat lähellä kiehumispistettä, ja syvältä jäästä, sekä äärimmäisen suolapitoisista olosuhteissa (Death Valley Yhdysvalloissa). Lisäksi tiedemiehet ovat löytäneet entsyymejä, joiden pH-taso, kuten kävi ilmi, ei myöskään ole tehokkaan työn perusedellytys. Tutkijat tutkivat erityisen kiinnostuneena extremofiilisiä entsyymejä aineina, joita voidaan käyttää laajalti teollisuudessa. Vaikka nykyään entsyymit ovat jo löytäneet sovelluksensa teollisuudessa biologisesti ja ympäristöystävällisinä aineina. Entsyymejä käytetään elintarviketeollisuudessa, kosmetologiassa ja kotitalouskemikaalien valmistuksessa.

Lisäksi entsyymien "palvelut" ovat tällaisissa tapauksissa halvempia kuin synteettiset analogit. Lisäksi luonnonaineet ovat biohajoavia, mikä tekee niiden käytöstä ympäristöystävällistä. Luonnossa on mikro-organismeja, jotka pystyvät hajottamaan entsyymejä yksittäisiksi aminohapoiksi, joista tulee sitten uuden biologisen ketjun komponentteja. Mutta se, kuten he sanovat, on täysin erilainen tarina.